HNRNPM
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
HNRNPM (англ. Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein M) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 730 амінокислот, а молекулярна маса — 77 516[4].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAAGVEAAAE | VAATEIKMEE | ESGAPGVPSG | NGAPGPKGEG | ERPAQNEKRK | ||||
EKNIKRGGNR | FEPYANPTKR | YRAFITNIPF | DVKWQSLKDL | VKEKVGEVTY | ||||
VELLMDAEGK | SRGCAVVEFK | MEESMKKAAE | VLNKHSLSGR | PLKVKEDPDG | ||||
EHARRAMQKV | MATTGGMGMG | PGGPGMITIP | PSILNNPNIP | NEIIHALQAG | ||||
RLGSTVFVAN | LDYKVGWKKL | KEVFSMAGVV | VRADILEDKD | GKSRGIGTVT | ||||
FEQSIEAVQA | ISMFNGQLLF | DRPMHVKMDE | RALPKGDFFP | PERPQQLPHG | ||||
LGGIGMGLGP | GGQPIDANHL | NKGIGMGNIG | PAGMGMEGIG | FGINKMGGME | ||||
GPFGGGMENM | GRFGSGMNMG | RINEILSNAL | KRGEIIAKQG | GGGGGGSVPG | ||||
IERMGPGIDR | LGGAGMERMG | AGLGHGMDRV | GSEIERMGLV | MDRMGSVERM | ||||
GSGIERMGPL | GLDHMASSIE | RMGQTMERIG | SGVERMGAGM | GFGLERMAAP | ||||
IDRVGQTIER | MGSGVERMGP | AIERMGLSME | RMVPAGMGAG | LERMGPVMDR | ||||
MATGLERMGA | NNLERMGLER | MGANSLERMG | LERMGANSLE | RMGPAMGPAL | ||||
GAGIERMGLA | MGGGGGASFD | RAIEMERGNF | GGSFAGSFGG | AGGHAPGVAR | ||||
KACQIFVRNL | PFDFTWKMLK | DKFNECGHVL | YADIKMENGK | SKGCGVVKFE | ||||
SPEVAERACR | MMNGMKLSGR | EIDVRIDRNA |
Кодований геном білок за функцією належить до рибонуклеопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як процесінг мРНК, сплайсінг мРНК. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі.
Література[ред. | ред. код]
- Datar K.V., Dreyfuss G., Swanson M.S. (1993). The human hnRNP M proteins: identification of a methionine/arginine-rich repeat motif in ribonucleoproteins. Nucleic Acids Res. 21: 439—446. PMID 8441656 DOI:10.1093/nar/21.3.439
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Jurica M.S., Licklider L.J., Gygi S.P., Grigorieff N., Moore M.J. (2002). Purification and characterization of native spliceosomes suitable for three-dimensional structural analysis. RNA. 8: 426—439. PMID 11991638 DOI:10.1017/S1355838202021088
- Gocke C.B., Yu H., Kang J. (2005). Systematic identification and analysis of mammalian small ubiquitin-like modifier substrates. J. Biol. Chem. 280: 5004—5012. PMID 15561718 DOI:10.1074/jbc.M411718200
- Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
- Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033
Примітки[ред. | ред. код]
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5046 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
- ↑ UniProt, P52272 (англ.) . Архів оригіналу за 23 березня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
Див. також[ред. | ред. код]
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |