TOM-комплекс

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку

TOM-комплекс (англ.,TOM complex, translocase of outer mitochondrial membrane, укр.,транслоказа зовнішньої мембрани) є основними вхідними воротами для більшості білків — попередників мітохондрій, синтезованих на цитозольних рибосомах.

Транслокація білків у мітохондрії[ред. | ред. код]

Мітохондріальні попередники переміщуються у внутрішні субкомпартменти за допомогою незалежних механізмів, що включають різні білкові механізми, які називаються транслоказами.

TOM-комплекс переміщує білки, вироблені з ядерної ДНК, через мітохондріальну мембрану для використання в окисному фосфорилюванні. У ензимології комплекс описується як АТФ-аза, що транспортує мітохондріальний білок, або, більш систематично, як АТФ-фосфогідролаза (імпортуюча мітохондріальний білок), оскільки для роботи частини TIM потрібен гідроліз АТФ.

Сортування білків зовнішньої мембрани[ред. | ред. код]

Білки зовнішньої мембрани мітохондрій бувають двох типів: трансмембранні - бета-листи поринів, та закріплені на мембрані - альфа-спіральні білки. Попередники бета-листів порину транслокуються за допомогою комплексу TOM і входить в зовнішню мітохондріальну мембрану за допомогою комплексу SAM. Навпаки, білки, закріплені на альфа-спіральній мембрані, транслокуються комплексом TOM і входять мітохондріальним імпортним комплексом.

Білки, призначені для всіх субмітохондріальних компартментів, входять в зовнішню мітохондріальну мембрану або переміщуються через неї за допомогою комплексу TOM , а потім можуть перетинати внутрішню мембрану різними комплексами TIM[en] (T-транслокази внутрішня мітохондріальна мембрана). Повний TOM-комплекс містить сім субодиниць: що складаються з центрального білка Tom40 разом із набором тісно пов’язаних додаткових субодиниць TOMM22, TOMM20 і TOMM70, два пропротеїнові рецептори, три менші білки, TOM5, TOMM6 і TOMM7.

Схематичне зображення субодиниць TOM-комплекса

Ряд стабільних проміжних продуктів імпорту були вперше ідентифіковані для попередників Tom40 у грибах Neurospora crassa та Saccharomyces cerevisiae , першим з яких є асоціація з механізмом сортування та складання (SAM) зовнішньої мембрани. Досліджуючи шлях імпорту людського Tom40, були з’ясовані додаткові особливості його імпорту. Hsp90[en] бере участь у доставці попередника Tom40 до мітохондрій АТФ-залежним способом. Потім попередник утворює свій перший стабільний проміжний продукт із зовнішньою поверхнею комплексу TOM перед його інтеграцією та збіркою мембрани. Видалення еволюційно збереженої області в Tom40 порушує проміжний комплекс TOM і змушує його зупинятися на новому комплексі в міжмембранному просторі, як SAM ссавців. На відміну від своїх грибкових аналогів, людський попередник Tom40 не виявляється стабільно затриманим на проміжному SAM.[1]

Псевдоніми TOMM40 , C19orf1, D19S1177E, PER-EC1, PEREC1, TOM40, транслоказа зовнішньої мітохондріальної мембрани 40
Зовнішні ідентифікатори OMIM : 608061 MGI : 1858259 HomoloGene : 101105 GeneCards : TOMM40

Лише 13 поліпептидів кодуються в мтДНК, мітохондріальний протеом складається з понад 1500 білків, які кодуються ядерними генами[en] та транслокуються в мітохондрії з метою підтримки функції мітохондрій.[2] Вони позначені N-кінцевою або/або C-кінцевою сигнальною послідовністю. Після транспортування через цитозоль із ядра сигнальна послідовність розпізнається рецепторним білком у комплексі транслокази зовнішньої мембрани (TOM). Сигнальна послідовність і сусідні частини поліпептидного ланцюга входять в комплекс TOM, а потім починають взаємодію з транслоказою внутрішньої мембрани (TIM), які, як припускають, тимчасово з’єднані в місцях тісного контакту між двома мембранами. Потім сигнальна послідовність переміщується в матрицю в процесі, який вимагає електрохімічного градієнта іонів водню через внутрішню мембрану. Мітохондріальний Hsp70 зв'язується з ділянками поліпептидного ланцюга і підтримує його в розгорнутому стані, коли він рухається в матрицю.

