ATAT1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
ATAT1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ATAT1, C6orf134, MEC17, Nbla00487, TAT, alpha-TAT, alpha-TAT1, alpha tubulin acetyltransferase 1
Зовнішні ІД OMIM: 615556 MGI: 1913869 HomoloGene: 15129 GeneCards: ATAT1
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001142744
NM_001142745
NM_028476
NM_001347378
NM_001357865
RefSeq (білок)
NP_001136216
NP_001136217
NP_001334307
NP_082752
NP_001344794
Локус (UCSC) Хр. 6: 30.63 – 30.65 Mb Хр. 17: 35.9 – 35.91 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ATAT1 (англ. Alpha tubulin acetyltransferase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 6-й хромосомі.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 421 амінокислот, а молекулярна маса — 46 810[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MEFPFDVDALFPERITVLDQHLRPPARRPGTTTPARVDLQQQIMTIIDEL
GKASAKAQNLSAPITSASRMQSNRHVVYILKDSSARPAGKGAIIGFIKVG
YKKLFVLDDREAHNEVEPLCILDFYIHESVQRHGHGRELFQYMLQKERVE
PHQLAIDRPSQKLLKFLNKHYNLETTVPQVNNFVIFEGFFAHQHRPPAPS
LRATRHSRAAAVDPTPAAPARKLPPKRAEGDIKPYSSSDREFLKVAVEPP
WPLNRAPRRATPPAHPPPRSSSLGNSPERGPLRPFVPEQELLRSLRLCPP
HPTARLLLAADPGGSPAQRRRTRGTPPGLVAQSCCYSRHGGVNSSSPNTG
NQDSKQGEQETKNRSASEEQALSQDGSGEKPMHTAPPQAPAPPAQSWTVG
GDILNARFIRNLQERRSTRPW

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг, метилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клатрин-вкритих заглибинах мембрани, клітинних контактах, клітинних відростках.

Література[ред. | ред. код]

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Shida T., Cueva J.G., Xu Z., Goodman M.B., Nachury M.V. (2010). The major alpha-tubulin K40 acetyltransferase alphaTAT1 promotes rapid ciliogenesis and efficient mechanosensation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107: 21517—21522. PMID 21068373 DOI:10.1073/pnas.1013728107
  • Soppina V., Herbstman J.F., Skiniotis G., Verhey K.J. (2012). Luminal localization of alpha-tubulin K40 acetylation by cryo-EM analysis of fab-labeled microtubules. PLoS ONE. 7: E48204—E48204. PMID 23110214 DOI:10.1371/journal.pone.0048204
  • Taschner M., Vetter M., Lorentzen E. (2012). Atomic resolution structure of human alpha-tubulin acetyltransferase bound to acetyl-CoA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109: 19649—19654. PMID 23071318 DOI:10.1073/pnas.1209343109
  • Friedmann D.R., Aguilar A., Fan J., Nachury M.V., Marmorstein R. (2012). Structure of the alpha-tubulin acetyltransferase, alphaTAT1, and implications for tubulin-specific acetylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109: 19655—19660. PMID 23071314 DOI:10.1073/pnas.1209357109

Примітки[ред. | ред. код]

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:21186 (англ.) . Архів оригіналу за 28 серпня 2017. Процитовано 19 вересня 2017.
  4. UniProt, Q5SQI0 (англ.) . Архів оригіналу за 29 жовтня 2017. Процитовано 19 вересня 2017.

Див. також[ред. | ред. код]