Прості білки

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
(Перенаправлено з Протеїн)
Перейти до: навігація, пошук

Прості білки або протеїни — білки, які побудовані тільки із залишків α-амінокислот (при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти) та не вимагають для функціонування наявності небілкових простетичних груп.[1]

Назва[ред.ред. код]

До 1920-х років у науковій літературі українською та російською мовою прості білки часто позначалися терміном «протеїни».

Групи[ред.ред. код]

Прості білки по розчинності у воді й сольових розчинах умовно підрозділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни.

Гістони і протаміни[ред.ред. код]

Вони є найпростішими білками. Характерною особливістю їх є слабколужні властивості розчинів. Це зумовлено наявністю в складі їх великої кількості діамінокарбонових кислот — аргініну, лізину і гістидину. Наприклад, гістони містять 20-35 % основних амінокислот, а протаміни ще більше (50-80 %). У зв'язку з цим протаміни виявляють більш лужний характер, ніж гістони. Характерною ознакою провітамінів є й те, що вони мають велику молекулярну масу порівняно з іншими білками.

Гістони і протаміни в значних кількостях містяться у зобній залозі, у спермі й ікрі риб, у селезінці та ін. Назва представників цих класів білків походить від джерела їх добування. Так, протамін, виділений із скумбрії, називають скумбрином, з молоки оселедця — клупеїном тощо. Гістони і протаміни входять до складу складних білків зокрема нуклеопротеїнових ядер.

Альбуміни і глобуліни[ред.ред. код]

Ці білки дуже поширені в тваринному і рослинному світі і здебільшого зустрічаються разом. Вони становлять основу протоплазми. Їх є багато в плазмі крові, сироватці молока та різних тканинах організму.

Співвідношення між альбумінами і глобулінами у здоровому організму завжди знаходяться в певних межах і називаються альбуміно-глобуліновим (А/Г) коефіцієнтом. Альбуміни відрізняються від глобулінів як хімічним складом, так і фізико-хімічними властивостями. Зокрема, альбуміни на відміну від глобулінів, містять значно меншу кількість глікоколу і більшу кількість сірковмісних амінокислот.

Характерною ознакою альбумінів є менша молекулярна маса порівняно з глобулінами. Наприклад, молекулярна маса альбуміну плазми крові дорівнює 68 000, а глобуліну — 180 000. Глобуліни — більш грубо дисперсні і менш гідрофільні, ніж альбуміни. Тому колоїдні розчини глобулінів не так стійкі, як альбумінів.

Відділяють альбуміни від глобулінів висловлюванням сульфатом амонію. Глобуліни випадають в осад при 50%-ному, а альбуміни — при 100%-ному насиченні розчину сульфатом амонію.

Глютеліни і проламіни[ред.ред. код]

Вони є рослинними білками і характеризуються високим вмістом амінокислот проліну і глутаміновоі кислоти. Глютеліни розчиняються в розбавлених кислотах і лугах, тоді як у воді і розбавлених сольових розчинах не розчиняються. Представниками цього класу білків є глютелін (білок кукурудзи), оризенін (білок рису) та інші. Проламіни, як глютеліни, не розчиняються у воді, але добре розчиняються в 70-80-ному етиловому спирті До проламінів належать зеїн (білок кукурудзи), гордеїн (білок ячменю), гліадин (білок пшениці і жита) та ряд інших. Глютеліни і проламіни становлять основну масу білків зернових культур.

Протеїноїди (склеропротеїни)[ред.ред. код]

Це білки опірних і покривних тканин: кісток, хрящів, волосся тощо. Характерною особливістю цих білків є висока стійкість проти різних розчинників. Вони не розчиняються у воді, розчинах нейтральних солей, розбавлених кислотах і лугах. На протеїноїди не діють ферменти. Тому при потраплянні в організм з їжею вони дуже погано засвоюються. Представниками протеїноїдів є фіброїн, кератини, колаген, еластин та ряд інших білків.

Глiкопротеїни[ред.ред. код]

Полiмерні сполуки, які мiстять ковалентно зв'язанi мiж собою сахарид та амiнокислотний залишок, в основному включають протеїни з олiго- й полiсахаридними групами порiвняно низької молекулярної маси(точного визначення границь її немає).

Протеїнова інженерія[ред.ред. код]

Методи синтезу протеїнів зі зміненою чи новою амінокислотною послідовністю. До таких методів належать: хімічна модифікація протеїнів, транскрипція та трансляція, твердофазний поліпептидний синтез.

Література[ред.ред. код]

  • Глосарій термінів з хімії // Й. Опейда, О. Швайка. Ін-т фізико-органічної хімії та вуглехімії ім. Л. М. Литвиненка НАН України, Донецький національний університет. — Донецьк : Вебер, 2008. — 758 с. — ISBN 978-966-335-206-0

Примітки[ред.ред. код]

  1. Практикум з основ біохімії та біофізики для організації лабораторних, практичних занять і самостійної роботи з дисципліни «Основи біохімії та біофізики» для студентів напрямків підготовки «Біотехнологія» та «Прилади» денної форми навчання/ Уклад. М. В. Ведь, Т. П. Ярошок, М. Д. Сахненко, Т. Ю. Орехова, В. І. Булавін. — Харків: НТУ «ХПІ», 2004. — 112 с. (стор.: 43)
Альфа-спіраль аланіну Це незавершена стаття з біохімії.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.