Нейроглобін: відмінності між версіями

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Інтерактивний перегляд історії
[неперевірена версія][перевірена версія]
← Попереднє редагуванняНаступне редагування →
Вилучено вміст Додано вміст
ВізуальнийВікірозмітка
Немає опису редагування
Немає опису редагування
Рядок 1: Рядок 1:
{{Картка гена}}
{{Картка гена}}
'''NGB''' ({{lang-en|Neuroglobin}}) – внутрішньоклітинний гемопротеїн, що бере участь у кисневому гомеостазі і експресується в центральній та периферичній нервовій системі, наявний у лікворі, зустрічається в сітківці та ендокринних тканинах. Нейроглобін - це мономер, який здатний оборотно зв'язувати кисень (його спорідненість до кисню вища ніж у гемоглобіну). Він збільшує доступність кисню для мозкової тканини та забезпечує захист у гіпоксичних або ішемічних умовах, знешкоджує шкіливі похідні кисню. Раніше нейроглобін вважався притаманним лише для хребетних, але 2013 року він був знайдений у безхребетних. <ref>{{Cite news|title=In vivo
'''NGB''' ({{lang-en|Neuroglobin}}) – внутрішньоклітинний гемопротеїн, представник сімейства глобінових, що бере участь у кисневому гомеостазі і експресується в центральній та периферичній нервовій системі, наявний у лікворі, зустрічається в сітківці та ендокринних тканинах. Останні звіти показали, що найвищі рівні виявляються в гіпоталамусі. Нейроглобін - це мономер, який здатний оборотно зв'язувати кисень (його спорідненість до кисню вища ніж у гемоглобіну). Він збільшує доступність кисню для мозкової тканини та забезпечує захист у гіпоксичних або ішемічних умовах, знешкоджує шкіливі похідні кисню. Раніше нейроглобін вважався притаманним лише для хребетних, але 2013 року він був знайдений у безхребетних. <ref>{{Cite news|title=In vivo
expression of neuroglobin in reactive astrocytes during neuropathology in murine models of traumatic brain injury, cerebral malaria, and autoimmune encephalitis|first=Brian|first4=Milena|last3=Kurtzhals|first3=Jørgen A. L.|last2=Hempel|first2=Casper|last=DellaValle|issue=10|url=http://dx.doi.org/10.1002/glia.21002|volume=58|pages=1220–1227|doi=10.1002/glia.21002|issn=0894-1491|accessdate=2020-10-03|date=2010-04-21|work=Glia|last4=Penkowa}}</ref><ref>{{Cite news|title=Human neuroglobin protein in cerebrospinal fluid|first=Begona|first5=James N.|last4=Clauw|first4=Daniel J.|last3=Whalen|first3=Gail|last2=Pannell|first2=Lewis K.|last=Casado|issue=1|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15730566|volume=3|pages=2|doi=10.1186/1477-5956-3-2|pmid=15730566|pmc=PMC554085|issn=1477-5956|accessdate=2020-10-03|date=2005-02-25|work=Proteome Science|last5=Baraniuk}}</ref><ref>{{Cite news|title=17β-Oestradiol anti-inflammatory effects in primary astrocytes require oestrogen receptor β-mediated neuroglobin up-regulation|first2=E.|first7=L. M.|last6=Marino|first6=M.|last5=Fiocchetti|first5=M.|last4=Ascenzi|first4=P.|last3=Arevalo|first3=M. A.|last2=Acaz-Fonseca|last=De Marinis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23190172|first=E.|issue=3|volume=25|pages=260–270|doi=10.1111/jne.12007|pmid=23190172|issn=1365-2826|accessdate=2020-10-03|date=2013-03|work=Journal of Neuroendocrinology|last7=Garcia-Segura}}</ref> Кодується нейроглобін однойменним геном, що розташований у людей на 14-й хромосомі.<ref name="HGNC">{{cite web|url=http://www.genenames.org/cgi-bin/gene_symbol_report?hgnc_id=HGNC:14077 |title=HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14077 |language=англ. |accessdate=20 вересня 2017}}</ref> Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 151 [[Амінокислоти|амінокислот]], а [[молекулярна маса]] — 16 933. <ref name="UniProt">{{cite web|url=http://www.uniprot.org/uniprot/Q9NPG2#sequences |title=UniProt, Q9NPG2 |language=англ. |accessdate=20 вересня 2017}}</ref>
expression of neuroglobin in reactive astrocytes during neuropathology in murine models of traumatic brain injury, cerebral malaria, and autoimmune encephalitis|first=Brian|first4=Milena|last3=Kurtzhals|first3=Jørgen A. L.|last2=Hempel|first2=Casper|last=DellaValle|issue=10|url=http://dx.doi.org/10.1002/glia.21002|volume=58|pages=1220–1227|doi=10.1002/glia.21002|issn=0894-1491|accessdate=2020-10-03|date=2010-04-21|work=Glia|last4=Penkowa}}</ref><ref>{{Cite news|title=Human neuroglobin protein in cerebrospinal fluid|first=Begona|first5=James N.|last4=Clauw|first4=Daniel J.|last3=Whalen|first3=Gail|last2=Pannell|first2=Lewis K.|last=Casado|issue=1|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15730566|volume=3|pages=2|doi=10.1186/1477-5956-3-2|pmid=15730566|pmc=PMC554085|issn=1477-5956|accessdate=2020-10-03|date=2005-02-25|work=Proteome Science|last5=Baraniuk}}</ref><ref>{{Cite news|title=17β-Oestradiol anti-inflammatory effects in primary astrocytes require oestrogen receptor β-mediated neuroglobin up-regulation|first2=E.|first7=L. M.|last6=Marino|first6=M.|last5=Fiocchetti|first5=M.|last4=Ascenzi|first4=P.|last3=Arevalo|first3=M. A.|last2=Acaz-Fonseca|last=De Marinis|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23190172|first=E.|issue=3|volume=25|pages=260–270|doi=10.1111/jne.12007|pmid=23190172|issn=1365-2826|accessdate=2020-10-03|date=2013-03|work=Journal of Neuroendocrinology|last7=Garcia-Segura}}</ref> Кодується нейроглобін однойменним геном, що розташований у людей на 14-й хромосомі.<ref name="HGNC">{{cite web|url=http://www.genenames.org/cgi-bin/gene_symbol_report?hgnc_id=HGNC:14077 |title=HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14077 |language=англ. |accessdate=20 вересня 2017}}</ref> Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 151 [[Амінокислоти|амінокислот]], а [[молекулярна маса]] — 16 933.<ref name="UniProt">{{cite web|url=http://www.uniprot.org/uniprot/Q9NPG2#sequences |title=UniProt, Q9NPG2 |language=англ. |accessdate=20 вересня 2017}}</ref>


Нейроглобін залучений до регуляції напруги O<sub>2</sub> і знешкодження його шкідливих похідних. Наявність гема забезпечує йому здатність зв'язувати двоатомні гази (O<sub>2</sub>, CO та NO), тому нейроглобін бере участь у транспортуванні та зберігання O<sub>2</sub>, та знешкодженні  реактивних форм кисню і азоту. NGB є аберантним членом сімейства глобінових, ідентичність білкової послідовності якого з гемоглобіном та гемоглобуліном становить лише лише 20-25%. NGB має мономерну структуру, класичну α-спіральну глобінову укладку, яка утворює гідрофобну кишеню навколо гема. На відміну від класичних пентакоординованих глобінів, Fe<sub>2</sub> + дезокси- та Fe<sub>3</sub> + стан атома Fe гема NGB можуть бути гексакоординованими. За відсутності зовнішнього ліганду шосте дистальне положення гема Fe пов'язане з гістидином у положенні 7 Е-спіралі (HisE<sub>7</sub>). Завдяки гексакоординації гема Fe, зовнішні ліганди (O<sub>2</sub>, CO та NO) піддаються внутрішній конкуренції зв'язування з HisE<sub>7</sub>, функціональне значення якої ще не до кінця зрозуміле.
{{hidden

NGB характеризується лише помірною спорідненістю до O<sub>2</sub> за фізіологічних умов. Крім того, відносно низька концентрація нейроглобіну у мозку (± 1 мкМ) забезпечує лише обмежену здатність нейроглобіну зв'язувати, транспортувати або зберігати молекули. Отже, фізіологічні функції NGB можуть бути пов’язані не в першу чергу зі збереженням рівня кисню, а скоріше з видаленням його реактивних форм, які накопичуються в клітині після гіпоксичних або ішемічних пошкоджень.

Навряд чи NGB діє як класичний глобін для посилення надходження O2 в мітохондрії метаболічно активних нейронів, бо клітинні концентрації та спорідненість нейроглобіну до кисню є занадто низькими. Вважається, що NGB знешкоджує активні форми кисню та ​​нітрогену, зменшуючи тим самим оксидативний стрес. Взаємодія нейроглобіну з цитохромом c1 (Cyt c1), субодиницею мітохондріального комплексу III, може мати велике значення, оскільки комплекс III є компонентом дихального ланцюга та основним джерелом активних форм кисню. Крім того, NGB може впливати на внутрішній апоптотичний шлях на декількох етапах. Повідомляється, що NGB інгібує відкриття мітохондріальної пори перехідної провідності (mPTP), зв'язуючись з залежним від напруги аніонним каналом 1 (VDAC), та інгібуючи проапоптотичний цитохром c (Fe<sub>3</sub> + ). Нейроглобін (Fe<sub>2</sub> +) здатний до утворення комплексу з цитохромом c (Fe<sub>3</sub> +), і тоді відбувається  окисно-відновна реакцію, внаслідок якої Cyt c (Fe<sub>3</sub> +) перетворюється Cyt c (Fe<sub>2</sub> +). Таким чином, нейроглобулін підтримує виживання клітин. Цей процес вимагає високого рівня NGB поблизу мітохондрій. Участь NGB у функціях дихального ланцюга та регуляція внутрішнього шляху апоптозу може бути важливим для його нейропротекторної функції. Слід зазначити, що для того, щоб NGB функціонував як поглинач радикалів або редуктаза цитохрому c, клітина повинна забезпечити його донором електрону, який може знову відновити його залізо (Fe<sub>2</sub> +). Однак такий донор електронів ще не відкритий.

Крім того, було описано кілька взаємодій NGB із сигнальними білками, що свідчить про потенційну регуляторну роль NGB у модуляції клітинної сигналізації. По-перше, NGB може виступати як інгібітор дисоціації ГДФ в Gα-білку. Взаємодія NGB (Fe<sub>3</sub> +) з ГДФ, зв’язаним Gα, може захистити від загибелі нейронів, оскільки Вона посилює Gβγ-залежний шлях, який діє через активацію PI3K. Повідомляється, що активність NGB не обмежується взаємодіями з гетеротримерними білками G. Нейроглобін також може бути важливим для регуляції малих GTP-зв'язуючих білків сімейства Rho. Таким чином, NGB захищає нейрони від апоптозу.

Також нейроглобін активує шлях серин/треонінкінази (AKT). Крім того, нещодавно описана взаємодія NGB з субодиницею Na<sup>+</sup>/K<sup>+</sup> ATPase β1.

Різноманітні стресові умови, такі як гіпоксія, оксидативний стрес, гіпоглікемія та ліпополісахарид. Крім того, було продемонстровано, що експресія нейроглобіну посилюється ендогенними факторами, зокрема гормонами та факторами росту.

Близько 90% NGB локалізується в цитозолі, але було виявлено, що він також пов'язаний з мітохондріями.{{hidden
|header=Послідовність амінокислот
|header=Послідовність амінокислот
|style=float:right; clear:right; min-width:23em; border: 1px solid #aaa;
|style=float:right; clear:right; min-width:23em; border: 1px solid #aaa;
Рядок 38: Рядок 50:
Y: [[Тирозин]]</div>}}
Y: [[Тирозин]]</div>}}


Належить до [[фосфопротеїни|фосфопротеїнів]]. Задіяний у таких біологічних процесах, як [[апоптоз]], транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном [[залізо|заліза]], [[гем (біохімія)|гемом]]. Локалізований у [[цитоплазма|цитоплазмі]], [[мітохондрія|мітохондріях]].
Належить до [[фосфопротеїни|фосфопротеїнів]]. Задіяний у таких біологічних процесах, як [[апоптоз]], транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном [[залізо|заліза]], [[гем (біохімія)|гемом]]. Локалізований у [[цитоплазма|цитоплазмі]], [[мітохондрія|мітохондріях]].<ref>{{Cite news|title=Neuroglobin: A Novel Player in the Oxidative Stress Response of Cancer Cells|first=Marco|first4=Maria|last3=Montalesi|first3=Emiliano|last2=Fernandez|first2=Virginia Solar|last=Fiocchetti|volume=2019|url=http://dx.doi.org/10.1155/2019/6315034|pages=1–9|doi=10.1155/2019/6315034|issn=1942-0900|accessdate=2020-12-05|date=2019-07-01|work=Oxidative Medicine and Cellular Longevity|last4=Marino}}</ref><ref>{{Cite news|title=Protection by Neuroglobin Expression in Brain Pathologies|last2=Echeverria|first6=George E.|last5=Garcia-Segura|first5=Luis Miguel|last4=Ávila-Rodriguez|first4=Marco|last3=Cabezas|first3=Ricardo|first2=Valentina|url=http://dx.doi.org/10.3389/fneur.2016.00146|last=Baez|first=Eliana|volume=7|doi=10.3389/fneur.2016.00146|issn=1664-2295|accessdate=2020-12-05|date=2016-09-12|work=Frontiers in Neurology|last6=Barreto}}</ref><ref>{{Cite news|title=Neuroglobin, a Factor Playing for Nerve Cell Survival|last=Guidolin|first5=Luigi|last4=Maura|first4=Guido|last3=Marcoli|first3=Manuela|last2=Tortorella|first2=Cinzia|first=Diego|url=http://dx.doi.org/10.3390/ijms17111817|issue=11|volume=17|pages=1817|doi=10.3390/ijms17111817|issn=1422-0067|accessdate=2020-12-05|date=2016-10-31|work=International Journal of Molecular Sciences|last5=Agnati}}</ref><ref>{{Cite news|title=Neuroglobin Expression Models as a Tool to Study Its Function|first=Evi|first4=Sylvia|last3=Ponsaerts|first3=Peter|last2=Van Acker|first2=Zoë P.|last=Luyckx|volume=2019|url=http://dx.doi.org/10.1155/2019/5728129|pages=1–17|doi=10.1155/2019/5728129|issn=1942-0900|accessdate=2020-12-05|date=2019-06-19|work=Oxidative Medicine and Cellular Longevity|last4=Dewilde}}</ref>


Вперше нейроглобін був ідентифікований Thorsten Burmester та співавт. 2000 року. 3D-структуру нейроглобіну людини було визначено в 2003 року. <ref>{{Cite news|title=A vertebrate globin expressed in the brain|issue=6803|first4=T.|last3=Reinhardt|first3=S.|last2=Weich|first2=B.|last=Burmester|first=T.|volume=407|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11029004|pages=520–523|doi=10.1038/35035093|pmid=11029004|issn=0028-0836|accessdate=2020-10-03|date=2000-09-28|work=Nature|last4=Hankeln}}</ref><ref>{{Cite news|title=Human brain neuroglobin structure reveals a distinct mode of controlling oxygen affinity|last2=Dewilde|first8=Martino|last7=Burmester|first7=Thorsten|last6=Hankeln|first6=Thomas|last5=Ascenzi|first5=Paolo|last4=Moens|first4=Luc|last3=Nardini|first3=Marco|first2=Sylvia|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12962627|last=Pesce|first=Alessandra|issue=9|volume=11|pages=1087–1095|doi=10.1016/s0969-2126(03)00166-7|pmid=12962627|issn=0969-2126|accessdate=2020-10-03|date=2003-09|work=Structure (London, England: 1993)|last8=Bolognesi}}</ref>
Вперше нейроглобін був ідентифікований Thorsten Burmester та співавт. 2000 року. 3D-структуру нейроглобіну людини було визначено в 2003 року. <ref>{{Cite news|title=A vertebrate globin expressed in the brain|issue=6803|first4=T.|last3=Reinhardt|first3=S.|last2=Weich|first2=B.|last=Burmester|first=T.|volume=407|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11029004|pages=520–523|doi=10.1038/35035093|pmid=11029004|issn=0028-0836|accessdate=2020-10-03|date=2000-09-28|work=Nature|last4=Hankeln}}</ref><ref>{{Cite news|title=Human brain neuroglobin structure reveals a distinct mode of controlling oxygen affinity|last2=Dewilde|first8=Martino|last7=Burmester|first7=Thorsten|last6=Hankeln|first6=Thomas|last5=Ascenzi|first5=Paolo|last4=Moens|first4=Luc|last3=Nardini|first3=Marco|first2=Sylvia|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12962627|last=Pesce|first=Alessandra|issue=9|volume=11|pages=1087–1095|doi=10.1016/s0969-2126(03)00166-7|pmid=12962627|issn=0969-2126|accessdate=2020-10-03|date=2003-09|work=Structure (London, England: 1993)|last8=Bolognesi}}</ref>

Версія за 13:50, 5 грудня 2020

NGB
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи NGB, neuroglobin
Зовнішні ІД OMIM: 605304 MGI: 2151886 HomoloGene: 10942 GeneCards: NGB
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
58157
64242
Ensembl
ENSG00000165553
ENSMUSG00000021032
UniProt
Q9NPG2
Q9ER97
RefSeq (мРНК)
NM_021257
NM_001294308
NM_022414
RefSeq (білок)
NP_067080
NP_001281237
NP_071859
Локус (UCSC) Хр. 14: 77.27 – 77.27 Mb Хр. 12: 87.14 – 87.15 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

NGB (англ. Neuroglobin) – внутрішньоклітинний гемопротеїн, представник сімейства глобінових, що бере участь у кисневому гомеостазі і експресується в центральній та периферичній нервовій системі, наявний у лікворі, зустрічається в сітківці та ендокринних тканинах. Останні звіти показали, що найвищі рівні виявляються в гіпоталамусі. Нейроглобін - це мономер, який здатний оборотно зв'язувати кисень (його спорідненість до кисню вища ніж у гемоглобіну). Він збільшує доступність кисню для мозкової тканини та забезпечує захист у гіпоксичних або ішемічних умовах, знешкоджує шкіливі похідні кисню. Раніше нейроглобін вважався притаманним лише для хребетних, але 2013 року він був знайдений у безхребетних. [3][4][5] Кодується нейроглобін однойменним геном, що розташований у людей на 14-й хромосомі.[6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 151 амінокислот, а молекулярна маса — 16 933.[7]

Нейроглобін залучений до регуляції напруги O2 і знешкодження його шкідливих похідних. Наявність гема забезпечує йому здатність зв'язувати двоатомні гази (O2, CO та NO), тому нейроглобін бере участь у транспортуванні та зберігання O2, та знешкодженні  реактивних форм кисню і азоту. NGB є аберантним членом сімейства глобінових, ідентичність білкової послідовності якого з гемоглобіном та гемоглобуліном становить лише лише 20-25%. NGB має мономерну структуру, класичну α-спіральну глобінову укладку, яка утворює гідрофобну кишеню навколо гема. На відміну від класичних пентакоординованих глобінів, Fe2 + дезокси- та Fe3 + стан атома Fe гема NGB можуть бути гексакоординованими. За відсутності зовнішнього ліганду шосте дистальне положення гема Fe пов'язане з гістидином у положенні 7 Е-спіралі (HisE7). Завдяки гексакоординації гема Fe, зовнішні ліганди (O2, CO та NO) піддаються внутрішній конкуренції зв'язування з HisE7, функціональне значення якої ще не до кінця зрозуміле.

NGB характеризується лише помірною спорідненістю до O2 за фізіологічних умов. Крім того, відносно низька концентрація нейроглобіну у мозку (± 1 мкМ) забезпечує лише обмежену здатність нейроглобіну зв'язувати, транспортувати або зберігати молекули. Отже, фізіологічні функції NGB можуть бути пов’язані не в першу чергу зі збереженням рівня кисню, а скоріше з видаленням його реактивних форм, які накопичуються в клітині після гіпоксичних або ішемічних пошкоджень.

Навряд чи NGB діє як класичний глобін для посилення надходження O2 в мітохондрії метаболічно активних нейронів, бо клітинні концентрації та спорідненість нейроглобіну до кисню є занадто низькими. Вважається, що NGB знешкоджує активні форми кисню та ​​нітрогену, зменшуючи тим самим оксидативний стрес. Взаємодія нейроглобіну з цитохромом c1 (Cyt c1), субодиницею мітохондріального комплексу III, може мати велике значення, оскільки комплекс III є компонентом дихального ланцюга та основним джерелом активних форм кисню. Крім того, NGB може впливати на внутрішній апоптотичний шлях на декількох етапах. Повідомляється, що NGB інгібує відкриття мітохондріальної пори перехідної провідності (mPTP), зв'язуючись з залежним від напруги аніонним каналом 1 (VDAC), та інгібуючи проапоптотичний цитохром c (Fe3 + ). Нейроглобін (Fe2 +) здатний до утворення комплексу з цитохромом c (Fe3 +), і тоді відбувається  окисно-відновна реакцію, внаслідок якої Cyt c (Fe3 +) перетворюється Cyt c (Fe2 +). Таким чином, нейроглобулін підтримує виживання клітин. Цей процес вимагає високого рівня NGB поблизу мітохондрій. Участь NGB у функціях дихального ланцюга та регуляція внутрішнього шляху апоптозу може бути важливим для його нейропротекторної функції. Слід зазначити, що для того, щоб NGB функціонував як поглинач радикалів або редуктаза цитохрому c, клітина повинна забезпечити його донором електрону, який може знову відновити його залізо (Fe2 +). Однак такий донор електронів ще не відкритий.

Крім того, було описано кілька взаємодій NGB із сигнальними білками, що свідчить про потенційну регуляторну роль NGB у модуляції клітинної сигналізації. По-перше, NGB може виступати як інгібітор дисоціації ГДФ в Gα-білку. Взаємодія NGB (Fe3 +) з ГДФ, зв’язаним Gα, може захистити від загибелі нейронів, оскільки Вона посилює Gβγ-залежний шлях, який діє через активацію PI3K. Повідомляється, що активність NGB не обмежується взаємодіями з гетеротримерними білками G. Нейроглобін також може бути важливим для регуляції малих GTP-зв'язуючих білків сімейства Rho. Таким чином, NGB захищає нейрони від апоптозу.

Також нейроглобін активує шлях серин/треонінкінази (AKT). Крім того, нещодавно описана взаємодія NGB з субодиницею Na+/K+ ATPase β1.

Різноманітні стресові умови, такі як гіпоксія, оксидативний стрес, гіпоглікемія та ліпополісахарид. Крім того, було продемонстровано, що експресія нейроглобіну посилюється ендогенними факторами, зокрема гормонами та факторами росту.

Близько 90% NGB локалізується в цитозолі, але було виявлено, що він також пов'язаний з мітохондріями.

Послідовність амінокислот
1020304050
MERPEPELIRQSWRAVSRSPLEHGTVLFARLFALEPDLLPLFQYNCRQFS
SPEDCLSSPEFLDHIRKVMLVIDAAVTNVEDLSSLEEYLASLGRKHRAVG
VKLSSFSTVGESLLYMLEKCLGPAFTPATRAAWSQLYGAVVQAMSRGWDG
E

Належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у цитоплазмі, мітохондріях.[8][9][10][11]

Вперше нейроглобін був ідентифікований Thorsten Burmester та співавт. 2000 року. 3D-структуру нейроглобіну людини було визначено в 2003 року. [12][13]

Література

  • Burmester T., Weich B., Reinhardt S., Hankeln T. (2000). A vertebrate globin expressed in the brain. Nature. 407: 520—522. PMID 11029004 DOI:10.1038/35035093
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Watanabe S., Wakasugi K. (2008). Zebrafish neuroglobin is a cell-membrane-penetrating globin. Biochemistry. 47: 5266—5270. PMID 18416560 DOI:10.1021/bi800286m
  • Brittain T., Skommer J., Henty K., Birch N., Raychaudhuri S. (2010). A role for human neuroglobin in apoptosis. IUBMB Life. 62: 878—885. PMID 21190290 DOI:10.1002/iub.405

Примітки

  1. ↑ Human PubMed Reference:.
  2. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  3. ↑ DellaValle, Brian; Hempel, Casper; Kurtzhals, Jørgen A. L.; Penkowa, Milena (21 квітня 2010). In vivo expression of neuroglobin in reactive astrocytes during neuropathology in murine models of traumatic brain injury, cerebral malaria, and autoimmune encephalitis. Glia. Т. 58, № 10. с. 1220—1227. doi:10.1002/glia.21002. ISSN 0894-1491. Процитовано 3 жовтня 2020.
  4. ↑ Casado, Begona; Pannell, Lewis K.; Whalen, Gail; Clauw, Daniel J.; Baraniuk, James N. (25 лютого 2005). Human neuroglobin protein in cerebrospinal fluid. Proteome Science. Т. 3, № 1. с. 2. doi:10.1186/1477-5956-3-2. ISSN 1477-5956. PMC 554085. PMID 15730566. Процитовано 3 жовтня 2020.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  5. ↑ De Marinis, E.; Acaz-Fonseca, E.; Arevalo, M. A.; Ascenzi, P.; Fiocchetti, M.; Marino, M.; Garcia-Segura, L. M. (2013-03). 17β-Oestradiol anti-inflammatory effects in primary astrocytes require oestrogen receptor β-mediated neuroglobin up-regulation. Journal of Neuroendocrinology. Т. 25, № 3. с. 260—270. doi:10.1111/jne.12007. ISSN 1365-2826. PMID 23190172. Процитовано 3 жовтня 2020.
  6. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14077 (англ.) . Процитовано 20 вересня 2017.
  7. ↑ UniProt, Q9NPG2 (англ.) . Процитовано 20 вересня 2017.
  8. ↑ Fiocchetti, Marco; Fernandez, Virginia Solar; Montalesi, Emiliano; Marino, Maria (1 липня 2019). Neuroglobin: A Novel Player in the Oxidative Stress Response of Cancer Cells. Oxidative Medicine and Cellular Longevity. Т. 2019. с. 1—9. doi:10.1155/2019/6315034. ISSN 1942-0900. Процитовано 5 грудня 2020.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  9. ↑ Baez, Eliana; Echeverria, Valentina; Cabezas, Ricardo; Ávila-Rodriguez, Marco; Garcia-Segura, Luis Miguel; Barreto, George E. (12 вересня 2016). Protection by Neuroglobin Expression in Brain Pathologies. Frontiers in Neurology. Т. 7. doi:10.3389/fneur.2016.00146. ISSN 1664-2295. Процитовано 5 грудня 2020.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  10. ↑ Guidolin, Diego; Tortorella, Cinzia; Marcoli, Manuela; Maura, Guido; Agnati, Luigi (31 жовтня 2016). Neuroglobin, a Factor Playing for Nerve Cell Survival. International Journal of Molecular Sciences. Т. 17, № 11. с. 1817. doi:10.3390/ijms17111817. ISSN 1422-0067. Процитовано 5 грудня 2020.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  11. ↑ Luyckx, Evi; Van Acker, Zoë P.; Ponsaerts, Peter; Dewilde, Sylvia (19 червня 2019). Neuroglobin Expression Models as a Tool to Study Its Function. Oxidative Medicine and Cellular Longevity. Т. 2019. с. 1—17. doi:10.1155/2019/5728129. ISSN 1942-0900. Процитовано 5 грудня 2020.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  12. ↑ Burmester, T.; Weich, B.; Reinhardt, S.; Hankeln, T. (28 вересня 2000). A vertebrate globin expressed in the brain. Nature. Т. 407, № 6803. с. 520—523. doi:10.1038/35035093. ISSN 0028-0836. PMID 11029004. Процитовано 3 жовтня 2020.
  13. ↑ Pesce, Alessandra; Dewilde, Sylvia; Nardini, Marco; Moens, Luc; Ascenzi, Paolo; Hankeln, Thomas; Burmester, Thorsten; Bolognesi, Martino (2003-09). Human brain neuroglobin structure reveals a distinct mode of controlling oxygen affinity. Structure (London, England: 1993). Т. 11, № 9. с. 1087—1095. doi:10.1016/s0969-2126(03)00166-7. ISSN 0969-2126. PMID 12962627. Процитовано 3 жовтня 2020.

Див. також

Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.
Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Нейроглобін&oldid=30220923