Цинковий палець
Цинковий палець — це невеликий структурний мотив білка, який характеризується координацією одного або декількох іонів цинку (Zn2+) для стабілізації укладки. Спочатку створена для опису гіпотетичної пальцеподібної структури фактора транскрипції IIIA Xenopus laevis, назва цинкового пальця тепер охоплює широкий спектр різних білкових структур[1]. Xenopus laevis TFIIIA спочатку було продемонстровано, що він містить цинк і потребує металу для функціонування в 1983 р., Перше таке повідомлення про необхідність цинку для білка, якщо регулює ген. Він часто з'являється як домен, що зв'язує метал, саме у багатодоменних білках.[2][3]
Білки, які містять цинкові пальці, класифікуються на кілька структурних родин. На відміну від багатьох інших чітко визначених надвторинних структур, таких як грецькі ключі або β-шпильки, існує ряд типів цинкових пальців, кожен з яких має унікальну тривимірну архітектуру. Конкретний клас білка цинкового пальця визначається цією тривимірною структурою, але він також може бути розпізнаний на основі первинної структури білка або ідентичності лігандів, що координують іон цинку. Незважаючи на велику різноманітність цих білків, переважна більшість, як правило, функціонує як модулі взаємодії, які зв'язують ДНК, РНК, білки або інші невеликі корисні молекули, а зміни в структурі служать, головним чином, для зміни специфічності зв'язування конкретного білка. .
З часу свого первинного відкриття та з'ясування їх структури ці модулі взаємодії виявилися всюдисущими в біологічному світі і можуть бути виявлені у 3 % генів людського геному.[4] Крім того, цинкові пальці стали надзвичайно корисними в різних терапевтичних та дослідницьких можливостях. Інженерні цинкові пальці, які мають спорідненість до певної послідовності, є сферою активних досліджень, а нуклеази цинкового пальця та фактори транскрипції з цинковим пальцем є двома найважливішими застосуваннями, які мають бути реалізовані на сьогоднішній день.
Домени цинкового пальця (Znf) — відносно невеликі білкові мотиви, що містять кілька виразних пальцевих виступів, що здійснюють тандемні контакти з цільовою молекулою. Деякі з цих доменів пов'язують цинк, але багато ні, натомість зв'язують інші метали, такі як залізо, або зовсім не метали. Наприклад, деякі члени сім'ї утворюють сольові мости для стабілізації пальцеподібних складок. Спочатку вони були ідентифіковані як мотив, що зв'язує ДНК, у факторі транскрипції TFIIIA від Xenopus laevis, однак тепер їх визнано які ті, що зв'язують субстрати ДНК, РНК, білка та / або ліпідів.[5][6][7][8][9] Їх зв'язувальні властивості залежать від амінокислотної послідовності доменних пальців і від лінкера між пальцями, а також від структур вищого порядку та кількості пальців. Домени Znf часто зустрічаються у скупченнях, де пальці можуть мати різну специфіку зв'язування. Мотиви Znf зустрічаються в декількох неспоріднених білкових надсімействах, що відрізняються як за послідовністю, так і за структурою. Вони демонструють значну універсальність у режимах зв'язування, навіть між членами одного класу (наприклад, деякі зв'язують ДНК, інші — білок), що дозволяє припустити, що мотиви Znf — це стійкі риштування, які розвивали спеціалізовані функції. Наприклад, білки, що містять Znf, функціонують в транскрипції генів, трансляції, торгівлі мРНК, організації цитоскелету, розвитку епітелію, адгезії клітин, складенні білків, реконструкції хроматину та зондуванні цинку.[9] Мотиви, що зв'язують цинк, є стійкими структурами, і вони рідко зазнають конформаційних змін при зв'язуванні своєї цілі.
Спочатку термін цинковий палець використовувався виключно для опису ДНК-зв'язуючого мотиву, знайденого у Xenopus laevis; однак тепер він використовується для позначення будь-якої кількості структур, пов'язаних завдяки зв'язуванні з іоном цинку. Як правило, цинкові пальці координують іони цинку з комбінацією залишків цистеїну та гістидину. Спочатку кількість та порядок цих залишків використовувались для класифікації різних типів цинкових пальців (наприклад, Cys2His2, Cys4 та Cys6). Останнім часом для класифікації білків цинкового пальця застосовується більш систематичний метод. Цей метод класифікує білки пальців цинку на «складчасті групи», виходячи із загальної форми білкового скелету в складеному домені. Найпоширенішими «циліндричними групами» цинкових пальців є Cys2His2-подібний («класичний цинковий палець»), високий ключ і цинкова стрічка.[10]
Домени цієї групи складаються з β-шпильки. Далі йде спіраль, яка утворює лівий ββα-блок. Два цинкових ліганди сприяють утворенню цинкового пальця. (унікальний поворот із консенсусною послідовністю CPXCG) (3,36) на кінці β-шпильки та два інших ліганди з C-кінця knuckle-спіралі. Група має два сімейства: F2H2 fngers та IAP домени.
Уперше було виявлено у факторі транскрипції IIIA Xenopus laevis, і з тих пір було виявлено, що він присутній у багатьох фактора транскрипції та в інших ДНК-зв'язуючих білках (1ncs, 1zfd, 1tf6, 1ubd, 2gli, 1bhi, 1sp2, 1rmd, 2adr, 1znf, 1aay, 1sp1, 1bbo, 2drp, 1yui, 1ej6, 1klr) (16 ± 18), які розпізнають специфічні послідовності ДНК. Класичний
цинковий палець C2H2, зазвичай, містить повтори 28 ± 30 амінокислотних послідовність, що включає два консервованих залишки цистеїну та два залишки гістидину. Однак інші комбінації Cys / His, як цинк-хелатуючі залишки, можливі. С2Н2 пальці, що зв'язують нуклеїнові кислоти, зв'язуються з основним жолобком ДНК
через N-кінець α-спіралі. Впізнання специфічної послідовності ДНК досягаються взаємодією ДНК основами з бічними ланцюжками від поверхні α-спіралі.[11][12][13]
Інгібітор апоптозу (IAP) містить схему CCHC (подібно до U-подібного фактора транскрипції з сімейства C2H2), яка координує іон цинку (1e31, 1jd5, 1c9q, 1g73. Повідомлялося, що IAP регулюють запрограмовану загибель клітин шляхом інгібування. каспаз.[14]
Структури доменів інгібітора бакуловірусу апоптозу повторюють (BIR) домени та антиапоптотичний білок `сурвівін 'містять збережене ядро, що складається з центрального триланцюгового β-листа та чотирьох коротких α-спіралей[15]. Цинк-зв'язуюча область IAP структурно нагадує класичний мотив C2H2 тим, що перші два ліганди походять із сгину, а два інших ліганди походять із С-кінцевої області зламаної knuckle-спіралі. Вирівнювання PSI-BLAST з цинк-зв'язуючої області доменів BIR показано разом з послідовністю U-подібного фактора транскрипції (1fu9)[16], щоб встановити схожість між доменами BIR і класичними пальцями цинку C2H2 і показують мінливість довжини лінкера між останніми двома циганними лігандами в різних білках BIR. Незважаючи на структурну схожість сайту зв'язування цинку в класичних доменах C2H2 та доменах IAP, ми не маємо переконливих доказів гомології між ними, і таким чином консервативно розміщуємо їх у двох різних сімействах.
Структура цієї групи складається з двох коротких β-структур, з'єднаних поворотом (цинковим суглобом), за яким йде коротка спіраль або петля. Два цинкових ліганди цинку подаються цинковим суглобом (knuckle), а два інших виходять із петлі або розміщуються на обох кінцях короткої спіралі. Ручка Gag нагадує класичний мотив C2H2 з великою частиною спіралі та усіченою β-шпилькою. Таким чином, gag knuckle є дуже короткими (приблизно 20 амінокислот) порівняно з C2H2-подібними доменами (близько 30 залишків). Ця група містить цинкові пальці C2HC з білків ретровірусного gag knuckle (нуклеокапсиду), які в літературі називаються цинк-суглобами[17][18]. Однак цей термін також раніше використовувався для опису унікального повороту з консенсусною послідовністю CPXCG, де цистеїни сприяють зв'язуванню цинку[19]. Таким чином, для ясності ми називаємо цинковий палець із ретровірусних білків гаг як «ручка», «суглоб». Ми розглядаємо три родини.
У ретровірусному суглобі Gag одноповоротна спіраль слідує за β-шпилькою. Про структуру цього мотиву повідомляється з протеїну ретровірусного нуклеокапсиду (NC) від ВІЛ та інших споріднених вірусів (1a1t, 1a6b, 1dsq, 1dsv).
В цю структуру ми включили цинковий палець з А-субодиниці РНК-полімерази II (1i3q)[20] Структура суглоба Gag з полімерази II РНК узгоджується ізсередньоквадратичним відхиленням кореня (RMSD) 3,5 ± 4,4 AÊ з різними членами ретровірусних білків NC (104 атоми). Однак функція цього цинкового суглобу РНК-полімерази залишається невідомою, хоча ми можемо припустити, що він може бути залучений до зв'язування з РНК.
Реовірусний зовнішній капсидний білок s3[21] включає мотив, що зв'язує цинк, який найкраще можна описати як суглоб Gag (1fn9). Структура ділянки, що зв'язує цинк, нагадує структуру РНК-полімерази і складається з суглоба, за яким йде петля. Показано, що мутація цинк-зв'язуючих залишків не впливає на зв'язування s3 з дволанцюговою РНК, але виключає здатність асоціюватися з капсидним білком m1[22]
Мотив складається з бета-шпильки на N-кінці і альфа-спіралі на С-кінці, які вносять два ліганди кожен для зв'язування цинку. Перші два ліганди походять від цинкової рукоятки, а інші два ліганди надані N-кінцевим поворотом спіралі. Ми умовно ділимо цю складну групу.[23]
Ряд білків містить збережений домен, багатий цистеїном на 40 ± 60, який пов'язує два іони цинку і називається цинк-пальцем C3HC4 або «RING».
Це сімейство включає С-кінцевий домен субодиниці TfIIh P44 (1e53) людини та багаті цистеїном домени кіназ (1ptq, 1faq, 1kbe). Місця, що зв'язують цинк, розташовані в аналогічних місцях, ніж у RING пальці. Топологічна відмінність між багатим протеїнкіназою цистеїном доменом і пальцевими структурами RING була пояснена на основі кругової перестановки (3), і це сімейство може бути еволюційно пов'язане з білками, подібними до пальця RING.
Це сімейство включає цинк-зв'язуючі області домену FYVE (1vfy, 1dvp, 1joc), які зв'язують фосфатиділінозитол-3-фосфат з високою специфічністю,
Це сімейство здебільшого складається з доменів, які не містять додаткових вторинних структурних елементів N- або С-терміналу до мотиву скрипкового ключа
Структура ДНК-зв'язуючого домену рецептора естрогену (1hcq) та його гомологи мають два цинк-зв'язуючі ділянки. Як Гаг
суглоби, кожен рецептор стероїдних гормонів містить два повтори(домени) пальця, який зв'язує іони цинку через чотири збережених цистеїни. Перший, N-термінальний сайт (домен) є типовим скрипковим ключем, де два ліганди походять від альфа—спіралі та ще двоє сприяють утворенню суглобу. Другий, сайт С-кінцевий (домен) демонструє лише часткову схожість з пальцем скрипкового ключа. Як і у класичних скрипкових пальців, два циганкові ліганди розташовані в N-кінцевому повороті альфа-спіралі.[24]
Ендонуклеаза I-TevI належить до сімейства GIY-YIG інтрон-кодованих ендонуклеаз. ДНК-зв'язуючий домен інтронної ендонуклеази.
I-TevI (1i3j)[25] — це цинковий палець, який ми класифікуємо як скрипковий ключ. Цей домен є найкоротшим серед групи.
