ATAT1
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
ATAT1 (англ. Alpha tubulin acetyltransferase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 6-й хромосомі.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 421 амінокислот, а молекулярна маса — 46 810[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MEFPFDVDAL | FPERITVLDQ | HLRPPARRPG | TTTPARVDLQ | QQIMTIIDEL | ||||
GKASAKAQNL | SAPITSASRM | QSNRHVVYIL | KDSSARPAGK | GAIIGFIKVG | ||||
YKKLFVLDDR | EAHNEVEPLC | ILDFYIHESV | QRHGHGRELF | QYMLQKERVE | ||||
PHQLAIDRPS | QKLLKFLNKH | YNLETTVPQV | NNFVIFEGFF | AHQHRPPAPS | ||||
LRATRHSRAA | AVDPTPAAPA | RKLPPKRAEG | DIKPYSSSDR | EFLKVAVEPP | ||||
WPLNRAPRRA | TPPAHPPPRS | SSLGNSPERG | PLRPFVPEQE | LLRSLRLCPP | ||||
HPTARLLLAA | DPGGSPAQRR | RTRGTPPGLV | AQSCCYSRHG | GVNSSSPNTG | ||||
NQDSKQGEQE | TKNRSASEEQ | ALSQDGSGEK | PMHTAPPQAP | APPAQSWTVG | ||||
GDILNARFIR | NLQERRSTRP | W |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг, метилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клатрин-вкритих заглибинах мембрани, клітинних контактах, клітинних відростках.
Література[ред. | ред. код]
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Shida T., Cueva J.G., Xu Z., Goodman M.B., Nachury M.V. (2010). The major alpha-tubulin K40 acetyltransferase alphaTAT1 promotes rapid ciliogenesis and efficient mechanosensation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107: 21517—21522. PMID 21068373 DOI:10.1073/pnas.1013728107
- Soppina V., Herbstman J.F., Skiniotis G., Verhey K.J. (2012). Luminal localization of alpha-tubulin K40 acetylation by cryo-EM analysis of fab-labeled microtubules. PLoS ONE. 7: E48204—E48204. PMID 23110214 DOI:10.1371/journal.pone.0048204
- Taschner M., Vetter M., Lorentzen E. (2012). Atomic resolution structure of human alpha-tubulin acetyltransferase bound to acetyl-CoA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109: 19649—19654. PMID 23071318 DOI:10.1073/pnas.1209343109
- Friedmann D.R., Aguilar A., Fan J., Nachury M.V., Marmorstein R. (2012). Structure of the alpha-tubulin acetyltransferase, alphaTAT1, and implications for tubulin-specific acetylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109: 19655—19660. PMID 23071314 DOI:10.1073/pnas.1209357109
Примітки[ред. | ред. код]
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21186 (англ.) . Архів оригіналу за 28 серпня 2017. Процитовано 19 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q5SQI0 (англ.) . Архів оригіналу за 29 жовтня 2017. Процитовано 19 вересня 2017.
Див. також[ред. | ред. код]
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |