Пепсин

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Пепсин в комплексі з пепстатином.

Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», КФ 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється зимогенними клітинами шлунку з ціллю розчинення білків їжі на пептиди.

Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин.


Загальні відомості[ред.ред. код]

Пепсин - глобулярний білок з молекулярною масою близько 34500. Молекула пепсину - поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить 3 дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин - ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням більш простих пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами - тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів - трипсина і хімотрипсина, - суворою специфічністю не володіє.

Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.

Природним інгібітором пепсину є пепстатин.

Роль пепсину в травленні[ред.ред. код]

Пепсини відіграють значну роль в травленні у ссавців, в тому числі у людини, будучи ферментом, виконуючим один з важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі на амінокислоти. Залозами шлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.

Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60-80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок - на 25-30% менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента пепсиногена. Перетворення пепсиногена в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногена кількох пептидів, один з яких грає роль інгібітора. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх гідролізові й полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазною і пептидазнаю дією.

Протеолітична активність пепсину спостерігається при рН < 6, досягаючи максимуму при pH = 1,5 - 2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~ 50 кг яєчного альбуміна, звурджувати ~ 100000 л молока, розчиняти ~ 2000 л желатину.

Зовнішні посилання і джерела[ред.ред. код]