Антитіло

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Кожне антитіло зв'язується їх специфічним антигеном, подібно до того, як кожний ключ відкриває лише один замок.

Антитіла́ або імуноглобулі́ни (Ig) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму з ціллю знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких по структурі глікопротеїдів.

Класифікація[ред.ред. код]

2221 Five Classes of Antibodies new.jpg

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).

Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.

Інші класи імуноглобулінів (реагіни[1]) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети (слину, молозиво, кишковий сік), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, відносяться до IgE.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.

За характером впливу на антиген розрізняють: аглютиніни — антитіла, що викликають аглютинацію мікроорганізмів; лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їх руйнуванню; преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.

Застосування в медицині[ред.ред. код]

Антитіла широко застосовуються з діагностичною метою в медицині: на принципі реакції антиген-антитіло засновані методи іммуносцинтіграфії, імуногістохімії, вестерн-блоту тощо.

Див. також[ред.ред. код]

Література[ред.ред. код]

  • Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969
  • Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966
  • Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
  • Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
  1. Кардіоліпінові антитіла
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.