Екзонуклеази: відмінності між версіями
[перевірена версія] | [неперевірена версія] |
м вилучено Категорія:КФ 3.1; додано Категорія:Нуклеази за допомогою HotCat |
м Розширено статтю з екзонуклеаз. 1) Перекладено англ.версію, 2) Додано нові розділі, 3) Додано джерела Мітки: перше редагування Перемкнуто з візуального редактора |
||
Рядок 1: | Рядок 1: | ||
{{Без джерел|дата=липень 2014}} |
{{Без джерел|дата=липень 2014}} |
||
[[Файл:Poly I structure.jpg|міні|238x238пкс|Рис.1 3' - 5' екзонуклеаза, асоційована з ДНК-полімеразою І]] |
|||
'''Екзонуклеази''' — [[нуклеази]] (знайдені як у вигляді окремих [[Ферменти|ферментів]], так і у вигляді частин великих білкових комплексів), що розщеплюють [[нуклеїнові кислоти|полінуклеотидні ланцюжки]] по одній субодиниці з кінця полінуклеотидного ланцюжка. Ці ферменти [[гідроліз]]ують фосфодіефірні зв'язки або з 3'-, або з 5'-кінця молекули. |
|||
'''Екзонуклеази''' — [[нуклеази]], які розщеплюють [[нуклеїнові кислоти|полінуклеотидні ланцюжки]] по одній субодиниці з кінця полінуклеотидного ланцюжка. Ці ферменти [[гідроліз]]ують фосфодіефірні зв'язки або з 3'-, або з 5'-кінця молекули. Відомі як у вигляді окремих [[Ферменти|ферментів]], так і у вигляді частин великих білкових комплексів. |
|||
[[ДНК-полімераза I]] містить 5'-екзонуклеазу, що відщеплює РНК-праймер безпосередньо вгорі від точки синтезу [[Дезоксирибонуклеїнова кислота|ДНК]] в {{nobr|3' → 5'}} напрямку. Це дозволяє полімеразі синтезувати нуклеотиди ДНК замість [[РНК]], які відщеплює екзонуклеаза. Іншим прикладом є один з головних механізмів деградації РНК серед [[археї|архей]] та [[Ядерні|еукаріотів]], що використовує великий білковий [[Екзосома (комплекс)|екзосомний комплекс]], що значною мірою складається з {{nobr|3' → 5'}} [[екзорибонуклеаза|екзорибонуклеаз]]. |
|||
== Відмінності між ендонуклеазами та екзонуклеазами <ref>{{Cite web|title=Difference Between Endonuclease and Exonuclease (with Comparison Chart)|url=https://biologyreader.com/difference-between-endonuclease-and-exonuclease.html|website=Biology Reader|date=2019-01-15|accessdate=2022-11-05|language=en-US|first=Supriya|last=N}}</ref> == |
|||
{| class="wikitable" |
|||
|+ |
|||
!Характеристика |
|||
!Ендонуклеази |
|||
!Екзонуклеази |
|||
|- |
|||
!Механізм дії |
|||
|Розділяє нуклеотидну послідовність на 2 або більше фрагментів |
|||
|Поодиноке відщеплення нуклеотидів з кінця нуклеотидної послідовності, поодиноко |
|||
|- |
|||
!Місце дії |
|||
|З середини полінуклеотидної послідовності |
|||
|З кінця полінуклеотидної послідонвості |
|||
|- |
|||
!3' або 5'-ОН - групи |
|||
|Не потрібні |
|||
|Необхідні |
|||
|- |
|||
!Лаг - фаза |
|||
|Проходять лаг - фазу перед своєю активністю |
|||
|Відсутня |
|||
|- |
|||
!Специфічність |
|||
|Сиквенс-специфічні |
|||
|Не специфічні |
|||
|- |
|||
!Результат |
|||
|Відщеплює олігонуклеотиди |
|||
|Відщеплює нуклеотиди |
|||
|- |
|||
!Значення |
|||
|Відіграють важливу роль у відновленні ДНК, блокування проникнення патогенів |
|||
|Відновлення, стабілізація та перевірка ДНК (як і в ендонуклеаз), але не блокують проникнення патогенів |
|||
|} |
|||
[[Файл:Difference-Between-Endonuclease-and-Exonuclease-3.webp|центр|міні|450x450пкс|Рис.2 Принцип дії ендо- та екзонуклеаз]] |
|||
== Типи екзонуклеаз у ''E.coli'' == |
|||
[[Файл:Exonuclease action of RecBCD of E Coli.webp|міні|452x452пкс|Рис.3 Екзонуклеазна активність RecBCD (екзонуклеаза V) у ''E.Coli'']] |
|||
У '''1971 р'''. '''Ізраїль Роберт Леман''', американський біохімік литовського походження, дослідив '''екзонуклеазу типу І''' на прикладі ''E.coli''. В той же час повідомлялося про проведення різноманітних досліджень в області вивчення '''екзонуклеаз ІІ, ІІІ, IV, V, VI, VII''' та '''VIII'''. Кожен з типів нуклеаз виконує певні функції та вимагає своїх особливостей для роботи <ref>{{Cite book |
|||
|url=https://www.worldcat.org/oclc/134449 |
|||
|title=The enzymes |
|||
|last=Boyer |
|||
|first=Paul D. |
|||
|last2=Krebs |
|||
|first2=Edwin G. |
|||
|last3=Sigman |
|||
|first3=D. S. |
|||
|last4=Tamanoi |
|||
|first4=Fuyuhiko |
|||
|last5=Dalbey |
|||
|first5=Ross E. |
|||
|last6=Hackney |
|||
|first6=David D. |
|||
|last7=Clarke |
|||
|first7=Steven G. |
|||
|last8=Koehler |
|||
|first8=Carla M. |
|||
|last9=Menon |
|||
|first9=Anant Kumar |
|||
|date=1970- |
|||
|publisher=Academic Press |
|||
|location=New York |
|||
|isbn=0-12-122701-4 |
|||
|oclc=134449 |
|||
}}</ref>. |
|||
* '''Екзонуклеаза I''' розщеплює одноланцюгову ДНК у напрямку 3' → 5', вивільняючи дезоксирибонуклеозид 5'-монофосфати один за одним. Вона не розщеплює ланцюги ДНК, які не містять кінцевих 3'-OH - груп, оскільки вони блокуються фосфорильними або ацетильними групами <ref>{{Cite news|title=The Deoxyribonucleases of Escherichia coli: V. ON THE SPECIFICITY OF EXONUCLEASE I (PHOSPHODIESTERASE)|url=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)93898-6/abstract|work=Journal of Biological Chemistry|date=1964-08-01|accessdate=2022-11-05|issn=0021-9258|pmid=14235546|doi=10.1016/S0021-9258(18)93898-6|pages=2628–2636|volume=239|issue=8|language=English|first=I. R.|last=Lehman|first2=A. L.|last2=Nussbaum}}</ref>. |
|||
* '''Екзонуклеаза ІІ''' асоційована із ДНК-полімеразою І, яка містить 5'-екзонуклеазу, яка від’єднує РНК-праймер, що міститься безпосередньо перед місцем синтезу ДНК у порядку 5' → 3' кінця. |
|||
* '''Екзонуклеаза III''' володіє 4-ма каталітични активностями: |
|||
- 3'-5' екзодезоксирибонуклеазна активність, яка є специфічною для дволанцюгової ДНК; |
|||
- активність РНК-ази; |
|||
- активність 3' фосфатази; |
|||
- активність ендонуклеази AP (пізніше було встановлено, що її назвали ендонуклеазою II) <ref>{{Cite book |
|||
|url=http://archive.org/details/nucleicacids0000unse |
|||
|title=Nucleic acids |
|||
|last=Internet Archive |
|||
|date=1967 |
|||
|publisher=New York : Academic Press |
|||
|isbn=978-0-12-181854-8 |
|||
}}</ref>. |
|||
* '''Екзонуклеаза IV''' приєднує молекулу води, тому вона може розірвати зв'язок олігонуклеотиду з нуклеозид 5' монофосфатом. Для функціонування за більш високих температур, ніж екзонуклеаза I, цьому типу ферментів необхідна наявність іонів Mg 2+ <ref>{{Cite book |
|||
|url=https://www.worldcat.org/oclc/31436640 |
|||
|title=Molecular biology of nucleases |
|||
|last=Mishra |
|||
|first=Nawin C. |
|||
|date=1995 |
|||
|publisher=CRC Press |
|||
|location=Boca Raton |
|||
|isbn=0-8493-7658-0 |
|||
|oclc=31436640 |
|||
}}</ref>. |
|||
* '''Екзонуклеаза V''' — це 3'-5' гідролізуючий фермент, який каталізує лінійну дволанцюгову ДНК і одноланцюгову ДНК, для чого йому необхідна присутність Ca2+ <ref>{{Cite book |
|||
|url=https://doi.org/10.1385/1-59259-068-3:91 |
|||
|title=Detection and Quantitation of RecBCD Enzyme (Exonuclease V) Activity |
|||
|last=Julin |
|||
|first=Douglas A. |
|||
|date=2000 |
|||
|editor-last=Vaughan |
|||
|editor-first=Pat |
|||
|series=DNA Repair Protocols: Prokaryotic Systems |
|||
|publisher=Humana Press |
|||
|location=Totowa, NJ |
|||
|pages=91–105 |
|||
|language=en |
|||
|doi=10.1385/1-59259-068-3:91 |
|||
|isbn=978-1-59259-068-1 |
|||
}}</ref>. Цей фермент виконує важливу роль у процесі гомологічної рекомбінації. Екзонуклеаза VIII — являє собою 5'-3'-димерний білок, якому не потрібен АТФ або будь-які розриви у послідовності, однак він потребує вільної 5'-ОН-групи для виконання своєї функції. |
|||
== Людські екзонуклеази == |
|||
'''3'-5' ендонуклеаза людського''' '''типу''' має важливе значення для належного процесингу пре-мРНК гістону, в якій '''U7 snRNP''' керує єдиним процесом розщеплення. Після видалення наступного продукту розщеплення (DCP) '''Xrn1''' продовжує подальше розщеплення продукту, поки він повністю не розпадеться <ref>{{Cite news|title=Studies of the 5′ Exonuclease and Endonuclease Activities of CPSF-73 in Histone Pre-mRNA Processing|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2612496/|work=Molecular and Cellular Biology|date=2009-1|accessdate=2022-11-05|issn=0270-7306|pmc=2612496|pmid=18955505|doi=10.1128/MCB.00776-08|pages=31–42|volume=29|issue=1|first=Xiao-cui|last=Yang|first2=Kelly D.|last2=Sullivan|first3=William F.|last3=Marzluff|first4=Zbigniew|last4=Dominski}}</ref>. Це дає можливість повторно використовувати нуклеотиди. '''Xrn1''' пов'язаний з активністю котранскрипційного розщеплення (CoTC), який діє як попередник для розвитку вільного 5' - незахищеного кінця, тому екзонуклеаза може видаляти та розкладати продукт розщеплення, що йде далі (DCP). Внаслідок цього ініціюється припинення транскрипції, оскільки людському організму немає сенсу накопичувати в своєму тілі ланцюги ДНК або РНК <ref>{{Cite web|title=SEO Issues and Website Marketing Blog|url=https://seoissues.wordpress.com/2015/11/08/36/|website=SEO Issues and Website Marketing Blog|date=2015-11-08|accessdate=2022-11-05|language=en}}</ref>. |
|||
== Екзонуклеази дріжджів == |
|||
'''CCR4-Not''' є загальним комплексом регуляції транскрипції в дріжджах, які брунькуються, та який, як з’ясовано, пов’язаний з метаболізмом мРНК, ініціацією транскрипції та деградацією мРНК. Досліджено, що '''CCR4''' містить РНК і володіє екзонуклеазною активністю до одноланцюгової ДНК у 3'-5' напрямі <ref>{{Cite news|title=CCR4, a 3′–5′ poly(A) RNA and ssDNA exonuclease, is the catalytic component of the cytoplasmic deadenylase|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC125924/|work=The EMBO Journal|date=2002-03-15|accessdate=2022-11-05|issn=0261-4189|pmid=11889047|doi=10.1093/emboj/21.6.1414|pages=1414–1426|volume=21|issue=6|first=Junji|last=Chen|first2=Yueh-Chin|last2=Chiang|first3=Clyde L.|last3=Denis}}</ref>. Іншим компонентом, пов’язаним з '''CCR4-Not''', є білок '''CAF1''', який містить 3'-5' або 5'-3' екзонуклеазні домени в миші та вільноживучої нематоди. Цей білок не було виявлено в дріжджах, що свідчить про те, що він, скоріше за все, має аномальний екзонуклеазний домен, подібний до того, який спостерігається у багатоклітинних тварин <ref>{{Cite web|title=archive.ph|url=https://archive.ph/20120718092404/http://nar.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9396823|website=archive.ph|accessdate=2022-11-05}}</ref>. |
