Аспартаткіназа

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук

Аспартаткіназа — фермент (КФ 2.7.2.4), який каталізує реакцію фосфорилювання амінокислоти аспаргінової кислоти (аспатрату). Ця реакція — перший крок біосинтезу трьох незамінних амінокислот: метіоніну, лізину і треоніну, відомих як «аспаргінова родина». Аспартаткіназа присутня тільки в мікроорганізмах і рослинах, тварини, через її відсутність, повинні отримувати амінокистоти аспаргінового родини разом з харчуванням.

У бактерії Escherichia coli аспартаткіназа присутня у вигляді трьох незалежних ізоформ, кожна з яких специфічна до одного з трьох біохімічних шляхів. Це дозволяє незалежно регулювати швидкості утворення метіоніну, лізину і треоніну. Всі три форми регулюються на рівні транскрипції зворотним зв'язком, тобто інгібуються за умовами високої концентрації своїх кінцевих продуктів[1].

Відсутність цих ферментів у тварин робить їх зручними для інгібування за допомогою гербіцидів та для збільшення їх кількості методами генної інженерії з метою підвищеннч харчової цінності рослинних продуктів[2].

Примітки[ред.ред. код]

  1. Voet D, Voet JG. (2004). Biochemistry 1 (вид. 3rd). Hoboken, NJ.: Wiley. PMID 16729065. 
  2. Viola RE. (2001). The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis. Acc Chem Res. 34: 339-49. PMID 11352712. 

Посилання[ред.ред. код]