RUVBL2

RUVBL2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2CQA, 2XSZ, 3UK6
Ідентифікатори
Символи	RUVBL2, ECP51, INO80J, REPTIN, RVB2, TIH2, TIP48, TIP49B, CGI-46, ECP-51, TAP54-beta, RuvB like AAA ATPase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 604788 MGI: 1342299 HomoloGene: 4856 GeneCards: RUVBL2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • nucleotide binding; • GO:0043141 5'-3' DNA helicase activity; • GO:0008026 helicase activity; • unfolded protein binding; • GO:0004003 DNA helicase activity; • ATPase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • chromatin DNA binding; • ATP binding; • hydrolase activity; • RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding; • TFIID-class transcription factor complex binding; • protein homodimerization activity; • ADP binding; • ATPase binding;
Клітинна компонента	• мембрана; • nuclear matrix; • NuA4 histone acetyltransferase complex; • внутрішньоклітинний; • нуклеоплазма; • MLL1 complex; • екзосома; • клітинне ядро; • Swr1 complex; • R2TP complex; • цитоплазма; • центросома; • гіалоплазма; • Ino80 complex;
Біологічний процес	• ремоделювання хроматину; • DNA recombination; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • cellular response to UV; • histone H2A acetylation; • cellular response to estradiol stimulus; • transcription, DNA-templated; • positive regulation of histone acetylation; • cellular response to DNA damage stimulus; • establishment of protein localization to chromatin; • згортання білків; • positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body; • histone H4 acetylation; • regulation of growth; • GO:0100026 Репарація ДНК; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • DNA duplex unwinding; • box C/D snoRNP assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	10856
	20174
	ENSG00000183207
	ENSMUSG00000003868
	Q9Y230
	Q9WTM5
	NM_006666; NM_001321190; NM_001321191
	NM_011304
	NP_001308119; NP_001308120; NP_006657
	NP_035434
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RUVBL2 (англ. RuvB like AAA ATPase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 463 амінокислот, а молекулярна маса — 51 157^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATVTATTKV	PEIRDVTRIE	RIGAHSHIRG	LGLDDALEPR	QASQGMVGQL
AARRAAGVVL	EMIREGKIAG	RAVLIAGQPG	TGKTAIAMGM	AQALGPDTPF
TAIAGSEIFS	LEMSKTEALT	QAFRRSIGVR	IKEETEIIEG	EVVEIQIDRP
ATGTGSKVGK	LTLKTTEMET	IYDLGTKMIE	SLTKDKVQAG	DVITIDKATG
KISKLGRSFT	RARDYDAMGS	QTKFVQCPDG	ELQKRKEVVH	TVSLHEIDVI
NSRTQGFLAL	FSGDTGEIKS	EVREQINAKV	AEWREEGKAE	IIPGVLFIDE
VHMLDIESFS	FLNRALESDM	APVLIMATNR	GITRIRGTSY	QSPHGIPIDL
LDRLLIVSTT	PYSEKDTKQI	LRIRCEEEDV	EMSEDAYTVL	TRIGLETSLR
YAIQLITAAS	LVCRKRKGTE	VQVDDIKRVY	SLFLDESRST	QYMKEYQDAF
LFNELKGETM	DTS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, активаторів, геліказ, регуляторів хроматину. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, пошкодження ДНК, репарація ДНК, рекомбінація ДНК, регуляція росту. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані.

Література[ред. | ред. код]

Salzer U., Kubicek M., Prohaska R. (1999). Isolation, molecular characterization, and tissue-specific expression of ECP-51 and ECP-54 (TIP49), two homologous, interacting erythroid cytosolic proteins. Biochim. Biophys. Acta. 1446: 365—370. PMID 10524211 DOI:10.1016/S0167-4781(99)00104-9
Wood M.A., McMahon S.B., Cole M.D. (2000). An ATPase/helicase complex is an essential cofactor for oncogenic transformation by c-Myc. Mol. Cell. 5: 321—330. PMID 10882073 DOI:10.1016/S1097-2765(00)80427-X
Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 DOI:10.1101/gr.10.5.703
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Doyon Y., Selleck W., Lane W.S., Tan S., Cote J. (2004). Structural and functional conservation of the NuA4 histone acetyltransferase complex from yeast to humans. Mol. Cell. Biol. 24: 1884—1896. PMID 14966270 DOI:10.1128/MCB.24.5.1884-1896.2004
Weiske J., Huber O. (2005). The histidine triad protein Hint1 interacts with Pontin and Reptin and inhibits TCF-beta-catenin-mediated transcription. J. Cell Sci. 118: 3117—3129. PMID 16014379 DOI:10.1242/jcs.02437