Tom40 — сортувальна станція мітохондріального білка[ред. | ред. код]

Переміщення білків, (ядерний білок синтезований на цитоплазматичних рибосомах), через мітохондріальну мембрану (TOM- комплекс) для використання в окисному фосфорилюванні.[3]

Кінцеві події імпорту білка в мітохондрії опосередковуються взаємодією з внутрішніми компонентами механізму імпорту в процесах, що використовують гідроліз АТФ і трансмембранний потенціал через внутрішню мембрану[4], тоді як транслокація через комплекс TOM не потребує гідролізу АТФ або трансмембранного потенціалу[5][6]. Tom40 функціонує як складна станція сортування, розрізняючи субстрати для введення в зовнішню мембрану, транслокації в міжмембранний простір, транслокації та передачі до комплексу TIM54 або транслокації та передачі до комплексу TIM23. Точкова мутація W243R дискретно блокує один із цих шляхів, але не три інші.[7]

Члени комплексу[ред. | ред. код]

Транслоказа зовнішньої мембрани (TOM) утворює комплекс із Tom70, Tom22 і Tom20 разом із Tom40, Tom7, Tom6 і Tom5. Tom20 і Tom22 є пропротеїновими рецепторами, які відповідають за розпізнавання попередньої послідовності, що розщеплюється, якою володіють білки, націлені на мітохондрії. Tom70 також є пропротеїн рецептором і може розпізнавати деякі розщеплювані препослідовні білки, однак він головним чином відповідає за розпізнавання нерозщеплюваних пропротеїнів і діє як точка для зв’язування шаперонів. Tom22 прикріплений до зовнішньої мембрани одним трансмембранним сегментом і також відіграє роль у стабілізації комплексу TOM. Tom40 є основним елементом транслоказного комплексу та комплексів з Tom22 з масою приблизно 350 тис. Дальтон. Він утворює центральний канал, що проводить білок, діаметром приблизно 2,5 нм. Людський Tom22 має приблизно 15,5 тис. Дальтон і є комплексом з Tom20. N-термінальний кінець Tom22 простягається в цитозоль і бере участь у зв'язуванні пребілка.

Загальна структура TOM-комплексу людини[ред. | ред. код]

Електронна мікроскопія, електрофізіологія та функціональні аналізи припускають, що транслокація білка відбувається через канал ~20 Å, утворений Tom40.

Людський TOM-комплекс, має форму центросиметричного димеру, що складається з субодиниць Tom5, Tom6, Tom7, Tom22 і Tom40. Комплекс має загальний розмір ~125 Å × 120 Å × 90 Å і приблизну молекулярну масу 150 кДа. Два білки Tom40 β-barrel, вбудовані в зовнішню мембрану під кутом 20° вгору, і з'єднані двома субодиницями рецептора Tom22 і одним фосфоліпідом, утворюють основну структуру комплексу, що проводять білок. Молекула фосфоліпіду взаємодіє як з Tom40s, так і з Tom22s, стабілізуючи архітектурне розташування субодиниць. Невеликі білкові субодиниці Tom5, Tom6 і Tom7 оточують зовнішню стінку кожного Tom40, причому Tom5 знаходиться на дистальному кінці димера, а Tom6 і Tom7 розташовані на протилежних сторонах через β-ствольний канал.

Виразні електростатичні особливості комплексу, включаючи виражену негативну внутрішню та позитивну області на периферії та в центрі димеру на стороні міжмембранного простору (IMS), дають змогу зрозуміти механізм транслокації пребілка.

α-спіраль утворює збережену межу взаємодії з внутрішньою стінкою Tom40. Трансмембранний сегмент Tom5 входить у зовнішню мембрану під нахиленим кутом, слідуючи похилому контуру Tom40, з його С-кінцевим кінцем, який трохи простягається в сторону IMS. Tom6, окрім трансмембранної спіралі, має цитозольний α-спіральний домен, з’єднаний петлею з дев’яти залишків (Tom6 F34–R42), яка проходить паралельно зовнішній мембрані мітохондрій. Tom7 має конфігурацію з головним α-спіральним сегментом, з’єднаним з короткою С-кінцевою α-спіралью за допомогою петлі з чотирнадцяти залишків (Tom7 F36–V49), яка тягнеться до міжмембранного простору (IMS)[8].

Молекулярні механізми для імпорту білків[ред. | ред. код]

Пребілкові рецептори Tom20 і Tom70 і центральний рецептор Tom22 розпізнають вхідні білки-попередники , а Tom40 утворює канал, що проводить білок через зовнішню мембрану.

Цитозольні фактори, такі як шаперони Hsp70 та їх ко-шаперони, J-білки[9], спрямовують білки до поверхні мітохондрій. Транслоказа зовнішньої мембрани мітохондрій (TOM) утворює вхідні ворота для пребілків. Як білки доставляються до мітохондріальних пребілкових рецепторів, погано вивчено. Цитозольний J-білок Xdj1[10] є специфічним партнером по взаємодії центрального рецептора Tom22. Tom22 рекрутує Xdj1 на поверхню мітохондрій, щоб сприяти імпорту пребілків і збиранню комплексу TOM. Крім того, рецептор Tom70 зв'язує інший цитозольний J-білок, Djp1[11]. Цитозольні J-білки націлені на різні рецептори TOM і сприяють біогенезу мітохондріальних білків.

Два цитозольних J-білка взаємодіють з різними TOM-рецепторами. Tom22 залучає Xdj1 до комплексу TOM. Tom70 специфічно зв’язується з Djp1, які обидва беруть участь у біогенезі MIM1 та інших мембранних білків.

Основні моменти

Рецептор Tom22 рекрутує цитозольний J-білок Xdj1 до мітохондрій.

Xdj1 доставляє пребілки до Tom22 і сприяє біогенезу комплексу TOM.

Рецептор Tom70 рекрутує інший цитозольний J-білок, Djp1.

Мітохондріальні рецептори вибірково розпізнають ко-шаперони цитозольного J-білка.

J-білки беруть участь у сортуванні білків до мітохондрій.

Відсутність великої кількості цитозольного J-білка Ydj1 спричиняє накопичення мітохондріальних білків-попередників.

Відсутність Xdj1 свідчить про синтетичний дефект росту з відсутністю Pam17 внутрішньої мембрани транслоказно-асоційований мотор (PAM)[12](Sahi et al., 2013). Втрата Djp1 впливає на імпорт MIM1 комплексу[13] мітохондріального імпорту (MIM) зовнішньої мембрани.

Молекулярні шаперони, такі як білки теплового шоку 70 кДа (Hsp70) і 90 кДа (Hsp90), беруть участь у транспортуванні білка до органел[10]. Ці шаперони відіграють вирішальну роль у різних життєво важливих клітинних процесах, включаючи згортання білка, складання рибосом, брунькування везикул, внутрішньоклітинний транспорт білка, видалення агрегованих і неправильно згорнутих білків і сигнальні шляхи[14]. Ко-шаперони Hsp40 , які також називають білками, пов’язаними з DnaJ (J-білками), можуть сприяти перенесенню субстрату до Hsp70 і стимулювати їх АТФ-азну активність[15].

Цитозоль дріжджових клітин містить 13 різних J-білків, які беруть участь у надзвичайній різноманітності клітинних процесів[16].

Демонстрація механорегуляції білкового комплексу β-стволової мембрани TOM-комплексу.[ред. | ред. код]

Оптичне відстеження однієї молекули та визначення активності каналів TOM-комплексу у підтримуваних ліпідних мембранах. За допомогою спектроскопічної техніки  FRET.[17]

Вільно дифундуючі молекули TOM-комплексу зупиняються при взаємодії зі структурами, прилеглими до мембрани, нібито через взаємодію між її розширеними полярними доменами та несучою гідрогелевою плівкою. Одночасно з призупиненням руху TOM-комплексу оборотно змінюється з активного (повністю світлий, S H ) на слабко активний (середній світлий, S I ) і неактивний (темний, S L ) стан каналу. Тривала часова кореляція між латеральною рухливістю та іонною проникністю свідчить про те, що стробування каналу TOM-комплексу дуже чутливе до молекулярного обмеження та режиму латеральної дифузії.[18]

