VPS25

VPS25
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2ZME, 3CUQ, 3HTU
Ідентифікатори
Символи	VPS25, DERP9, EAP20, FAP20, vacuolar protein sorting 25 homolog
Зовнішні ІД	OMIM: 610907 MGI: 106354 HomoloGene: 6303 GeneCards: VPS25
Онтологія гена Молекулярна функція • protein homodimerization activity • protein N-terminus binding • structural molecule activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • ендосома • мембрана • нуклеоплазма • endosome membrane • екзосома • клітинне ядро • ESCRT II complex Біологічний процес • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • multivesicular body assembly • transcription, DNA-templated • endosomal transport • protein transport • protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway • macroautophagy • negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity • GO:0015915 транспорт • multivesicular body sorting pathway Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	84313	28084
Ensembl	ENSG00000131475	ENSMUSG00000078656
UniProt	Q9BRG1	Q9CQ80
RefSeq (мРНК)	NM_032353	NM_001284411 NM_001284412 NM_001284414 NM_026776
RefSeq (білок)	NP_115729 NP_115729.1	NP_001271340 NP_001271341 NP_001271343 NP_081052
Локус (UCSC)	Хр. 17: 42.77 – 42.78 Mb	Хр. 11: 101.14 – 101.15 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

VPS25 (англ. Vacuolar protein sorting 25 homolog) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 176 амінокислот, а молекулярна маса — 20 748.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAMSFEWPWQ		YRFPPFFTLQ		PNVDTRQKQL		AAWCSLVLSF		CRLHKQSSMT
VMEAQESPLF		NNVKLQRKLP		VESIQIVLEE		LRKKGNLEWL		DKSKSSFLIM
WRRPEEWGKL		IYQWVSRSGQ		NNSVFTLYEL		TNGEDTEDEE		FHGLDEATLL
RALQALQQEH		KAEIITVSDG		RGVKFF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, транспорт, транспорт білків. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендосомах.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Martin-Serrano J., Yarovoy A., Perez-Caballero D., Bieniasz P.D. (2003). Divergent retroviral late-budding domains recruit vacuolar protein sorting factors by using alternative adaptor proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100: 12414—12419. PMID 14519844 DOI:10.1073/pnas.2133846100
• Slater R., Bishop N.E. (2006). Genetic structure and evolution of the Vps25 family, a yeast ESCRT-II component. BMC Evol. Biol. 6: 59—59. PMID 16889659 DOI:10.1186/1471-2148-6-59
• Pincetic A., Medina G., Carter C., Leis J. (2008). Avian sarcoma virus and human immunodeficiency virus, type 1 use different subsets of ESCRT proteins to facilitate the budding process. J. Biol. Chem. 283: 29822—29830. PMID 18723511 DOI:10.1074/jbc.M804157200
• Im Y.J., Hurley J.H. (2008). Integrated structural model and membrane targeting mechanism of the human ESCRT-II complex. Dev. Cell. 14: 902—913. PMID 18539118 DOI:10.1016/j.devcel.2008.04.004
• Im Y.J., Wollert T., Boura E., Hurley J.H. (2009). Structure and function of the ESCRT-II-III interface in multivesicular body biogenesis. Dev. Cell. 17: 234—243. PMID 19686684 DOI:10.1016/j.devcel.2009.07.008

Див. також

• Хромосома 17