GLRA1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
GLRA1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи GLRA1, HKPX1, STHE, Glycine receptor, alpha 1, glycine receptor alpha 1
Зовнішні ІД OMIM: 138491 MGI: 95747 HomoloGene: 20083 GeneCards: GLRA1
Реагує на сполуку
гідрон, Анандамід, тетрагідроканнабінол, HU-210, bilobalide, ніфедипін, pregnenolone sulfate, picrotoxin[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000171
NM_001146040
NM_001292000
NM_001290821
NM_020492
RefSeq (білок)
NP_000162
NP_001139512
NP_001278929
NP_001277750
NP_065238
Локус (UCSC) Хр. 5: 151.82 – 151.92 Mb Хр. 11: 55.41 – 55.5 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

GLRA1 (англ. Glycine receptor alpha 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 457 амінокислот, а молекулярна маса — 52 624[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MYSFNTLRLYLWETIVFFSLAASKEAEAARSAPKPMSPSDFLDKLMGRTS
GYDARIRPNFKGPPVNVSCNIFINSFGSIAETTMDYRVNIFLRQQWNDPR
LAYNEYPDDSLDLDPSMLDSIWKPDLFFANEKGAHFHEITTDNKLLRISR
NGNVLYSIRITLTLACPMDLKNFPMDVQTCIMQLESFGYTMNDLIFEWQE
QGAVQVADGLTLPQFILKEEKDLRYCTKHYNTGKFTCIEARFHLERQMGY
YLIQMYIPSLLIVILSWISFWINMDAAPARVGLGITTVLTMTTQSSGSRA
SLPKVSYVKAIDIWMAVCLLFVFSALLEYAAVNFVSRQHKELLRFRRKRR
HHKSPMLNLFQEDEAGEGRFNFSAYGMGPACLQAKDGISVKGANNSNTTN
PPPAPSKSPEEMRKLFIQRAKKIDKISRIGFPMAFLIFNMFYWIIYKIVR
REDVHNQ

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, іонних каналів, хлорних каналів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт іонів, транспорт, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, хлоридом. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках, синапсах.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Miller P.S., Da Silva H.M., Smart T.G. (2005). Molecular basis for zinc potentiation at strychnine-sensitive glycine receptors. J. Biol. Chem. 280: 37877—37884. PMID 16144831 DOI:10.1074/jbc.M508303200
  • Yang Z., Taran E., Webb T.I., Lynch J.W. (2012). Stoichiometry and subunit arrangement of alpha1beta glycine receptors as determined by atomic force microscopy. Biochemistry. 51: 5229—5231. PMID 22715885 DOI:10.1021/bi300063m
  • Zhang Y., Dixon C.L., Keramidas A., Lynch J.W. (2015). Functional reconstitution of glycinergic synapses incorporating defined glycine receptor subunit combinations. Neuropharmacology. 89: 391—397. PMID 25445488 DOI:10.1016/j.neuropharm.2014.10.026
  • Yushmanov V.E., Mandal P.K., Liu Z., Tang P., Xu Y. (2003). NMR structure and backbone dynamics of the extended second transmembrane domain of the human neuronal glycine receptor alpha1 subunit. Biochemistry. 42: 3989—3995. PMID 12667090 DOI:10.1021/bi026767g
  • Ma D., Liu Z., Li L., Tang P., Xu Y. (2005). Structure and dynamics of the second and third transmembrane domains of human glycine receptor. Biochemistry. 44: 8790—8800. PMID 15952785 DOI:10.1021/bi050256n

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]