TRIM5

TRIM5
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2ECV, 2YRG
Ідентифікатори
Символи	TRIM5, RNF88, TRIM5alpha, tripartite motif containing 5
Зовнішні ІД	OMIM: 608487 MGI: 4821183 HomoloGene: 75345 GeneCards: TRIM5
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein-macromolecule adaptor activity; • protein homodimerization activity; • GO:0008329 pattern recognition receptor activity; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • protein kinase binding; • transferase activity; • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • omegasome; • внутрішньоклітинний; • клітинне ядро; • P-body;
Біологічний процес	• regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • protein K63-linked ubiquitination; • процес імунної системи; • protein trimerization; • positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; • regulation of protein localization; • автофагія; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • defense response to virus; • Убіквітин-залежний протеоліз; • activation of innate immune response; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • вроджений імунітет; • GO:0022415 viral process; • positive regulation of MAPK cascade; • pattern recognition receptor signaling pathway; • negative regulation of viral entry into host cell;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	85363
	319236
	ENSG00000132256
	ENSMUSG00000057143
	Q9C035
	D3Z3L3
	NM_033034; NM_033092; NM_033093
	NM_001146007; NM_175677
	NP_149023; NP_149083; NP_149084
	NP_001139479; NP_783608
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TRIM5 (англ. Tripartite motif containing 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 493 амінокислот, а молекулярна маса — 56 338^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASGILVNVK	EEVTCPICLE	LLTQPLSLDC	GHSFCQACLT	ANHKKSMLDK
GESSCPVCRI	SYQPENIRPN	RHVANIVEKL	REVKLSPEGQ	KVDHCARHGE
KLLLFCQEDG	KVICWLCERS	QEHRGHHTFL	TEEVAREYQV	KLQAALEMLR
QKQQEAEELE	ADIREEKASW	KTQIQYDKTN	VLADFEQLRD	ILDWEESNEL
QNLEKEEEDI	LKSLTNSETE	MVQQTQSLRE	LISDLEHRLQ	GSVMELLQGV
DGVIKRTENV	TLKKPETFPK	NQRRVFRAPD	LKGMLEVFRE	LTDVRRYWVD
VTVAPNNISC	AVISEDKRQV	SSPKPQIIYG	ARGTRYQTFV	NFNYCTGILG
SQSITSGKHY	WEVDVSKKTA	WILGVCAGFQ	PDAMCNIEKN	ENYQPKYGYW
VIGLEEGVKC	SAFQDSSFHT	PSVPFIVPLS	VIICPDRVGV	FLDYEACTVS
FFNITNHGFL	IYKFSHCSFS	QPVFPYLNPR	KCGVPMTLCS	PSS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як імунітет, вроджений імунітет, взаємодія хазяїн-вірус, убіквітинування білків, автофагія, противірусний захист, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література[ред. | ред. код]

Yap M.W., Nisole S., Lynch C., Stoye J.P. (2004). Trim5alpha protein restricts both HIV-1 and murine leukemia virus. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101: 10786—10791. PMID 15249690 DOI:10.1073/pnas.0402876101
Sawyer S.L., Wu L.I., Akey J.M., Emerman M., Malik H.S. (2006). High-frequency persistence of an impaired allele of the retroviral defense gene TRIM5alpha in humans. Curr. Biol. 16: 95—100. PMID 16401428 DOI:10.1016/j.cub.2005.11.045
Yamauchi K., Wada K., Tanji K., Tanaka M., Kamitani T. (2008). Ubiquitination of E3 ubiquitin ligase TRIM5 alpha and its potential role. FEBS J. 275: 1540—1555. PMID 18312418 DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06313.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Passerini L.D., Keckesova Z., Towers G.J. (2006). Retroviral restriction factors Fv1 and TRIM5alpha act independently and can compete for incoming virus before reverse transcription. J. Virol. 80: 2100—2105. PMID 16474118 DOI:10.1128/JVI.80.5.2100-2105.2006
Li Y., Li X., Stremlau M., Lee M., Sodroski J. (2006). Removal of arginine 332 allows human TRIM5alpha to bind human immunodeficiency virus capsids and to restrict infection. J. Virol. 80: 6738—6744. PMID 16809279 DOI:10.1128/JVI.00270-06