DPEP1

DPEP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1ITQ, 1ITU
Ідентифікатори
Символи	DPEP1, MBD1, MDP, RDP, dipeptidase 1 (renal), dipeptidase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 179780 MGI: 94917 HomoloGene: 80192 GeneCards: DPEP1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• metallodipeptidase activity; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process; • GO:0070122 peptidase activity; • GPI anchor binding; • modified amino acid binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • metalloexopeptidase activity; • hydrolase activity; • metallopeptidase activity; • dipeptidyl-peptidase activity; • dipeptidase activity;
Клітинна компонента	• cell projection; • мембрана; • клітинна мембрана; • apical part of cell; • apical plasma membrane; • anchored component of membrane; • екзосома; • microvillus membrane; • міжклітинний простір; • клітинне ядро; • міжклітинні контакти;
Біологічний процес	• cellular response to calcium ion; • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • leukotriene metabolic process; • glutathione metabolic process; • antibiotic metabolic process; • negative regulation of apoptotic process; • протеоліз; • negative regulation of cell migration; • xenobiotic metabolic process; • cellular response to nitric oxide; • homocysteine metabolic process; • cellular lactam catabolic process; • GO:0097285 апоптоз;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1800
	13479
	ENSG00000015413
	ENSMUSG00000019278
	P16444
	P31428
	NM_001128141; NM_004413
	NM_007876
	NP_001121613; NP_004404
	NP_031902
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

DPEP1 (англ. Dipeptidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 411 амінокислот, а молекулярна маса — 45 674^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWSGWWLWPL	VAVCTADFFR	DEAERIMRDS	PVIDGHNDLP	WQLLDMFNNR
LQDERANLTT	LAGTHTNIPK	LRAGFVGGQF	WSVYTPCDTQ	NKDAVRRTLE
QMDVVHRMCR	MYPETFLYVT	SSAGIRQAFR	EGKVASLIGV	EGGHSIDSSL
GVLRALYQLG	MRYLTLTHSC	NTPWADNWLV	DTGDSEPQSQ	GLSPFGQRVV
KELNRLGVLI	DLAHVSVATM	KATLQLSRAP	VIFSHSSAYS	VCASRRNVPD
DVLRLVKQTD	SLVMVNFYNN	YISCTNKANL	SQVADHLDHI	KEVAGARAVG
FGGDFDGVPR	VPEGLEDVSK	YPDLIAELLR	RNWTEAEVKG	ALADNLLRVF
EAVEQASNLT	QAPEEEPIPL	DQLGGSCRTH	YGYSSGASSL	HRHWGLLLAS
LAPLVLCLSL	L

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних відростках.

Література[ред. | ред. код]

Satoh S., Kusunoki C., Konta Y., Niwa M., Kohsaka M. (1993). Cloning and structural analysis of genomic DNA for human renal dipeptidase. Biochim. Biophys. Acta. 1172: 181—183. PMID 8439558 DOI:10.1016/0167-4781(93)90289-P
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Hooper N.M., Keen J.N., Turner A.J. (1990). Characterization of the glycosyl-phosphatidylinositol-anchored human renal dipeptidase reveals that it is more extensively glycosylated than the pig enzyme. Biochem. J. 265: 429—433. PMID 2137335 DOI:10.1042/bj2650429
Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
Adachi H., Katayama T., Nakazato H., Tsujimoto M. (1993). Importance of Glu-125 in the catalytic activity of human renal dipeptidase. Biochim. Biophys. Acta. 1163: 42—48. PMID 8097406 DOI:10.1016/0167-4838(93)90276-W
Nitanai Y., Satow Y., Adachi H., Tsujimoto M. (2002). Crystal structure of human renal dipeptidase involved in beta-lactam hydrolysis. J. Mol. Biol. 321: 177—184. PMID 12144777 DOI:10.1016/S0022-2836(02)00632-0