Альфа-спіраль

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Вид збоку альфа-спіралі створеної із залишків аланіну з атомною роздільною здатністю. Водневі зв'язки позначені червоно-фіолетовим кольором, відстань між атомами водню і кисню 2,08 Å (208 пм). Поліпептидний ланцюжок направлений вверх, тобто його N-кінець знаходиться внизу, а C-кінець — уверху. Відмітьте, що бічні ланцюги амінокислот направлені дещо вниз, у напрямку до N-кінця.

Альфа-спіраль (α-спіраль) — типовий елемент вторинної структури білків, що має форму правозакрученої гвинтової лінії, і якій кожна аміногрупа (-NH2) в каркасі утворює водневий зв'язок з карбонільною групою (-C=0) амінокислоти, що знаходиться на чотири амінокислоти раніше (водневий зв'язок i+4 \rightarrow i). Цей елемент вторинної структури інколи також називається класичною альфа-спіралью Полінга-Корі-Бренсона.

Експериментальне визначення[ред.ред. код]

Класичним методом є дихроїзм (CD). Також використовується ІЧ спектроскопія та методи базовані на визначенні розмірів молекул. Часто застосовується й пряме встановлення структури методами ЯМР.


Амінокислотні залежності[ред.ред. код]

Амінокислоти різняться за схильністю формувати α-спіральні фрагменти в білках. Метіонін(M), аланін(A), лейцин(L), глутамін (E) та лізин(K) («MALEK» ) зустрічаються в таких фрагментах частіше за інші, а пролін та гліцин- рідше. Залишок Проліну, на відміну від інших амінокислотних залишуів не містить амідної NH групи й не може утворювати водневі зв'язки тому його введення «розбиває» α-спіральні фрагменти.

Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.