|||
Дріжджі містять екзонуклеази '''Rat1''' і '''Xrn1'''. '''Rat1''' працює так само, як екзонуклеаза людського типу ('''Xrn2'''), а функція '''Xrn1''' у цитоплазмі здійснюєтья в напрямку від 5' до 3' кінця для деградації РНК (рРНК до 5,8s і 25s) за відсутності '''Rat1''' <ref>{{Cite news|title=The 5' end of yeast 5.8S rRNA is generated by exonucleases from an upstream cleavage site.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC395111/|work=The EMBO Journal|date=1994-05-15|accessdate=2022-11-05|issn=0261-4189|pmid=7515008|pages=2452–2463|volume=13|issue=10|first=Y|last=Henry|first2=H|last2=Wood|first3=J P|last3=Morrissey|first4=E|last4=Petfalski|first5=S|last5=Kearsey|first6=D|last6=Tollervey}}</ref> <ref>{{Cite news|title=The final step in the formation of 25S rRNA in Saccharomyces cerevisiae is performed by 5'-->3' exonucleases.|url=http://rnajournal.cshlp.org/content/6/12/1698|work=RNA|date=2000-12-01|accessdate=2022-11-05|issn=1355-8382|pmid=11142370|pages=1698–1703|volume=6|issue=12|language=en|first=T. H.|last=Geerlings|first2=J. C.|last2=Vos|first3=H. A.|last3=Raué}}</ref>. |
|||
== Коронавірусні екзонуклеази == |
|||
У бета-штаммів коронавірусів, до яких також належить і '''SARS-CoV-2''', присутня екзонуклеаза '''nsp14-ExoN'''. Вона є складовою вірусного геному, яка відповідає за рекомбінацію та бере участь у появі нового штаму <ref>{{Cite news|title=The coronavirus proofreading exoribonuclease mediates extensive viral recombination|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7846108/|work=PLoS Pathogens|date=2021-01-19|accessdate=2022-11-05|issn=1553-7366|pmc=7846108|pmid=33465137|doi=10.1371/journal.ppat.1009226|pages=e1009226|volume=17|issue=1|first=Jennifer|last=Gribble|first2=Laura J.|last2=Stevens|first3=Maria L.|last3=Agostini|first4=Jordan|last4=Anderson-Daniels|first5=James D.|last5=Chappell|first6=Xiaotao|last6=Lu|first7=Andrea J.|last7=Pruijssers|first8=Andrew L.|last8=Routh|first9=Mark R.|last9=Denison}}</ref>. |
|||
Наприклад, [[ДНК-полімераза I]] містить 5'-екзонуклеазу, що відщеплює РНК-праймер безпосередньо вгорі від точки синтезу [[Дезоксирибонуклеїнова кислота|ДНК]] в {{nobr|3' → 5'}} напрямку. Це дозволяє полімеразі синтезувати нуклеотиди ДНК замість [[РНК]], які відщеплює екзонуклеаза. Іншим прикладом є один з головних механізмів деградації РНК серед [[археї|архей]] та [[Ядерні|еукаріотів]], що використовує великий білковий [[Екзосома (комплекс)|екзосомний комплекс]], що значною мірою складається з {{nobr|3' → 5'}} [[екзорибонуклеаза|екзорибонуклеаз]]. |
|||
== Див. також == |
== Див. також == |
||
Рядок 9: | Рядок 137: | ||
* [[Ендонуклеази]] |
* [[Ендонуклеази]] |
||
== Джерела == |
|||
{{mol_bio-stub}} |
|||
<!--{{Естерази}}--> |
|||
# N, Supriya (15 січня 2019). Difference Between Endonuclease and Exonuclease (with Comparison Chart). ''Biology Reader'' (амер.). Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
# Paul D. Boyer (1952). ''The Enzymes'' (1st ed.). Academic Press. p. 211. ISBN <bdi>978-0-12-122723-4</bdi>. |
|||