Будова великої рибосомальної субодиниці від Deinococcus radiodurans[26] виявляє білок L31 (ланцюг Y 1lnr) як crhbgrjdbqпалець, у якому цинкозв'язуючі ліганди замінюються іншими залишками. Незважаючи на відсутність ділянки, що зв'язує цинк, структура L31 містить усі правильно орієнтовані елементи класичного високого пальця ключа, такі як бета-шпилька з цинк-ручкою, вставлена бета-шпилька та C-кінцева альфа-спіраль і, таким чином, безперечно належить до цієї складчастої групи разом з двома іншими рибосомними білками L24E і S14.
Гіпотетичний цитозольний білок SP0554, кодований геном Nusa / Infb опероном Streptococcus pneumoniae[27]
Структура синтетпроліл-тРНК синтетази Thermus thermophilus (1hc7) (50) несподівано виявила наявність цього цинкового пальця. Це перший екземпляр перекрученого скрипкового ключа, який можна побачити серед наявних білкових структур. N- і С-кінці трилистого ключа проліл-тРНК синтетази розміщуються на черзі вторинної бета-шпильки, і альфа-спіраль з'єднується з первинною бета-шпилькою.
Високодоменний домен високої лігази ДНК-лігази від NAD +.
Це сімейство містить структури домену DNase коліцинів E7 та E9 (7cei, 1bxi), ендонуклеази Seratia marcescens (1ql0), інтронокодованої ендонуклеази I-PpoI (1a73),
Домен RPB10 складається в триспіральний пучок, характерний для спіралі ±поворот ± спіраль (HTH) -мотив, що містить фактори транскрипції (1ef4, ланцюг J 1i3q). Однак він містить ділянку, що зв'язує цинк, з геометрією, подібною до тієї, що виявлена у скрипкових ключах.
У групі стрічки цинку ліганди для зв'язування цинку вносяться двома цинк-ручками. Ядро структури складається з двох бета-шпильок, що утворюють два структурно подібних цинк-зв'язуючих під-сайти. Одну з цих шпильок ми називаємо первинною бета-шпилькою. Ця бета-шпилька містить N-кінцевий під-сайт цинку в класичних білках цинкової стрічки, таких як фактор ініціації транскрипції TFIIB (1 pft) (54) та фактор подовження транскрипції SII (TfIIS) Містить 9 сімейств.
Ця група складається з цинк-зв'язуючих доменів, у яких два ліганди є з спіралі, а два — з петлі. Перше сімейство регуляторів транскрипції, домен Zn2 / Cys6, містить два пальці. У другому сімействі, а саме, на коефіцієнти транскрипції, що реагують на мідь (1co4), присутній лише один палець.
N-кінцева область в декількох транскрипційних регуляторах, таких як Gal4 (1d66), Hap1 (2hap), PUT3 (1zme) і етанольний регулятор активації транскрипції етанолу Zn2 / Cys6, складчаста група цинкових пальців. Структурне вирівнювання послідовності членів групи цинкових пальців Zn2 / Cys6. Члени цієї складчастої групи містять два сайти зв'язування цинку з іонами цинку, координованими шістьма цистеїновими лігандами. Четвертим лігандом до другого сайту є N-кінцевий цистеїн. Члени першого сімейства включають транскрипційні регуляторні білки Gal4 (1d66A), Hap1 (2hapC), PUT3 (1zmeC), транскрипційний активатор етанолу регулону (2alcA).
Коефіцієнт транскрипції реакції міді (1co4)[28] підвищує експресію металотіонеїну в дріжджах. Ця структура містить лише перше з двох цинк-зв'язуючих сайтів, характерних для класу Zn2 / Cys6.
Область одразу після N-кінцевої спіралі, яка вносить два ліганди для зв'язування цинку, приймає 310 спіральних конформацій. Третій і четвертий ліганди для зв'язування цинку відокремлюються лише одним залишком на відміну від класичних пальців Zn2 / Cys6.
