Протеаза: відмінності між версіями
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
| [перевірена версія] | [перевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
м новий ключ сортування для Категорія:Протеази: "*" за допомогою HotCat |
м Додавання дати до шаблону |
||
| Рядок 1: | Рядок 1: | ||
{{без джерел}} |
{{без джерел|дата=листопад 2015}} |
||
'''Протеа́зи''' — [[ферменти]] класу [[гідролази|гідролаз]], які розщеплюють [[пептидний зв'язок]] між [[амінокислоти|амінокислотами]] в [[білок|білках]]. |
'''Протеа́зи''' — [[ферменти]] класу [[гідролази|гідролаз]], які розщеплюють [[пептидний зв'язок]] між [[амінокислоти|амінокислотами]] в [[білок|білках]]. |
||
Версія за 22:54, 27 серпня 2019
 | Ця стаття не містить посилань на джерела. (листопад 2015) |
Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп[джерело?] за будовою активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротеази
- Глутамінові
Треонінові й глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно[джерело?]. Механізм, що використовується для розщеплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонільну групу поліпептиду. Одним зі шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну як нуклеофілу.
|
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |