Трис
| Трис | |
|---|---|
| Інші назви | ТРИС, трис, Trizma™ |
| Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа) | |
| Інструкція з використання шаблону | |
| Примітки картки | |
Трис (англ. Tris, THAM) — скорочена назва хімічної сполуки трис (гідроксиметил) амінометана (HOCH2)3CNH2. Трис широко використовується в біохімії і молекулярній біології як буферний розчин,[1] наприклад, у буферних системах TAE і TBE, для розчинення нуклеїнових кислот. За хімічною структурою трис є первинним аміном і має характерні для амінів властивості, наприклад, конденсується з альдегідами .
Трис має pK a 8,06, і ефективний як буфер при pH від 7,0 до 9,2.
Значення pKa знижується приблизно на 0,03 при зниженні температури на один градус Цельсія.[2][3]
Широко поширений варіант буферного розчину, Трис-HCl, є кислою сіллю. Коли pH розчину відповідає pKa, концентрації протиіонів рівні (OH- для трис-HCl і H+ для трис-основи).
Показано, що трис пригнічує деякі ферменти,[4][5] і тому при вивченні білків повинен використовуватися з обережністю.
Трис синтезують двома стадіями з нітрометану через інтермедіат (HOCH2)3CNH2. Відновлення останнього дає трис (гідроксиметил) амінометан.[6]
Буферні властивості при рН 7-9 відповідають фізіологічним значенням рН для більшості організмів. Ці властивості й низька вартість роблять трис одним з найкращих буферів для біохімії і молекулярної біології. Трис використовують як первинний стандарт для розчинів кислот при хімічному аналізі.
Трис використовують як альтернативу гідрокарбонату натрію при лікуванні метаболічного ацидозу.[7]
- MOPS
- HEPES
- MES
- ↑ Gomori, G., Preparation of Buffers for Use in Enzyme Studies. Methods Enzymology., 1, 138—146 (1955).
- ↑ El-Harakany, A.A.; Abdel Halima, F.M. and Barakat, A.O. Dissociation constants and related thermodynamic quantities of the protonated acid form of tris-(hydroxymethyl)-aminomethane in mixtures of 2-methoxyethanol and water at different temperatures // J. Electroanal. Chem.[en] : journal. — 1984. — Vol. 162, no. 1—2 (2 June). — P. 285—305. — DOI:.
- ↑ Vega, C.A.; Butler, R.A. et al. Thermodynamics of the Dissociation of Protonated Tris(hydroxymethy1)aminomethane in 25 and 50 wt % 2-Propanol from 5 to 45 °C // J. Chem. Eng. Data : journal. — 1985. — Vol. 30 (2 June). — P. 376—379. — DOI:.
- ↑ Desmarais, WT; et al. The 1.20 Å resolution crystal structure of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica complexed with Tris: A tale of buffer inhibition // Structure : journal. — 2002. — Vol. 10, no. 8 (2 June). — P. 1063—1072. — DOI:. — PMID 12176384 .
- ↑ Ghalanbor, Z; et al. Binding of Tris to Bacillus licheniformis alpha-amylase can affect its starch hydrolysis activity. // Protein Peptide Lett. : journal. — 2008. — Vol. 15, no. 2 (2 June). — P. 212—214. — DOI:. — PMID 18289113 .
- ↑ Markofsky, Sheldon B. Nitro Compounds, Aliphatic. — 2000. — 2 June. — DOI:.
- ↑ Kallet, RH; Jasmer R.M., Luce JM et al. The treatment of acidosis in acute lung injury with tris-hydroxymethyl aminomethane (THAM) // American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine[en] : journal. — 2000. — Vol. 161, no. 4 (2 June). — P. 1149—1153. — PMID 10764304 .