GSTM4

GSTM4
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4GTU
Ідентифікатори
Символи	GSTM4, GSTM4-4, GTM4, glutathione S-transferase mu 4
Зовнішні ІД	OMIM: 138333 MGI: 95862 HomoloGene: 37357 GeneCards: GSTM4
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • enzyme binding; • glutathione transferase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein homodimerization activity; • glutathione binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • intercellular bridge;
Біологічний процес	• обмін речовин; • glutathione metabolic process; • glutathione derivative biosynthetic process; • nitrobenzene metabolic process; • xenobiotic catabolic process; • long-chain fatty acid biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2948
	14865
	ENSG00000168765
	ENSMUSG00000027890
	Q03013
	Q8R5I6
	NM_000850; NM_147148; NM_147149
	NM_001160411; NM_026764
	NP_000841; NP_671489
	NP_001153883; NP_081040
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GSTM4 (англ. Glutathione S-transferase mu 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 218 амінокислот, а молекулярна маса — 25 561^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSMTLGYWDI	RGLAHAIRLL	LEYTDSSYEE	KKYTMGDAPD	YDRSQWLNEK
FKLGLDFPNL	PYLIDGAHKI	TQSNAILCYI	ARKHNLCGET	EEEKIRVDIL
ENQAMDVSNQ	LARVCYSPDF	EKLKPEYLEE	LPTMMQHFSQ	FLGKRPWFVG
DKITFVDFLA	YDVLDLHRIF	EPNCLDAFPN	LKDFISRFEG	LEKISAYMKS
SRFLPKPLYT	RVAVWGNK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у цитоплазмі.

Література[ред. | ред. код]

Zhong S., Spurr N.K., Hayes J.D., Wolf C.R. (1993). Deduced amino acid sequence, gene structure and chromosomal location of a novel human class Mu glutathione S-transferase, GSTM4. Biochem. J. 291: 41—50. PMID 8471052 DOI:10.1042/bj2910041
Ross V.L., Board P.G. (1993). Molecular cloning and heterologous expression of an alternatively spliced human Mu class glutathione S-transferase transcript. Biochem. J. 294: 373—380. PMID 8373352 DOI:10.1042/bj2940373
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Taylor J.B., Oliver J., Sherrington R., Pemble S.E. (1991). Structure of human glutathione S-transferase class Mu genes. Biochem. J. 274: 587—593. PMID 2006920 DOI:10.1042/bj2740587
Comstock K.E., Widersten M., Hao X.Y., Henner W.D., Mannervik B. (1994). A comparison of the enzymatic and physicochemical properties of human glutathione transferase M4-4 and three other human Mu class enzymes. Arch. Biochem. Biophys. 311: 487—495. PMID 8203914 DOI:10.1006/abbi.1994.1266
Patskovsky Y.V., Patskovska L.N., Listowsky I. (1999). An asparagine-phenylalanine substitution accounts for catalytic differences between hGSTM3-3 and other human class mu glutathione S-transferases. Biochemistry. 38: 16187—16194. PMID 10587441 DOI:10.1021/bi991714t