Моноаміноксидаза A

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
MAOA
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MAOA, MAO-A, monoamine oxidase A, BRNRS
Зовнішні ІД OMIM: 309850 MGI: 96915 HomoloGene: 203 GeneCards: MAOA
Пов'язані генетичні захворювання
синдром Бруннера[1]
Реагує на сполуку
befloxatone, clorgiline, moclobemide, Пірліндол, транілципропромін, phenelzine, mebanazine, phenelzine, nialamide, phenelzine sulfate[2]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001270458
NM_000240
NM_173740
RefSeq (білок)
NP_000231
NP_001257387
NP_776101
Локус (UCSC) Хр. X: 43.65 – 43.75 Mb Хр. X: 16.49 – 16.55 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MAOA (англ. Monoamine oxidase A) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 527 амінокислот, а молекулярна маса — 59 682[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MENQEKASIAGHMFDVVVIGGGISGLSAAKLLTEYGVSVLVLEARDRVGG
RTYTIRNEHVDYVDVGGAYVGPTQNRILRLSKELGIETYKVNVSERLVQY
VKGKTYPFRGAFPPVWNPIAYLDYNNLWRTIDNMGKEIPTDAPWEAQHAD
KWDKMTMKELIDKICWTKTARRFAYLFVNINVTSEPHEVSALWFLWYVKQ
CGGTTRIFSVTNGGQERKFVGGSGQVSERIMDLLGDQVKLNHPVTHVDQS
SDNIIIETLNHEHYECKYVINAIPPTLTAKIHFRPELPAERNQLIQRLPM
GAVIKCMMYYKEAFWKKKDYCGCMIIEDEDAPISITLDDTKPDGSLPAIM
GFILARKADRLAKLHKEIRKKKICELYAKVLGSQEALHPVHYEEKNWCEE
QYSGGCYTAYFPPGIMTQYGRVIRQPVGRIFFAGTETATKWSGYMEGAVE
AGERAAREVLNGLGKVTEKDIWVQEPESKDVPAVEITHTFWERNLPSVSG
LLKIIGFSTSVTALGFVLYKYKLLPRS

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.

Література[ред. | ред. код]

  • Grimsby J., Chen K., Wang L.J., Lan N.C., Shih J.C. (1991). Human monoamine oxidase A and B genes exhibit identical exon-intron organization. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 3637—3641. PMID 2023912 DOI:10.1073/pnas.88.9.3637
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Chen S.-Y., Weyler W. (1988). Partial amino acid sequence analysis of human placenta monoamine oxidase A and bovine liver monoamine oxidase B. Biochem. Biophys. Res. Commun. 156: 445—450. PMID 3178846 DOI:10.1016/S0006-291X(88)80861-1
  • Weyler W. (1989). Monoamine oxidase A from human placenta and monoamine oxidase B from bovine liver both have one FAD per subunit. Biochem. J. 260: 725—729. PMID 2764901 DOI:10.1042/bj2600725
  • Li M., Hubalek F., Newton-Vinson P., Edmondson D.E. (2002). High-level expression of human liver monoamine oxidase A in Pichia pastoris: comparison with the enzyme expressed in Saccharomyces cerevisiae. Protein Expr. Purif. 24: 152—162. PMID 11812236 DOI:10.1006/prep.2001.1546
  • Brunner H.G., Nelen M., Breakefield X.O., Ropers H.-H., van Oost B.A. (1993). Abnormal behavior associated with a point mutation in the structural gene for monoamine oxidase A. Science. 262: 578—580. PMID 8211186 DOI:10.1126/science.8211186

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]