# [https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)93898-6/fulltext Lehman, I. R.; Nussbaum, A. L. (1 серпня 1964). The Deoxyribonucleases of Escherichia coli: V. ON THE SPECIFICITY OF EXONUCLEASE I (PHOSPHODIESTERASE). ''Journal of Biological Chemistry'' (English) '''239''' (8). с. 2628–2636.] [[ISSN]] 0021-9258. [[PMID]] 14235546. [[Цифровий ідентифікатор об'єкта|doi]]:10.1016/S0021-9258(18)93898-6. Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
# Internet Archive (1967). ''Nucleic acids''. New York : Academic Press. [[ISBN]] [[Спеціальна:Джерела книг/978-0-12-181854-8|978-0-12-181854-8]]. |
|||
# Mishra, N. C.; Mishra, Nawin C. (1995). ''Molecular biology of nucleases''. Boca Raton: CRC Press. pp. 46–52. ISBN <bdi>978-0-8493-7658-0</bdi>. |
|||
# https://link.springer.com/protocol/10.1385/1-59259-068-3:91 |
|||
# https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2612496/ |
|||
# {{Cite web|title=SEO Issues and Website Marketing Blog|url=https://seoissues.wordpress.com/2015/11/08/36/|website=SEO Issues and Website Marketing Blog|date=2015-11-08|accessdate=2022-11-05|language=en}} |
|||
# Chen, Junji; Chiang, Yueh-Chin; Denis, Clyde L. (15 березня 2002). CCR4, a 3′–5′ poly(A) RNA and ssDNA exonuclease, is the catalytic component of the cytoplasmic deadenylase. ''The EMBO Journal'' '''21''' (6). с. 1414–1426. [[ISSN]] 0261-4189. [[PMID]] 11889047. [[Цифровий ідентифікатор об'єкта|doi]]:10.1093/emboj/21.6.1414. Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
# archive.ph. ''archive.ph''. Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
# Henry, Y; Wood, H; Morrissey, J P; Petfalski, E; Kearsey, S; Tollervey, D (15 травня 1994). The 5' end of yeast 5.8S rRNA is generated by exonucleases from an upstream cleavage site.. ''The EMBO Journal'' '''13''' (10). с. 2452–2463. [[ISSN]] 0261-4189. [[PMID]] 7515008. Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
# Geerlings, T. H.; Vos, J. C.; Raué, H. A. (1 грудня 2000). The final step in the formation of 25S rRNA in Saccharomyces cerevisiae is performed by 5'-->3' exonucleases.. ''RNA'' (англ.) '''6''' (12). с. 1698–1703. [[ISSN]] 1355-8382. [[PMID]] 11142370. Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
# Gribble, Jennifer; Stevens, Laura J.; Agostini, Maria L.; Anderson-Daniels, Jordan; Chappell, James D.; Lu, Xiaotao; Pruijssers, Andrea J.; Routh, Andrew L. та ін. (19 січня 2021). The coronavirus proofreading exoribonuclease mediates extensive viral recombination. ''PLoS Pathogens'' '''17''' (1). с. e1009226. [[ISSN]] 1553-7366. [[PubMed Central|PMC]] 7846108. [[PMID]] 33465137. [[Цифровий ідентифікатор об'єкта|doi]]:10.1371/journal.ppat.1009226. Процитовано 5 листопада 2022. |
|||
[[Категорія:Нуклеази]] |
[[Категорія:Нуклеази]] |
||
{{mol_bio-stub}} |
Версія за 17:49, 5 листопада 2022
Ця стаття не містить посилань на джерела. (липень 2014) |
Екзонуклеази — нуклеази, які розщеплюють полінуклеотидні ланцюжки по одній субодиниці з кінця полінуклеотидного ланцюжка. Ці ферменти гідролізують фосфодіефірні зв'язки або з 3'-, або з 5'-кінця молекули. Відомі як у вигляді окремих ферментів, так і у вигляді частин великих білкових комплексів.
ДНК-полімераза I містить 5'-екзонуклеазу, що відщеплює РНК-праймер безпосередньо вгорі від точки синтезу ДНК в 3' → 5' напрямку. Це дозволяє полімеразі синтезувати нуклеотиди ДНК замість РНК, які відщеплює екзонуклеаза. Іншим прикладом є один з головних механізмів деградації РНК серед архей та еукаріотів, що використовує великий білковий екзосомний комплекс, що значною мірою складається з 3' → 5' екзорибонуклеаз.