За допомогою кріоелектронної мікроскопії, було визначено, що дві субодиниці Tom22 TOM- комплексу можуть змусити дві пороутворюючі β-субодиниці Tom40 зазнати конформаційних змін, що призводить до закриття каналу, і що цей динамічний ефект представляє нову функціональність TOM-комплексу в цілому. Механостимульована зміна конформації TOM-комплексу спостерігається in vitro і може бути підтверджено в інтактних мітохондріях, де механочутливі взаємодії з компонентами внутрішньої мембрани мітохондрій мають фізіологічне значення. З загальної точки зору, це може бути перша демонстрація механорегуляції білкового комплексу β-стволової мембрани та причинного ефекту латеральної дифузії. Поки що повідомлялося про механочутливість лише для α-спіральних білків.[19]

Функція[ред. | ред. код]

Комплекс TOM розпізнає білки-попередники, націлені на мітохондрії, опосередковує їх надходження та передає їх до окремих систем транслокації білків на зовнішній і внутрішній мітохондріальній мембрані, включаючи механізми сортування та збирання (комплекс SAM) і транслокази внутрішньої мембрани (комплекс TIM). Відіграє роль у збиранні дихального ланцюга НАДН-дегідрогенази мітохондріальної мембрани (комплекс I) шляхом утворення комплексу з BCAP31 і опосередкування транслокації компонентів комплексу I з цитозолю в мітохондрії[20].

Додаткова інформація[ред. | ред. код]

Відсутність Tom40 у трипаносомах вважалася примітивною ознакою, тобто припускала, що трипаносоми відокремилися від еукаріотичного дерева життя до появи Tom40. Два дослідження Pusnik et al. нещодавно показали, що мітохондрії Trypanosoma brucei виявилися позбавленими основного каналу Tom40 замість цього було виявлено, що він містить важливий білок, який називається архаїчною транслоказою зовнішньої мітохондріальної мембрани (ATOM).[21]

На додаток до своєї ролі основної точки входу для мітохондріальних білків, комплекс TOM служить шляхом входу для вірусних білків.[22]

Комплекс TIC/TOC та комплекс TIM/TOM[ред. | ред. код]

Білковий комплекс TIM/TOM функціонально аналогічний комплексу TIC/TOC[en] , розташованому на зовнішній i внутрішній мембранах хлоропласта, та транспортує білки в мембрану мітохондрій. Хоча обидва комплекса гідролізують трифосфати, вони еволюційно не пов’язані[23].

Клінічне значення[ред. | ред. код]

У людей певні алелі цього гена статистично пов’язані з підвищеним ризиком розвитку хвороби Альцгеймера з пізнім початком.  Алелі ризику TOMM40 з’являються вдвічі частіше у людей з хворобою Альцгеймера, ніж у тих, хто її не має.[24]  Оскільки ген TOMM40 розташований на хромосомі 19 і знаходиться близько до APOE ,  іншого гена, який, як відомо, пов’язаний із хворобою Альцгеймера.[25][26]

Мітохондріальна дисфункція є ознакою нейродегенерації. Рівень експресії Tom40, важливого білка мітохондріальної мембрани, значно знижений у пацієнтів з нейродегенеративними захворюваннями.[27]

Мітохондріальна дисфункція є важливим фактором у патогенезі вікових захворювань, включаючи нейродегенеративні захворювання, такі як хвороби Альцгеймера та Паркінсона. Поліморфізм транслокази зовнішньої мітохондріальної мембрани ( TOMM40) пов’язаний із ризиком і віком появи пізнього початку хвороби Альцгеймера і є єдиним кодованим ядерним геном, ідентифікованим у генетичних дослідженнях на сьогоднішній день, який, імовірно, пов’язаній з LOAD (мутаційне навантаження мітохондріальної ДНК) дисфункції мітохондрій. Усі, крім 36 із понад 1500 мітохондріальних білків, кодуються ядром і синтезуються на цитоплазматичних рибосомах, і більшість із них імпортується в мітохондрії через комплекс TOM, у якому TOM40 є центральною порою, опосередковуючи зв’язок між цитоплазмою та мітохондріальна внутрішня частина. APP (англ. amyloid precursor protein ) проникає в пори TOM40 і блокує їх, перешкоджаючи імпорту пов’язаних з OXPHOS білків і порушуючи окисно-відновний баланс мітохондрій. Інші патогенні білки, такі як Aβ і альфа-синуклеїн, легко проходять через пори і викликають токсичні ефекти шляхом безпосереднього інгібування мітохондріальних ферментів. Здорові мітохондрії зазвичай імпортують і розкладають білок Pink1, пов’язаний із PD, але Pink1 виходить з мітохондрій, якщо мембранний потенціал руйнується та ініціює опосередковану Паркіном мітофагію. За нормальних обставин цей процес допомагає очистити дисфункціональні мітохондрії та сприяє здоров’ю клітин, але мутації PINK1, пов’язані з PD, виводять мітохондрії з непошкодженими мембранними потенціалами, порушуючи динаміку мітохондрій, що призводить до патології. Таким чином, TOM40 відіграє центральну роль у мітохондріальній дисфункції, яка лежить в основі вікових нейродегенеративних захворювань[28].

