Моноаміноксидаза

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку

Моноаміноксидаза (МАО) — сімейство ферментів, які каталізують окислення моноамінів, використовуючи кисень для відсікання їх аміногрупи[1][2] (оксидоредуктази, що дезамінують моноаміни). Вона виявлена у багатьох тканинах, але найбільша концентрація — у печінці, шлунку, нирках.

Як і решта оксидаз, МАО належить до ферментів, які знешкоджують біогенні аміни в організмі. Накопичення останніх може чинити негативний вплив на фізіологічний стан і викликати низку значних порушень в організмі. Однак органи і тканини мають спеціальні механізми детоксикації фізіологічно активних амінів, які в загальному вигляді зводяться до їх окиснювального дезамінування з утворенням відповідних альдегідів і вивільненням амоніаку.

У клінічній практиці величина активності МАО в тромбоцитах служить показником ефективності лікування інгібіторами МАО, а також використовується як клініко-діагностичний тест при диспансерному обстеженні хворих на шизофренію.

Генетика[ред. | ред. код]

У людини є два гени, що кодують дві ізоформи ферменту: моноаміноксидаза A та моноаміноксидаза B.

Див. також[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

  1. Tipton KF, Boyce S, O'Sullivan J, Davey GP, Healy J (August 2004). Monoamine oxidases: certainties and uncertainties. Current Medicinal Chemistry. 11 (15): 1965—82. doi:10.2174/0929867043364810. PMID 15279561.
  2. Edmondson DE, Mattevi A, Binda C, Li M, Hubálek F (August 2004). Structure and mechanism of monoamine oxidase. Current Medicinal Chemistry. 11 (15): 1983—93. doi:10.2174/0929867043364784. PMID 15279562.

Посилання[ред. | ред. код]