Відмінності між ендонуклеазами та екзонуклеазами [1]
Характеристика | Ендонуклеази | Екзонуклеази |
---|---|---|
Механізм дії | Розділяє нуклеотидну послідовність на 2 або більше фрагментів | Поодиноке відщеплення нуклеотидів з кінця нуклеотидної послідовності, поодиноко |
Місце дії | З середини полінуклеотидної послідовності | З кінця полінуклеотидної послідонвості |
3' або 5'-ОН - групи | Не потрібні | Необхідні |
Лаг - фаза | Проходять лаг - фазу перед своєю активністю | Відсутня |
Специфічність | Сиквенс-специфічні | Не специфічні |
Результат | Відщеплює олігонуклеотиди | Відщеплює нуклеотиди |
Значення | Відіграють важливу роль у відновленні ДНК, блокування проникнення патогенів | Відновлення, стабілізація та перевірка ДНК (як і в ендонуклеаз), але не блокують проникнення патогенів |
Типи екзонуклеаз у E.coli
У 1971 р. Ізраїль Роберт Леман, американський біохімік литовського походження, дослідив екзонуклеазу типу І на прикладі E.coli. В той же час повідомлялося про проведення різноманітних досліджень в області вивчення екзонуклеаз ІІ, ІІІ, IV, V, VI, VII та VIII. Кожен з типів нуклеаз виконує певні функції та вимагає своїх особливостей для роботи [2].
- Екзонуклеаза I розщеплює одноланцюгову ДНК у напрямку 3' → 5', вивільняючи дезоксирибонуклеозид 5'-монофосфати один за одним. Вона не розщеплює ланцюги ДНК, які не містять кінцевих 3'-OH - груп, оскільки вони блокуються фосфорильними або ацетильними групами [3].
- Екзонуклеаза ІІ асоційована із ДНК-полімеразою І, яка містить 5'-екзонуклеазу, яка від’єднує РНК-праймер, що міститься безпосередньо перед місцем синтезу ДНК у порядку 5' → 3' кінця.
- Екзонуклеаза III володіє 4-ма каталітични активностями:
- 3'-5' екзодезоксирибонуклеазна активність, яка є специфічною для дволанцюгової ДНК;
- активність РНК-ази;
- активність 3' фосфатази;
- активність ендонуклеази AP (пізніше було встановлено, що її назвали ендонуклеазою II) [4].
- Екзонуклеаза IV приєднує молекулу води, тому вона може розірвати зв'язок олігонуклеотиду з нуклеозид 5' монофосфатом. Для функціонування за більш високих температур, ніж екзонуклеаза I, цьому типу ферментів необхідна наявність іонів Mg 2+ [5].
- Екзонуклеаза V — це 3'-5' гідролізуючий фермент, який каталізує лінійну дволанцюгову ДНК і одноланцюгову ДНК, для чого йому необхідна присутність Ca2+ [6]. Цей фермент виконує важливу роль у процесі гомологічної рекомбінації. Екзонуклеаза VIII — являє собою 5'-3'-димерний білок, якому не потрібен АТФ або будь-які розриви у послідовності, однак він потребує вільної 5'-ОН-групи для виконання своєї функції.
Людські екзонуклеази
3'-5' ендонуклеаза людського типу має важливе значення для належного процесингу пре-мРНК гістону, в якій U7 snRNP керує єдиним процесом розщеплення. Після видалення наступного продукту розщеплення (DCP) Xrn1 продовжує подальше розщеплення продукту, поки він повністю не розпадеться [7]. Це дає можливість повторно використовувати нуклеотиди. Xrn1 пов'язаний з активністю котранскрипційного розщеплення (CoTC), який діє як попередник для розвитку вільного 5' - незахищеного кінця, тому екзонуклеаза може видаляти та розкладати продукт розщеплення, що йде далі (DCP). Внаслідок цього ініціюється припинення транскрипції, оскільки людському організму немає сенсу накопичувати в своєму тілі ланцюги ДНК або РНК [8].