Примітки[ред. | ред. код]

  1. ↑ Humphries, Adam D.; Streimann, Illo C.; Stojanovski, Diana; Johnston, Amelia J.; Yano, Masato; Hoogenraad, Nicholas J.; Ryan, Michael T. (25 березня 2005). Dissection of the mitochondrial import and assembly pathway for human Tom40. The Journal of Biological Chemistry. Т. 280, № 12. с. 11535—11543. doi:10.1074/jbc.M413816200. ISSN 0021-9258. PMID 15644312. Процитовано 20 травня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  2. ↑ Mitochondrial DNA: Epigenetics and Environment.
  3. ↑ ОКИСНЮВАЛЬНЕ ФОСФОРИЛЮВАННЯ. Фармацевтична енциклопедія (укр.). Процитовано 29 травня 2023.
  4. ↑ Pfanner, N.; Geissler, A. (2001-05). Versatility of the mitochondrial protein import machinery. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. Т. 2, № 5. с. 339—349. doi:10.1038/35073006. ISSN 1471-0072. PMID 11331908. Процитовано 29 травня 2023.
  5. ↑ Parker, Charles Thomas; Osier, Nicole Danielle; Garrity, George M (1 січня 2003). Exemplar Abstract for Erythromicrobium ursincola Yurkov et al. 1992, Sphingomonas ursincola (Yurkov et al. 1997) Yabuuchi et al. 1999, Blastomonas ursincola (Yurkov et al. 1997) Hiraishi et al. 2000 and Erythromonas ursincola (Yurkov et al. 1992) Yurkov et al. 1997. The NamesforLife Abstracts. Процитовано 29 травня 2023.
  6. ↑ Protein unfolding by mitochondria.
  7. ↑ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC155987/
  8. ↑ Wang, Wenhe; Chen, Xudong; Zhang, Laixing; Yi, Jingbo; Ma, Qingxi; Yin, Jian; Zhuo, Wei; Gu, Jinke; Yang, Maojun (29 вересня 2020). Atomic structure of human TOM core complex. Cell Discovery (англ.). Т. 6, № 1. с. 1—10. doi:10.1038/s41421-020-00198-2. ISSN 2056-5968. Процитовано 20 травня 2023.
  9. ↑ InterPro. www.ebi.ac.uk. Процитовано 29 травня 2023.
  10. ↑ а б Recruitment of Cytosolic J-Proteins by TOM Receptors Promotes Mitochondrial Protein Biogenesis.
  11. ↑ The Role of Djp1 in Import of the Mitochondrial Protein Mim1 Demonstrates Specificity between a Cochaperone and Its Substrate Protein.
  12. ↑ Mitochondrial Protein Import Motor: Differential Role of Tim44 in the Recruitment of Pam17 and J-Complex to the Presequence Translocase.
  13. ↑ UniProt. www.uniprot.org. Процитовано 29 травня 2023.
  14. ↑ Structural Basis of J Cochaperone Binding and Regulation of Hsp70.
  15. ↑ Kampinga, Harm H.; Craig, Elizabeth A. (2010-08). The HSP70 chaperone machinery: J proteins as drivers of functional specificity. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. Т. 11, № 8. с. 579—592. doi:10.1038/nrm2941. ISSN 1471-0080. PMC 3003299. PMID 20651708. Процитовано 29 травня 2023.
  16. ↑ J domain independent functions of J proteins.
  17. ↑ Community, Nature Portfolio Bioengineering (8 травня 2022). Optical single-channel recordings reveal correlation between lateral protein diffusion and channel activity of TOM. Nature Portfolio Bioengineering Community (англ.). Процитовано 29 травня 2023.
  18. ↑ Wang, Shuo; Findeisen, Lukas; Leptihn, Sebastian; Wallace, Mark I.; Hörning, Marcel; Nussberger, Stephan (17 травня 2022). Spatiotemporal stop-and-go dynamics of the mitochondrial TOM core complex correlates with channel activity. Communications Biology (англ.). Т. 5, № 1. с. 1—11. doi:10.1038/s42003-022-03419-4. ISSN 2399-3642. Процитовано 31 травня 2023.
  19. ↑ Community, Nature Portfolio Bioengineering (8 травня 2022). Optical single-channel recordings reveal correlation between lateral protein diffusion and channel activity of TOM. Nature Portfolio Bioengineering Community (англ.). Процитовано 31 травня 2023.
  20. ↑ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31206022/ PubMed: 31206022
  21. ↑ https://www.cell.com/current-biology/fulltext/S0960-9822(12)00344-2?_returnURL=https%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS0960982212003442%3Fshowall%3Dtrue
  22. ↑ A Biochemical and Structural Understanding of TOM Complex Interactions and Implications for Human Health and Disease.
  23. ↑ P. Jarvis, J. Soll, Toc, Tic and chloroplast protein import.
  24. ↑ Lee, Eun-Gyung; Chen, Sunny; Leong, Lesley; Tulloch, Jessica; Yu, Chang-En (6 червня 2021). TOMM40 RNA Transcription in Alzheimer's Disease Brain and Its Implication in Mitochondrial Dysfunction. Genes. Т. 12, № 6. с. 871. doi:10.3390/genes12060871. ISSN 2073-4425. PMC 8226536. PMID 34204109. Процитовано 29 травня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  25. ↑ Alzheimer's disease susceptibility genes APOE and TOMM40, and brain white matter integrity in the Lothian Birth Cohort 1936☆.
  26. ↑ The Genetics of Alzheimer Disease.
  27. ↑ Sayeed, Nasif; Sugaya, Kiminobu (2022). Exosome mediated Tom40 delivery protects against hydrogen peroxide-induced oxidative stress by regulating mitochondrial function. PloS One. Т. 17, № 8. с. e0272511. doi:10.1371/journal.pone.0272511. ISSN 1932-6203. PMC 9371349. PMID 35951602. Процитовано 20 травня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  28. ↑ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4346331/

Література[ред. | ред. код]

  1. Tom40, the import channel of the mitochondrial outer membrane, plays an active role in sorting imported proteins/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12743032/
  2. BAP31 regulates mitochondrial function via interaction with Tom40 within ER-mitochondria contact sites/ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6561740/
  3. Exosome mediated Tom40 delivery protects against hydrogen peroxide-induced oxidative stress by regulating mitochondrial function/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35951602/
  4. The Broad Impact of TOM40 on Neurodegenerative Diseases in Aging/ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4346331/
  5. TOM40 Inhibits Ovarian Cancer Cell Growth by Modulating Mitochondrial Function Including Intracellular ATP and ROS Levels/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32456076/
  6. Exosome mediated Tom40 delivery protects against hydrogen peroxide-induced oxidative stress by regulating mitochondrial function/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35951602/
  7. Mitochondrial accumulation of APP and Aβ: significance for Alzheimer disease pathogenesis/ https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4496119/
  8. The Tom40 assembly process probed using the attachment of different intramitochondrial sorting signals/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22933571/
  9. Structure of the mitochondrial import gate reveals distinct preprotein paths/ https://www.nature.com/articles/s41586-019-1680-7
  10. Tom40, the import channel of the mitochondrial outer membrane, plays an active role in sorting imported proteins/ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12743032/
  11. P. Jarvis, J. Soll, Toc, Tic and chloroplast protein import.
  12. Optical single-channel recordings reveal correlation between lateral protein diffusion and channel activity of TOM. https://bioengineeringcommunity.nature.com/posts/optical-single-channel-recordings-reveal-correlation-between-lateral-protein-diffusion-and-channel-activity-of-tom
  13. A Biochemical and Structural Understanding of TOM Complex Interactions and Implications for Human Health and Disease https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34064787/

Посилання[ред. | ред. код]

Coupling of Mitochondrial Import and Export Translocases by Receptor-Mediated Supercomplex Formation/ https://www.cell.com/fulltext/S0092-8674%2813%2900772-1

Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=TOM-комплекс&oldid=41741113