3-гідрокси-3-метилглютарил-КоА редуктаза: відмінності між версіями

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Вилучено вміст Додано вміст
SergoBot (обговорення | внесок)
автоматично згенерована сторінка
(Немає відмінностей)

Версія за 09:23, 31 серпня 2017

HMGCR
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HMGCR, HMG-CoA reductase, Entrez 3156, LDLCQ3, 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase, Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase
Зовнішні ІД OMIM: 142910 MGI: 96159 HomoloGene: 30994 GeneCards: HMGCR
Реагує на сполуку
аторвастатин, Церивастатин, флувастатин, ловастатин, mevastatin, Правастатин, розувастатин, симвастатин[1]
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000859
NM_001130996
NM_001364187
NM_008255
NM_001360165
NM_001360166
RefSeq (білок)
NP_000850
NP_001124468
NP_001351116
NP_000850.1
NP_032281
NP_001347094
NP_001347095
Локус (UCSC) Хр. 5: 75.34 – 75.36 Mb Хр. 13: 96.79 – 96.81 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

HMGCR (англ. 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 888 амінокислот, а молекулярна маса — 97 476[5].

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів, біосинтез ліпідів, біосинтез холестеролу, біосинтез стероїдів, біосинтез стеролів, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sever N., Yang T., Brown M.S., Goldstein J.L., DeBose-Boyd R.A. (2003). Accelerated degradation of HMG CoA reductase mediated by binding of insig-1 to its sterol-sensing domain. Mol. Cell. 11: 25—33. PMID 12535518 DOI:10.1016/S1097-2765(02)00822-5
  • Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2009). Dislocation of HMG-CoA reductase and Insig-1, two polytopic endoplasmic reticulum proteins, en route to proteasomal degradation. Mol. Biol. Cell. 20: 3330—3341. PMID 19458199 DOI:10.1091/mbc.E08-09-0953
  • Leichner G.S., Avner R., Harats D., Roitelman J. (2011). Metabolically regulated endoplasmic reticulum-associated degradation of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA reductase: evidence for requirement of a geranylgeranylated protein. J. Biol. Chem. 286: 32150—32161. PMID 21778231 DOI:10.1074/jbc.M111.278036
  • Stormo C., Kringen M.K., Grimholt R.M., Berg J.P., Piehler A.P. (2012). A novel 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase (HMGCR) splice variant with an alternative exon 1 potentially encoding an extended N-terminus. BMC Mol. Biol. 13: 29—29. PMID 22989091 DOI:10.1186/1471-2199-13-29
  • Istvan E.S., Palnitkar M., Buchanan S.K., Deisenhofer J. (2000). Crystal structure of the catalytic portion of human HMG-CoA reductase: insights into regulation of activity and catalysis. EMBO J. 19: 819—830. PMID 10698924 DOI:10.1093/emboj/19.5.819

Примітки

Див. також