Екзонуклеази дріжджів
CCR4-Not є загальним комплексом регуляції транскрипції в дріжджах, які брунькуються, та який, як з’ясовано, пов’язаний з метаболізмом мРНК, ініціацією транскрипції та деградацією мРНК. Досліджено, що CCR4 містить РНК і володіє екзонуклеазною активністю до одноланцюгової ДНК у 3'-5' напрямі [9]. Іншим компонентом, пов’язаним з CCR4-Not, є білок CAF1, який містить 3'-5' або 5'-3' екзонуклеазні домени в миші та вільноживучої нематоди. Цей білок не було виявлено в дріжджах, що свідчить про те, що він, скоріше за все, має аномальний екзонуклеазний домен, подібний до того, який спостерігається у багатоклітинних тварин [10].
Дріжджі містять екзонуклеази Rat1 і Xrn1. Rat1 працює так само, як екзонуклеаза людського типу (Xrn2), а функція Xrn1 у цитоплазмі здійснюєтья в напрямку від 5' до 3' кінця для деградації РНК (рРНК до 5,8s і 25s) за відсутності Rat1 [11] [12].
Коронавірусні екзонуклеази
У бета-штаммів коронавірусів, до яких також належить і SARS-CoV-2, присутня екзонуклеаза nsp14-ExoN. Вона є складовою вірусного геному, яка відповідає за рекомбінацію та бере участь у появі нового штаму [13].
Див. також
Джерела
- N, Supriya (15 січня 2019). Difference Between Endonuclease and Exonuclease (with Comparison Chart). Biology Reader (амер.). Процитовано 5 листопада 2022.
- Paul D. Boyer (1952). The Enzymes (1st ed.). Academic Press. p. 211. ISBN 978-0-12-122723-4.
- Lehman, I. R.; Nussbaum, A. L. (1 серпня 1964). The Deoxyribonucleases of Escherichia coli: V. ON THE SPECIFICITY OF EXONUCLEASE I (PHOSPHODIESTERASE). Journal of Biological Chemistry (English) 239 (8). с. 2628–2636. ISSN 0021-9258. PMID 14235546. doi:10.1016/S0021-9258(18)93898-6. Процитовано 5 листопада 2022.
- Internet Archive (1967). Nucleic acids. New York : Academic Press. ISBN 978-0-12-181854-8.
- Mishra, N. C.; Mishra, Nawin C. (1995). Molecular biology of nucleases. Boca Raton: CRC Press. pp. 46–52. ISBN 978-0-8493-7658-0.
- https://link.springer.com/protocol/10.1385/1-59259-068-3:91
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2612496/
- SEO Issues and Website Marketing Blog. SEO Issues and Website Marketing Blog (англ.). 8 листопада 2015. Процитовано 5 листопада 2022.
- Chen, Junji; Chiang, Yueh-Chin; Denis, Clyde L. (15 березня 2002). CCR4, a 3′–5′ poly(A) RNA and ssDNA exonuclease, is the catalytic component of the cytoplasmic deadenylase. The EMBO Journal 21 (6). с. 1414–1426. ISSN 0261-4189. PMID 11889047. doi:10.1093/emboj/21.6.1414. Процитовано 5 листопада 2022.
- archive.ph. archive.ph. Процитовано 5 листопада 2022.
- Henry, Y; Wood, H; Morrissey, J P; Petfalski, E; Kearsey, S; Tollervey, D (15 травня 1994). The 5' end of yeast 5.8S rRNA is generated by exonucleases from an upstream cleavage site.. The EMBO Journal 13 (10). с. 2452–2463. ISSN 0261-4189. PMID 7515008. Процитовано 5 листопада 2022.
- Geerlings, T. H.; Vos, J. C.; Raué, H. A. (1 грудня 2000). The final step in the formation of 25S rRNA in Saccharomyces cerevisiae is performed by 5'-->3' exonucleases.. RNA (англ.) 6 (12). с. 1698–1703. ISSN 1355-8382. PMID 11142370. Процитовано 5 листопада 2022.
- Gribble, Jennifer; Stevens, Laura J.; Agostini, Maria L.; Anderson-Daniels, Jordan; Chappell, James D.; Lu, Xiaotao; Pruijssers, Andrea J.; Routh, Andrew L. та ін. (19 січня 2021). The coronavirus proofreading exoribonuclease mediates extensive viral recombination. PLoS Pathogens 17 (1). с. e1009226. ISSN 1553-7366. PMC 7846108. PMID 33465137. doi:10.1371/journal.ppat.1009226. Процитовано 5 листопада 2022.
Це незавершена стаття з молекулярної біології. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
- ↑ N, Supriya (15 січня 2019). Difference Between Endonuclease and Exonuclease (with Comparison Chart). Biology Reader (амер.). Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ Boyer, Paul D.; Krebs, Edwin G.; Sigman, D. S.; Tamanoi, Fuyuhiko; Dalbey, Ross E.; Hackney, David D.; Clarke, Steven G.; Koehler, Carla M.; Menon, Anant Kumar (1970-). The enzymes. New York: Academic Press. ISBN 0-12-122701-4. OCLC 134449.
- ↑ Lehman, I. R.; Nussbaum, A. L. (1 серпня 1964). The Deoxyribonucleases of Escherichia coli: V. ON THE SPECIFICITY OF EXONUCLEASE I (PHOSPHODIESTERASE). Journal of Biological Chemistry (English) . Т. 239, № 8. с. 2628—2636. doi:10.1016/S0021-9258(18)93898-6. ISSN 0021-9258. PMID 14235546. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ Internet Archive (1967). Nucleic acids. New York : Academic Press. ISBN 978-0-12-181854-8.
- ↑ Mishra, Nawin C. (1995). Molecular biology of nucleases. Boca Raton: CRC Press. ISBN 0-8493-7658-0. OCLC 31436640.
- ↑ Julin, Douglas A. (2000). Vaughan, Pat (ред.). Detection and Quantitation of RecBCD Enzyme (Exonuclease V) Activity. DNA Repair Protocols: Prokaryotic Systems (англ.). Totowa, NJ: Humana Press. с. 91—105. doi:10.1385/1-59259-068-3:91. ISBN 978-1-59259-068-1.
- ↑ Yang, Xiao-cui; Sullivan, Kelly D.; Marzluff, William F.; Dominski, Zbigniew (2009-1). Studies of the 5′ Exonuclease and Endonuclease Activities of CPSF-73 in Histone Pre-mRNA Processing. Molecular and Cellular Biology. Т. 29, № 1. с. 31—42. doi:10.1128/MCB.00776-08. ISSN 0270-7306. PMC 2612496. PMID 18955505. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ SEO Issues and Website Marketing Blog. SEO Issues and Website Marketing Blog (англ.). 8 листопада 2015. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ Chen, Junji; Chiang, Yueh-Chin; Denis, Clyde L. (15 березня 2002). CCR4, a 3′–5′ poly(A) RNA and ssDNA exonuclease, is the catalytic component of the cytoplasmic deadenylase. The EMBO Journal. Т. 21, № 6. с. 1414—1426. doi:10.1093/emboj/21.6.1414. ISSN 0261-4189. PMID 11889047. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ archive.ph. archive.ph. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ Henry, Y; Wood, H; Morrissey, J P; Petfalski, E; Kearsey, S; Tollervey, D (15 травня 1994). The 5' end of yeast 5.8S rRNA is generated by exonucleases from an upstream cleavage site. The EMBO Journal. Т. 13, № 10. с. 2452—2463. ISSN 0261-4189. PMID 7515008. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ Geerlings, T. H.; Vos, J. C.; Raué, H. A. (1 грудня 2000). The final step in the formation of 25S rRNA in Saccharomyces cerevisiae is performed by 5'-->3' exonucleases. RNA (англ.). Т. 6, № 12. с. 1698—1703. ISSN 1355-8382. PMID 11142370. Процитовано 5 листопада 2022.
- ↑ Gribble, Jennifer; Stevens, Laura J.; Agostini, Maria L.; Anderson-Daniels, Jordan; Chappell, James D.; Lu, Xiaotao; Pruijssers, Andrea J.; Routh, Andrew L.; Denison, Mark R. (19 січня 2021). The coronavirus proofreading exoribonuclease mediates extensive viral recombination. PLoS Pathogens. Т. 17, № 1. с. e1009226. doi:10.1371/journal.ppat.1009226. ISSN 1553-7366. PMC 7846108. PMID 33465137. Процитовано 5 листопада 2022.
{{cite news}}
: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)