Білки цієї групи характеризуються циганковими лігандами, які розташовані на терміналях альфа-спіралей. У цю складну групу входять три родини, а саме домен TAZ1 і TAZ2 до білка транскрипції, що зв'язує CREB (CBP) (1l8c, 1f81), цинк-зв'язуючий домен ДНК-полімерази III g субодиниці (ланцюги A і E 1jr3) від E.coli та N-кінцевий цинк-зв'язуючий домен ВІЛ-1 інтегрази (1wjb)
Транскрипційний адаптерний білок CBP містить три дублюваних цинк-зв'язуючих типу HCCC, які дуже схожі між собою.
Структура ДНК-полімерази III г субодиниці від E.coli містить зону, що зв'язує цинк, яка вставлена в нуклеотидну складку нуклеотидів типу N петлі[29]. У цьому цинковому ложе три з чотирьох цистеїнів, які зв'язують цинк, складаються з двох спіралей, а четвертий — з петлі, що з'єднує спіралі.
N-кінцевий домен ВІЛ-1 складається з чотирьох а-спіралей, два з яких утворюють мотив HTH та містить сайт, що зв'язує цинк (73). Два залишки гістидину з другої альфа-спіралі та два цистеїни з четвертої а-спіралі (С-кінцевий) хелатують іон цинку. Порівняно з іншими доменами, N-кінцевий домен ВІЛ-1 є круговим. Ця група складається з цинк-зв'язуючих петель, що знаходяться у більших білках. Такі петлі, ймовірно, стабілізуються цинком і можуть розглядатися як невеликі, але окремі домени.
Ця група складається з цинк-зв'язуючих петель, які містяться у більших білках. Такі петлі, ймовірно, стабілізуються цинком і можуть розглядатися як невеликі, але окремі домени. Загальна структурна особливість цих доменів полягає в тому, що щонайменше три ліганди є дуже близькими один до одного послідовно і не включаються в регулярні вторинні структурні елементи.
Металотіонеїни — це багаті цистеїном петлі з приблизно 60 ± 70 залишків, які зв'язують різні метали (4mt2). Немає чітко визначених регулярних вторинних структурних елементів в металотіонеїнах, а сайти, що зв'язують метал, не виявляються схожими на інші білки. Металотіонеїни виглядають як білкові ланцюги, обмотані навколо металевого скупчення з декількома цистеїнами лігандуючих металів.[30]
- ↑ Rhodes, D.; Klug, A. (1988). Eckstein, Fritz; Lilley, David M. J. (ред.). “Zinc Fingers”: A Novel Motif for Nucleic Acid Binding. Nucleic Acids and Molecular Biology (англ.). Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg. с. 149—166. doi:10.1007/978-3-642-83384-7_9. ISBN 978-3-642-83384-7.
- ↑ Berg, J. M. (25 квітня 1990). Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules. Journal of Biological Chemistry (англ.). Т. 265, № 12. с. 6513—6516. ISSN 0021-9258. PMID 2108957. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Hanas, J. S.; Hazuda, D. J.; Bogenhagen, D. F.; Wu, F. Y.; Wu, C. W. (10 грудня 1983). Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5 S RNA gene. Journal of Biological Chemistry (англ.). Т. 258, № 23. с. 14120—14125. ISSN 0021-9258. PMID 6196359. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Klug, Aaron (2010). The discovery of zinc fingers and their applications in gene regulation and genome manipulation. Annual Review of Biochemistry. Т. 79. с. 213—231. doi:10.1146/annurev-biochem-010909-095056. ISSN 1545-4509. PMID 20192761. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Matthews, Jacqueline M.; Sunde, Margaret (2002). Zinc Fingers–Folds for Many Occasions. IUBMB Life (англ.). Т. 54, № 6. с. 351—355. doi:10.1080/15216540216035. ISSN 1521-6551. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Hall, Traci M. Tanaka (1 червня 2005). Multiple modes of RNA recognition by zinc finger proteins. doi:10.1016/j.sbi.2005.04.004. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Klug, Aaron (22 жовтня 1999). Zinc finger peptides for the regulation of gene expression. Journal of Molecular Biology. Т. 293, № 2. с. 215—218. doi:10.1006/jmbi.1999.3007. ISSN 0022-2836. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Brown, Raymond S (1 лютого 2005). Zinc finger proteins: getting a grip on RNA. Current Opinion in Structural Biology. Т. 15, № 1. с. 94—98. doi:10.1016/j.sbi.2005.01.006. ISSN 0959-440X. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ а б Laity, John H; Lee, Brian M; Wright, Peter E (1 лютого 2001). Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity. Current Opinion in Structural Biology. Т. 11, № 1. с. 39—46. doi:10.1016/S0959-440X(00)00167-6. ISSN 0959-440X. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Krishna, S. Sri; Majumdar, Indraneel; Grishin, Nick V. (15 січня 2003). Structural classification of zinc fingersSURVEY AND SUMMARY. Nucleic Acids Research (англ.). Т. 31, № 2. с. 532—550. doi:10.1093/nar/gkg161. ISSN 0305-1048. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Wolfe, S. A.; Nekludova, L.; Pabo, C. O. (2000). DNA recognition by Cys2His2 zinc finger proteins. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. Т. 29. с. 183—212. doi:10.1146/annurev.biophys.29.1.183. ISSN 1056-8700. PMID 10940247. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Fox, A H; Liew, C; Holmes, M; Kowalski, K; Mackay, J; Crossley, M (17 травня 1999). Transcriptional cofactors of the FOG family interact with GATA proteins by means of multiple zinc fingers. The EMBO Journal. Т. 18, № 10. с. 2812—2822. doi:10.1093/emboj/18.10.2812. ISSN 0261-4189. PMC 1171362. PMID 10329627. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Polekhina, Galina; House, Colin M.; Traficante, Nadia; Mackay, Joel P.; Relaix, Frédéric; Sassoon, David A.; Parker, Michael W.; Bowtell, David D. L. (2002-01). Siah ubiquitin ligase is structurally related to TRAF and modulates TNF-alpha signaling. Nature Structural Biology. Т. 9, № 1. с. 68—75. doi:10.1038/nsb743. ISSN 1072-8368. PMID 11742346. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Verhagen, A. M.; Coulson, E. J.; Vaux, D. L. (2001). Inhibitor of apoptosis proteins and their relatives: IAPs and other BIRPs. Genome Biology. Т. 2, № 7. с. REVIEWS3009. doi:10.1186/gb-2001-2-7-reviews3009. ISSN 1474-760X. PMID 11516343. Процитовано 23 грудня 2019.
{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Wu, G.; Chai, J.; Suber, T. L.; Wu, J. W.; Du, C.; Wang, X.; Shi, Y. (2000 Dec 21-28). Structural basis of IAP recognition by Smac/DIABLO. Nature. Т. 408, № 6815. с. 1008—1012. doi:10.1038/35050012. ISSN 0028-0836. PMID 11140638. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Liew, C. K.; Kowalski, K.; Fox, A. H.; Newton, A.; Sharpe, B. K.; Crossley, M.; Mackay, J. P. (15 листопада 2000). Solution structures of two CCHC zinc fingers from the FOG family protein U-shaped that mediate protein-protein interactions. Structure (London, England: 1993). Т. 8, № 11. с. 1157—1166. doi:10.1016/s0969-2126(00)00527-x. ISSN 0969-2126. PMID 11080638. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Laity, J. H.; Lee, B. M.; Wright, P. E. (2001-02). Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity. Current Opinion in Structural Biology. Т. 11, № 1. с. 39—46. doi:10.1016/s0959-440x(00)00167-6. ISSN 0959-440X. PMID 11179890. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Download Limit Exceeded. citeseerx.ist.psu.edu. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Wang, Bing; Jones, David NM; Kaine, Brian P.; Weiss, Michael A. (15 травня 1998). High-resolution structure of an archaeal zinc ribbon defines a general architectural motif in eukaryotic RNA polymerases. Structure (English) . Т. 6, № 5. с. 555—569. doi:10.1016/S0969-2126(98)00058-6. ISSN 0969-2126. PMID 9634694. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Cramer, P.; Bushnell, D. A.; Kornberg, R. D. (8 червня 2001). Structural basis of transcription: RNA polymerase II at 2.8 angstrom resolution. Science (New York, N.Y.). Т. 292, № 5523. с. 1863—1876. doi:10.1126/science.1059493. ISSN 0036-8075. PMID 11313498. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Olland, Andrea M.; Jané-Valbuena, Judit; Schiff, Leslie A.; Nibert, Max L.; Harrison, Stephen C. (1 березня 2001). Structure of the reovirus outer capsid and dsRNA-binding protein σ3 at 1.8 Å resolution. The EMBO Journal. Т. 20, № 5. с. 979—989. doi:10.1093/emboj/20.5.979. ISSN 0261-4189. PMID 11230122. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Shepard, D A; Ehnstrom, J G; Skinner, P J; Schiff, L A (1996-03). Mutations in the zinc-binding motif of the reovirus capsid protein delta 3 eliminate its ability to associate with capsid protein mu 1. Journal of Virology. Т. 70, № 3. с. 2065—2068. ISSN 0022-538X. PMID 8627738. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Grishin, N. V. (15 квітня 2001). Treble clef finger--a functionally diverse zinc-binding structural motif. Nucleic Acids Research. Т. 29, № 8. с. 1703—1714. doi:10.1093/nar/29.8.1703. ISSN 1362-4962. PMID 11292843. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Schwabe, J. W.; Chapman, L.; Finch, J. T.; Rhodes, D. (5 листопада 1993). The crystal structure of the estrogen receptor DNA-binding domain bound to DNA: how receptors discriminate between their response elements. Cell. Т. 75, № 3. с. 567—578. doi:10.1016/0092-8674(93)90390-c. ISSN 0092-8674. PMID 8221895. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Van Roey, P.; Waddling, C. A.; Fox, K. M.; Belfort, M.; Derbyshire, V. (16 липня 2001). Intertwined structure of the DNA-binding domain of intron endonuclease I-TevI with its substrate. The EMBO journal. Т. 20, № 14. с. 3631—3637. doi:10.1093/emboj/20.14.3631. ISSN 0261-4189. PMID 11447104. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Harms, J.; Schluenzen, F.; Zarivach, R.; Bashan, A.; Gat, S.; Agmon, I.; Bartels, H.; Franceschi, F.; Yonath, A. (30 листопада 2001). High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium. Cell. Т. 107, № 5. с. 679—688. doi:10.1016/s0092-8674(01)00546-3. ISSN 0092-8674. PMID 11733066. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Osipiuk, Jerzy; Górnicki, Piotr; Maj, Luke; Dementieva, Irina; Laskowski, Roman; Joachimiak, Andrzej (2001-11). Streptococcus pneumonia YlxR at 1.35 Å shows a putative new fold. Acta Crystallographica. Section D, Biological crystallography. Т. 57, № Pt 11. с. 1747—1751. ISSN 0907-4449. PMC 2792016. PMID 11679764. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Rutherford, Julian C.; Bird, Amanda J. (2004-2). Metal-Responsive Transcription Factors That Regulate Iron, Zinc, and Copper Homeostasis in Eukaryotic Cells. Eukaryotic Cell. Т. 3, № 1. с. 1—13. doi:10.1128/EC.3.1.1-13.2004. ISSN 1535-9778. PMID 14871932. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Jeruzalmi, D.; O'Donnell, M.; Kuriyan, J. (24 серпня 2001). Crystal structure of the processivity clamp loader gamma (gamma) complex of E. coli DNA polymerase III. Cell. Т. 106, № 4. с. 429—441. doi:10.1016/s0092-8674(01)00463-9. ISSN 0092-8674. PMID 11525729. Процитовано 23 грудня 2019.
- ↑ Vasák, M.; Hasler, D. W. (2000-04). Metallothioneins: new functional and structural insights. Current Opinion in Chemical Biology. Т. 4, № 2. с. 177—183. doi:10.1016/s1367-5931(00)00082-x. ISSN 1367-5931. PMID 10742189. Процитовано 23 грудня 2019.