Бета-циліндр (структура білків)
Бета-циліндр (англ. beta-barrel) -- це антипаралельні бета-ланцюги, що утворюють гідрофобне білкове ядро з великим бета-листом. Бета-лист скручується, в результаті чого утворюється замкнута структура, в якій перший ланцюг зв'язаний водневим зв'язком з останнім. У багатьох випадках структура містить поперечні полярні та гідрофобні амінокислоти так, що гідрофобні залишки орієнтуються у внутрішню частину циліндра з утворенням гідрофобного ядра, а полярні залишки орієнтуються на зовнішню сторону циліндра на поверхні, що піддається розчиннику.[1]
Типи[ред. | ред. код]
Всі бета-циліндри можна класифікувати за двома цілочисельними параметрами: числом ланцюгів у бета-листі, n, і "зсувним числом", S, мірою хитання ланцюгів у бета-листі. Ці два параметри (n та S) пов'язані з кутом нахилу бета-ланцюгів відносно осі циліндра.[2] Усі бета-циліндри мають позитивні "зсувні числа", тобто вони правозакручені. "сувні числа" більшості бета-циліндрів є парними, але винятки існують.[3]
Up-and-down[ред. | ред. код]
Це найпростіша топологія циліндра, який складається з ряду бета-ланцюгів, кожен з яких пов'язаний водневим зв'язком з попереднім та наступним ланцюгом у первинній послідовності.
Jelly roll[ред. | ред. код]
Також відома як швейцарський рулон, це складна нелокальна структура, в якій є чотири пари антипаралельних бета-листів та вісім бета-ланцюгів. Лише один бета-лист сусідствує по послідовності з наступний листом, їх ланцюги чергуються між двома листами так, що вони "загортаються" у три виміри, утворюючи форму циліндра.
Функції[ред. | ред. код]
Бета-циліндр характерний для трансмембраних білків, що знаходяться на зовнішній мембрані грам-негативних бактерій, мітохондрій та хлоропластів. Загалом ці бета-циліндричні білки виконують найважливіші функції у транспорті білків та передачі сигналів, а також життєво важливі для мембранного біогенезу. Вони також пристосовані до виконання різноманітного набору важливих клітинних функцій (порини, транспортери, ферменти, фактори вірулентності та рецептори).[4] У мітохондріях є два комплекси з бета-циліндрами, що виконують функцію пороутворюючої субодиниці: Tom40 та Sam50 . Хлоропласт також має функціонально подібні бета-циліндричні комплекси, що найкраще характеризуються Toc75 комплексу TOC (Translocon на зовнішній оболонковій мембрані хлоропластів).[5]
Примітки[ред. | ред. код]
- ↑ Beta_barrel. www.chemeurope.com (англ.). Архів оригіналу за 21 червня 2021. Процитовано 21 червня 2021.
- ↑ Murzin, Alexey G.; Lesk, Arthur M.; Chothia, Cyrus (1994-03). Principles determining the structure of β-sheet barrels in proteins I. A theoretical analysis. Journal of Molecular Biology. Т. 236, № 5. с. 1369—1381. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7. ISSN 0022-2836. Процитовано 21 червня 2021.
- ↑ Liu, W. M. (30 січня 1998). Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics. Journal of Molecular Biology. Т. 275, № 4. с. 541—545. doi:10.1006/jmbi.1997.1501. ISSN 0022-2836. PMID 9466929. Архів оригіналу за 24 червня 2021. Процитовано 21 червня 2021.
- ↑ Fairman, James W.; Noinaj, Nicholas; Buchanan, Susan K. (2011-8). The structural biology of β-barrel membrane proteins: a summary of recent reports. Current opinion in structural biology. Т. 21, № 4. с. 523—531. doi:10.1016/j.sbi.2011.05.005. ISSN 0959-440X. PMC 3164749. PMID 21719274. Архів оригіналу за 19 квітня 2022. Процитовано 21 червня 2021.
- ↑ Beta barrel. Wikipedia (англ.). 12 лютого 2021. Процитовано 21 червня 2021.
Посилання[ред. | ред. код]
 |
Вікісховище має мультимедійні дані за темою: Бета-циліндр (структура білків) |
- Explanation of all-beta topologies [Архівовано 12 травня 2021 у Wayback Machine.]
- all-beta folds in SCOP database (folds 54 to 100 are water-soluble beta-barrels).
- CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta-barrel architecture. [Архівовано 23 грудня 2011 у Wayback Machine.]
- General classification and images of protein structures from Jane Richardson lab
- Images and examples of transmembrane beta-barrels [Архівовано 3 березня 2016 у Wayback Machine.]
- Stockholm Bioinformatics Center review of transmembrane proteins
- The Lipocalin Website
- The OMPdb database for beta-barrel proteins[en]
