Кадгерини
Кадгерини — основний клас молекул клітинної адгезії, що забезпечують кальцій-залежне гомофільне з'єднання клітин у щільних тканинах організму. Кадгерини, крім участі в механічному з'єднанні клітин, важливі для розвитку організму[1], утворення шарів та груп клітин, впізнавання клітин, передачі сигналів. Класичні кадгерини — це перші кадгерини, виділені на окремий підтип. Класичні кадгерини належать великій сім'ї генів, що кодує такі молекули адгезії, як десмосомальний кадгерин, Т-кадгерин[2]. За структурою класичний кадгерин є трансмембранним білком, що існує у формі паралельного димера.
Класифікація[ред. | ред. код]
| субтип | приклад |
|---|---|
| класичні кадгерини | Тип I: E-кадгерин, N-кадгерин, P-кадгерин, R-кадгерин, M-кадгерин
Тип II: VE-кадгерин, K-кадгерин, CDH7, CDH8, CDH9, CDH10, OB-кадгерин, CDH12, CDH18, CDH20, CDH22, CDH24 |
| десмосомальні кадгерини | десмоколлин[en], десмоглеїн[en] |
| атипові кадгерини | T-кадгерин, LI-кадгерин |
| протокадгерин | PCDHA4, PCDH1, PCDH8 та ін. |
| асоційовані з кадгеринами сигнальні протеїни | FAT, Flamingo[en] |
Структура класичних кадгеринів[ред. | ред. код]
У структурі класичних кадгеринів виділяють дві частини — позаклітинна та цитоплазматична.
Структура позаклітинної частини[ред. | ред. код]
Класичні кадгерини поділяють на два типи — І та ІІ. Позаклітинна частина обох типів складається з п'яти доменів, що повторюються, які позначають як EC-1-5, залежно від віддаленості домену від N-кінця. Домен EC-1 (повторюваний домен, максимально віддалений від клітини) — відповідає за специфічність утворення контактів, тобто клітини можуть вступати в контакт (Zonula adherens) тільки з клітинами, що експримують ідентичний кадгерин[3][4][5], проте у деяких випадках можливі також гетерофільні контакти між класичними кадгеринами[6][7][8] . Специфічність утворення контактів між клітинами є дуже важливою для розвитку організму, зокрема для утворення тканин із клітин. Інші домени EC можуть взаємодіяти з різними партнерами, тим самим забезпечуючи унікальну функціональність кадгеринів. Наприклад, домен EC4 може взаємодіяти з рецептором фактора росту фібробластів (FGFR)[9] .
Структура цитоплазматичної частини[ред. | ред. код]
Цитоплазматична частина кадгеринів є консервативною. До кожного підтипу характерна своя структура. Цитоплазматична частина білка з'єднана з бета-катеніном (плакоглобіном) та білком p120, який стабілізує кадгерин на поверхні клітини[10] . Бета-катенін поєднує цитоплазматичну частину кадгерину з альфа-катеніном[11]. Останній з'єднаний з актином цитоплазматичного скелета[12]. Перелічені білки утворюють стабільний кадгерин-катеніновий комплекс. До цього комплексу приєднуються також деякі інші білки, роль яких поки що недостатньо вивчена.
Поширення серед груп живих організмів[ред. | ред. код]
Кадгерини важливі як простих, так складних організмів. Крім хребетних, комах та нематод, кадгерини трапляються також в одноклітинних організмах, наприклад в хоанофлагелятах[13], еукаріотичних організмах, наприклад, гідрах[14], в губках, наприклад, Oscarella carmela[en] )[15] .
Див. також[ред. | ред. код]
Примітки[ред. | ред. код]
- ↑ Tepass et al. 2002
- ↑ Aberle at al 1996
- ↑ Nose at al. 1988
- ↑ Chen et al 2005
- ↑ Patel at al. 2006
- ↑ Shimoyama et al. 2000
- ↑ Niessen and Gumbiner 2002
- ↑ Foty and Steinberg 2005
- ↑ Williams et al. 2001
- ↑ Davis at al. 2003
- ↑ Aberle at al. 1994
- ↑ Kobielak and Fuchs 2004
- ↑ King at al.2003
- ↑ Hobmayer at al. 2000
- ↑ Nichols at al. 2006
Література[ред. | ред. код]
- Засадкевич Ю. М., Бриллиант А. А., Сазонов С. В. Роль кадгеринов в норме и при развитии рака молочной железы. Архив патологии. 2015:77(3):57-64. Издательство «Медиа Сфера». Архів оригіналу за 13 травня 2021. Процитовано 12 травня 2021.(рос.)
- Засадкевич Ю. М., Сазонов С. В. Роль молекулы клеточной адгезии Е-кадгерина в онтогенезе человека в норме и патологии. Морфология. 2014:146(5):78-82. elibrary.ru. Процитовано 12 травня 2021.(рос.)