F11R

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
F11R
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи F11R, F11r, 9130004G24, AA638916, ESTM33, JAM, JAM-1, JAM-A, Jcam, Jcam1, Ly106, CD321, JAM1, JAMA, KAT, PAM-1, F11 receptor
Зовнішні ІД OMIM: 605721 MGI: 1321398 HomoloGene: 14255 GeneCards: F11R
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_172647
RefSeq (білок)
NP_766235
Локус (UCSC) Хр. 1: 161 – 161.02 Mb Хр. 1: 171.27 – 171.29 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

F11R (англ. F11 receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 299 амінокислот, а молекулярна маса — 32 583[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MGTKAQVERKLLCLFILAILLCSLALGSVTVHSSEPEVRIPENNPVKLSC
AYSGFSSPRVEWKFDQGDTTRLVCYNNKITASYEDRVTFLPTGITFKSVT
REDTGTYTCMVSEEGGNSYGEVKVKLIVLVPPSKPTVNIPSSATIGNRAV
LTCSEQDGSPPSEYTWFKDGIVMPTNPKSTRAFSNSSYVLNPTTGELVFD
PLSASDTGEYSCEARNGYGTPMTSNAVRMEAVERNVGVIVAAVLVTLILL
GILVFGIWFAYSRGHFDRTKKGTSSKKVIYSQPSARSEGEFKQTSSFLV

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних контактах, щільних контактах.

Література[ред. | ред. код]

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Naik U.P., Ehrlich Y.H., Kornecki E. (1995). Mechanisms of platelet activation by a stimulatory antibody: cross-linking of a novel platelet receptor for monoclonal antibody F11 with the Fc gamma RII receptor. Biochem. J. 310: 155—162. PMID 7646439 DOI:10.1042/bj3100155
  • Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
  • Ostermann G., Weber K.S., Zernecke A., Schroeder A., Weber C. (2002). JAM-1 is a ligand of the beta(2) integrin LFA-1 involved in transendothelial migration of leukocytes. Nat. Immunol. 3: 151—158. PMID 11812992 DOI:10.1038/ni755
  • Muller W.A. (2003). Leukocyte-endothelial-cell interactions in leukocyte transmigration and the inflammatory response. Trends Immunol. 24: 327—334. PMID 12810109 DOI:10.1016/S1471-4906(03)00117-0
  • Fraemohs L., Koenen R.R., Ostermann G., Heinemann B., Weber C. (2004). The functional interaction of the beta 2 integrin lymphocyte function-associated antigen-1 with junctional adhesion molecule-A is mediated by the I domain. J. Immunol. 173: 6259—6264. PMID 15528364 DOI:10.4049/jimmunol.173.10.6259

Примітки[ред. | ред. код]

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14685 (англ.) . Архів оригіналу за 30 червня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.
  4. UniProt, Q9Y624 (англ.) . Архів оригіналу за 25 серпня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також[ред. | ред. код]