USP8

USP8
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1WHB, 2A9U, 2GFO, 2GWF, 3N3K
Ідентифікатори
Символи	USP8, HumORF8, SPG59, UBPY, ubiquitin specific peptidase 8, PITA4
Зовнішні ІД	OMIM: 603158 MGI: 1934029 HomoloGene: 3782 GeneCards: USP8
Онтологія гена Молекулярна функція • cysteine-type peptidase activity • SH3 domain binding • thiol-dependent deubiquitinase • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • cysteine-type endopeptidase activity • hydrolase activity • cadherin binding Клітинна компонента • цитоплазма • ендосома • мембрана • клітинна мембрана • extrinsic component of endosome membrane • midbody • endosome membrane • extrinsic component of plasma membrane • клітинне ядро • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення • dendritic spine • early endosome • гіалоплазма • glutamatergic synapse Біологічний процес • protein K48-linked deubiquitination • ubiquitin-dependent protein catabolic process • mitotic cytokinesis • endosome organization • протеоліз • protein K63-linked deubiquitination • клітинний цикл • проліферація • protein deubiquitination • cellular response to dexamethasone stimulus • cellular response to nerve growth factor stimulus • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway • Ras protein signal transduction • regulation of protein stability • regulation of protein localization • regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9101	84092
Ensembl	ENSG00000138592	ENSMUSG00000027363
UniProt	P40818	Q80U87
RefSeq (мРНК)	NM_001128610 NM_001128611 NM_001283049 NM_005154	NM_001252580 NM_019729
RefSeq (білок)	NP_001122082 NP_001269978 NP_005145	NP_001239509 NP_062703
Локус (UCSC)	Хр. 15: 50.42 – 50.51 Mb	Хр. 2: 126.55 – 126.6 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

USP8 (англ. Ubiquitin specific peptidase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 118 амінокислот, а молекулярна маса — 127 523.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPAVASVPKE		LYLSSSLKDL		NKKTEVKPEK		ISTKSYVHSA		LKIFKTAEEC
RLDRDEERAY		VLYMKYVTVY		NLIKKRPDFK		QQQDYFHSIL		GPGNIKKAVE
EAERLSESLK		LRYEEAEVRK		KLEEKDRQEE		AQRLQQKRQE		TGREDGGTLA
KGSLENVLDS		KDKTQKSNGE		KNEKCETKEK		GAITAKELYT		MMTDKNISLI
IMDARRMQDY		QDSCILHSLS		VPEEAISPGV		TASWIEAHLP		DDSKDTWKKR
GNVEYVVLLD		WFSSAKDLQI		GTTLRSLKDA		LFKWESKTVL		RNEPLVLEGG
YENWLLCYPQ		YTTNAKVTPP		PRRQNEEVSI		SLDFTYPSLE		ESIPSKPAAQ
TPPASIEVDE		NIELISGQNE		RMGPLNISTP		VEPVAASKSD		VSPIIQPVPS
IKNVPQIDRT		KKPAVKLPEE		HRIKSESTNH		EQQSPQSGKV		IPDRSTKPVV
FSPTLMLTDE		EKARIHAETA		LLMEKNKQEK		ELRERQQEEQ		KEKLRKEEQE
QKAKKKQEAE		ENEITEKQQK		AKEEMEKKES		EQAKKEDKET		SAKRGKEITG
VKRQSKSEHE		TSDAKKSVED		RGKRCPTPEI		QKKSTGDVPH		TSVTGDSGSG
KPFKIKGQPE		SGILRTGTFR		EDTDDTERNK		AQREPLTRAR		SEEMGRIVPG
LPSGWAKFLD		PITGTFRYYH		SPTNTVHMYP		PEMAPSSAPP		STPPTHKAKP
QIPAERDREP		SKLKRSYSSP		DITQAIQEEE		KRKPTVTPTV		NRENKPTCYP
KAEISRLSAS		QIRNLNPVFG		GSGPALTGLR		NLGNTCYMNS		ILQCLCNAPH
LADYFNRNCY		QDDINRSNLL		GHKGEVAEEF		GIIMKALWTG		QYRYISPKDF
KITIGKINDQ		FAGYSQQDSQ		ELLLFLMDGL		HEDLNKADNR		KRYKEENNDH
LDDFKAAEHA		WQKHKQLNES		IIVALFQGQF		KSTVQCLTCH		KKSRTFEAFM
YLSLPLASTS		KCTLQDCLRL		FSKEEKLTDN		NRFYCSHCRA		RRDSLKKIEI
WKLPPVLLVH		LKRFSYDGRW		KQKLQTSVDF		PLENLDLSQY		VIGPKNNLKK
YNLFSVSNHY		GGLDGGHYTA		YCKNAARQRW		FKFDDHEVSD		ISVSSVKSSA
AYILFYTSLG		PRVTDVAT

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинний цикл, убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендосомах.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Row P.E., Prior I.A., McCullough J., Clague M.J., Urbe S. (2006). The ubiquitin isopeptidase UBPY regulates endosomal ubiquitin dynamics and is essential for receptor down-regulation. J. Biol. Chem. 281: 12618—12624. PMID 16520378 DOI:10.1074/jbc.M512615200
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Pohl C., Jentsch S. (2008). Final stages of cytokinesis and midbody ring formation are controlled by BRUCE. Cell. 132: 832—845. PMID 18329369 DOI:10.1016/j.cell.2008.01.012
• Waters S., Marchbank K., Solomon E., Whitehouse C., Gautel M. (2009). Interactions with LC3 and polyubiquitin chains link nbr1 to autophagic protein turnover. FEBS Lett. 583: 1846—1852. PMID 19427866 DOI:10.1016/j.febslet.2009.04.049

Див. також

• Хромосома 15