HDAC8

HDAC8
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1T64, 1T67, 1T69, 1VKG, 1W22, 2V5W, 2V5X, 3EW8, 3EWF, 3EZP, 3EZT, 3F06, 3F07, 3F0R, 3MZ3, 3MZ4, 3MZ6, 3MZ7, 3RQD, 3SFF, 3SFH, 4QA0, 4QA1, 4QA2, 4QA3, 4QA4, 4QA5, 4QA6, 4QA7, 4RN0, 4RN1, 4RN2, 5DC7, 5D1D, 5D1C, 5DC8, 5D1B, 5DC5, 5DC6, 5BWZ
Ідентифікатори
Символи	HDAC8, CDLS5, HD8, HDACL1, MRXS6, RPD3, WTS, CDA07, histone deacetylase 8, KDAC8
Зовнішні ІД	OMIM: 300269 MGI: 1917565 HomoloGene: 41274 GeneCards: HDAC8
Пов'язані генетичні захворювання
Cornelia de Lange syndrome
Реагує на сполуку
apicidin, belinostat, Масляна кислота, givinostat, panobinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, tacedinaline
Онтологія гена Молекулярна функція • Hsp90 protein binding • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific) • histone deacetylase activity • зв'язування з іоном металу • Hsp70 protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • chromatin binding • transcription factor binding • deacetylase activity Клітинна компонента • цитоплазма • histone deacetylase complex • гіалоплазма • клітинна мембрана • нуклеоплазма • nuclear chromosome • клітинне ядро Біологічний процес • histone H3 deacetylation • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • regulation of protein stability • regulation of telomere maintenance • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • transcription, DNA-templated • sister chromatid cohesion • regulation of cohesin loading • negative regulation of protein ubiquitination • histone deacetylation • negative regulation of gene expression • cellular response to trichostatin A • negative regulation of osteoblast differentiation • cellular response to forskolin • negative regulation of histone H3-K9 acetylation • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • histone H4 deacetylation Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	55869	70315
Ensembl	ENSG00000147099	ENSMUSG00000067567
UniProt	Q9BY41	Q8VH37
RefSeq (мРНК)	NM_001166418 NM_001166419 NM_001166420 NM_001166422 NM_001166448 NM_018486	NM_027382 NM_001313742
RefSeq (білок)	NP_001159890 NP_001159891 NP_001159892 NP_001159894 NP_001159920 NP_060956	NP_001300671 NP_081658
Локус (UCSC)	Хр. X: 72.33 – 72.57 Mb	Хр. X: 101.33 – 101.55 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HDAC8 (англ. Histone deacetylase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 377 амінокислот, а молекулярна маса — 41 758.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEEPEEPADS		GQSLVPVYIY		SPEYVSMCDS		LAKIPKRASM		VHSLIEAYAL
HKQMRIVKPK		VASMEEMATF		HTDAYLQHLQ		KVSQEGDDDH		PDSIEYGLGY
DCPATEGIFD		YAAAIGGATI		TAAQCLIDGM		CKVAINWSGG		WHHAKKDEAS
GFCYLNDAVL		GILRLRRKFE		RILYVDLDLH		HGDGVEDAFS		FTSKVMTVSL
HKFSPGFFPG		TGDVSDVGLG		KGRYYSVNVP		IQDGIQDEKY		YQICESVLKE
VYQAFNPKAV		VLQLGADTIA		GDPMCSFNMT		PVGIGKCLKY		ILQWQLATLI
LGGGGYNLAN		TARCWTYLTG		VILGKTLSSE		IPDHEFFTAY		GPDYVLEITP
SCRPDRNEPH		RIQQILNYIK		GNLKHVV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Bonaldo M.F., Lennon G., Soares M.B. (1996). Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery. Genome Res. 6: 791—806. PMID 8889548 DOI:10.1101/gr.6.9.791
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Durst K.L., Lutterbach B., Kummalue T., Friedman A.D., Hiebert S.W. (2003). The inv(16) fusion protein associates with corepressors via a smooth muscle myosin heavy-chain domain. Mol. Cell. Biol. 23: 607—619. PMID 12509458 DOI:10.1128/MCB.23.2.607-619.2003
• Lee H., Rezai-Zadeh N., Seto E. (2004). Negative regulation of histone deacetylase 8 activity by cyclic AMP-dependent protein kinase A. Mol. Cell. Biol. 24: 765—773. PMID 14701748 DOI:10.1128/MCB.24.2.765-773.2004
• Lee H., Sengupta N., Villagra A., Rezai-Zadeh N., Seto E. (2006). Histone deacetylase 8 safeguards the human ever-shorter telomeres 1B (hEST1B) protein from ubiquitin-mediated degradation. Mol. Cell. Biol. 26: 5259—5269. PMID 16809764 DOI:10.1128/MCB.01971-05
• Dowling D.P., Gantt S.L., Gattis S.G., Fierke C.A., Christianson D.W. (2008). Structural studies of human histone deacetylase 8 and its site-specific variants complexed with substrate and inhibitors. Biochemistry. 47: 13554—13563. PMID 19053282 DOI:10.1021/bi801610c

Див. також

• Хромосома X