Аміноаквеї

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Аміноаквеї
Тривимірна модель пріону
Тривимірна модель пріону
Біологічна класифікація
Домен: Аміноаквеї (Aminoacuea)[1]
Групи

Пріони (Priones)

Аміноаквеї (лат. Aminoacuea) — безнуклеїнові білкові інфекційні агенти, що складаються лише із молекул білків. Єдиними відомим представниками є Пріони — внутрішньоклітинні паразити нейронів ссавців білкової природи. Пріоноподібні білки виявлені у дріжджів S. cerevisiae, однак, вони не спричинюють захворювань своїх господарів[2].

Пріони (PrPSc, від prion protein scrapie) за своєю природою є ізоформою нормального (PrPс, від prion protein cellular) білка нейрональної плазматичної мембрани. У вторинній структурі PrPс превалюють α-спіральні мотиви, натомість ізоформа PrPSc характеризується переважанням β-шарів. Пріони нездатні до розмноження, однак відтворюються шляхом каталізу просторової перебудови нормальних гомологічних до них нейрональних білків, спричиняючи ланцюгову реакцію перетворення нормальних білків у пріонні та розвиток захворювання[3]. Пріони потрапляють в організм через травну систему із їжею, проникають у кров і переносяться до мозку.

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. BioLib — Aminoacuea
  2. Lindquist S, Krobitsch S, Li L, Sondheimer N (February 2001). «Investigating protein conformation-based inheritance and disease in yeast». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 356 (1406): 169-76
  3. Aguzzi A (January 2008). «Unraveling prion strains with cell biology and organic chemistry [Архівовано 24 вересня 2015 у Wayback Machine.]». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105 (1): 11-2;