Профілін-1

Профілін-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AWI, 1CF0, 1CJF, 1FIK, 1FIL, 1PFL, 2PAV, 2PBD, 3CHW, 4X1L, 4X1M, 4X25
Ідентифікатори
Символи	PFN1, ALS18, Profilin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 176610 MGI: 97549 HomoloGene: 3684 GeneCards: PFN1
Пов'язані генетичні захворювання
	amyotrophic lateral sclerosis type 18
Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin monomer binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • adenyl-nucleotide exchange factor activity; • actin binding; • proline-rich region binding; • RNA binding; • cadherin binding; • signaling receptor binding; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • blood microparticle; • мембрана; • focal adhesion; • cell cortex; • екзосома; • цитоскелет; • цитоплазма; • клітинне ядро; • міжклітинний простір; • neuron projection; • синапс; • glutamatergic synapse;
Біологічний процес	• positive regulation of actin filament polymerization; • positive regulation of ATP-dependent activity; • negative regulation of actin filament polymerization; • positive regulation of ruffle assembly; • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II; • protein stabilization; • positive regulation of epithelial cell migration; • negative regulation of actin filament bundle assembly; • neural tube closure; • positive regulation of actin filament bundle assembly; • negative regulation of stress fiber assembly; • actin cytoskeleton organization; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • response to organic substance; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of viral transcription; • positive regulation of DNA metabolic process; • positive regulation of stress fiber assembly; • cellular response to growth factor stimulus; • regulation of actin filament polymerization; • synapse maturation; • modification of postsynaptic actin cytoskeleton;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5216
	18643
	ENSG00000108518
	ENSMUSG00000018293
	P07737
	P62962
	NM_005022; NM_001375991
	NM_011072
	NP_005013; NP_001362920
	NP_035202
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Профілін-1 (англ. Profilin 1) – білок, який кодується геном PFN1, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 140 амінокислот, а молекулярна маса — 15 054^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAGWNAYIDN	LMADGTCQDA	AIVGYKDSPS	VWAAVPGKTF	VNITPAEVGV
LVGKDRSSFY	VNGLTLGGQK	CSVIRDSLLQ	DGEFSMDLRT	KSTGGAPTFN
VTVTKTDKTL	VLLMGKEGVH	GGLINKKCYE	MASHLRRSQY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література[ред. | ред. код]

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ampe C., Markey F., Lindberg U., Vandekerckhove J. (1988). The primary structure of human platelet profilin: reinvestigation of the calf spleen profilin sequence. FEBS Lett. 228: 17—21. PMID 3342873 DOI:10.1016/0014-5793(88)80575-1
Gieselmann R., Kwiatkowski D.J., Janmey P.A., Witke W. (1995). Distinct biochemical characteristics of the two human profilin isoforms. Eur. J. Biochem. 229: 621—628. PMID 7758455 DOI:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20506.x
Stueven T., Hartmann E., Goerlich D. (2003). Exportin 6: a novel nuclear export receptor that is specific for profilin.actin complexes. EMBO J. 22: 5928—5940. PMID 14592989 DOI:10.1093/emboj/cdg565
Shao J., Welch W.J., Diprospero N.A., Diamond M.I. (2008). Phosphorylation of profilin by ROCK1 regulates polyglutamine aggregation. Mol. Cell. Biol. 28: 5196—5208. PMID 18573880 DOI:10.1128/MCB.00079-08
Mahoney N.M., Janmey P.A., Almo S.C. (1997). Structure of the profilin-poly-L-proline complex involved in morphogenesis and cytoskeletal regulation. Nat. Struct. Biol. 4: 953—960. PMID 9360613 DOI:10.1038/nsb1197-953