Протеаза: відмінності між версіями
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
| [неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
ZéroBot (обговорення | внесок) м r2.7.1) (робот додав: sr:Proteaza |
Albedo (обговорення | внесок) мНемає опису редагування |
||
| Рядок 1: | Рядок 1: | ||
''' |
'''Протеа́зи''' — [[ферменти]] класу [[гідролази|гідролаз]], які розщеплюють [[пептидний зв'язок]] між [[амінокислоти|амінокислотами]] в [[білок|білках]]. |
||
== Класифікація == |
== Класифікація == |
||
Версія за 21:13, 16 листопада 2012
Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп по будові активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротези
- Глутамінові
Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.
|
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |