Користувач:Lemon044/Чернетка
Тропоміозин — фібрилярний білок довжиною 38-39 нм, масою 50 кДа (за іншими авторами - 70 кДа), розміщений між двома сусідніми ланцюгами актину[1]. Складається з двох перевитих α-спіралей. Тропоміозин зв'язується в єдиний комплекс з F-актином в ділянці вигину молекули, забезпечуючи його стабільність. По довжині тропоміозин дорівнює 7 субодиницям G-актину, при цьому контактує тільки з однією з ниткоподібних структур F-актину. Крім цього, тропоміозин спільно з тропоніном бере участь у регуляції взаємодії актину з міозином.
Поширення потенціалу дії до Т-трубочок призводить до відкриття потенціалзалежних Ca2+ каналів цистерн саркоплазматичного ретикулуму і виходу кальцію в саркоплазму. Йони зв'язуються з тропоніном C, що призводить до зміни конформації білка тропоміозину, завдяки чому відкриваються активні центри актину, і починається цикл утворення поперечних актино-міозинових містків.[1]
- Биохимия мышц и мяса: Учеб. пос. / В. В. Рогожин — СПб.: ГИОРД, 2006. — 240 с.: ил. (ISBN 5-98879-021-6)
|
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |