COL14A1

COL14A1
Ідентифікатори
Символи	COL14A1, UND, Collagen, type XIV, alpha 1, collagen type XIV alpha 1, collagen type XIV alpha 1 chain
Зовнішні ІД	OMIM: 120324 MGI: 1341272 HomoloGene: 18741 GeneCards: COL14A1
Онтологія гена Молекулярна функція • protein-macromolecule adaptor activity • extracellular matrix structural constituent • collagen binding • RNA binding • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength Клітинна компонента • GO:0005578 Позаклітинна матриця • Колаген • endoplasmic reticulum lumen • екзосома • collagen type XIV trimer • міжклітинний простір • extracellular region • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • адгезія клітин • collagen fibril organization • extracellular matrix organization • cell-cell adhesion • growth plate cartilage chondrocyte morphogenesis Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7373	12818
Ensembl	ENSG00000187955	ENSMUSG00000022371
UniProt	Q05707	Q80X19
RefSeq (мРНК)	NM_021110 NM_001384947	NM_181277 NM_001368422
RefSeq (білок)	NP_066933	NP_851794 NP_001355351
Локус (UCSC)	Хр. 8: 120.06 – 120.37 Mb	Хр. 15: 55.17 – 55.38 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

COL14A1 (англ. Collagen type XIV alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 796 амінокислот, а молекулярна маса — 193 515.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MKIFQRKMRY		WLLPPFLAIV		YFCTIVQGQV		APPTRLRYNV		ISHDSIQISW
KAPRGKFGGY		KLLVTPTSGG		KTNQLNLQNT		ATKAIIQGLM		PDQNYTVQII
AYNKDKESKP		AQGQFRIKDL		EKRKDPKPRV		KVVDRGNGSR		PSSPEEVKFV
CQTPAIADIV		ILVDGSWSIG		RFNFRLVRHF		LENLVTAFDV		GSEKTRIGLA
QYSGDPRIEW		HLNAFSTKDE		VIEAVRNLPY		KGGNTLTGLA		LNYIFENSFK
PEAGSRTGVS		KIGILITDGK		SQDDIIPPSR		NLRESGVELF		AIGVKNADVN
ELQEIASEPD		STHVYNVAEF		DLMHTVVESL		TRTLCSRVEE		QDREIKASAH
AITGPPTELI		TSEVTARSFM		VNWTHAPGNV		EKYRVVYYPT		RGGKPDEVVV
DGTVSSTVLK		NLMSLTEYQI		AVFAIYAHTA		SEGLRGTETT		LALPMASDLL
LYDVTENSMR		VKWDAVPGAS		GYLILYAPLT		EGLAGDEKEM		KIGETHTDIE
LSGLLPNTEY		TVTVYAMFGE		EASDPVTGQE		TTLALSPPRN		LRISNVGSNS
ARLTWDPTSR		QINGYRIVYN		NADGTEINEV		EVDPITTFPL		KGLTPLTEYT
IAIFSIYDEG		QSEPLTGVFT		TEEVPAQQYL		EIDEVTTDSF		RVTWHPLSAD
EGLHKLMWIP		VYGGKTEEVV		LKEEQDSHVI		EGLEPGTEYE		VSLLAVLDDG
SESEVVTAVG		TTLDSFWTEP		ATTIVPTTSV		TSVFQTGIRN		LVVGDETTSS
LRVKWDISDS		DVQQFRVTYM		TAQGDPEEEV		IGTVMVPGSQ		NNLLLKPLLP
DTEYKVTVTP		IYTDGEGVSV		SAPGKTLPSS		GPQNLRVSEE		WYNRLRITWD
PPSSPVKGYR		IVYKPVSVPG		PTLETFVGAD		INTILITNLL		SGMDYNVKIF
ASQASGFSDA		LTGMVKTLFL		GVTNLQAKHV		EMTSLCAHWQ		VHRHATAYRV
VIESLQDRQK		QESTVGGGTT		RHCFYGLQPD		SEYKISVYTK		LQEIEGPSVS
IMEKTQSLPT		RPPTFPPTIP		PAKEVCKAAK		ADLVFMVDGS		WSIGDENFNK
IISFLYSTVG		ALNKIGTDGT		QVAMVQFTDD		PRTEFKLNAY		KTKETLLDAI
KHISYKGGNT		KTGKAIKYVR		DTLFTAESGT		RRGIPKVIVV		ITDGRSQDDV
NKISREMQLD		GYSIFAIGVA		DADYSELVSI		GSKPSARHVF		FVDDFDAFKK
IEDELITFVC		ETASATCPVV		HKDGIDLAGF		KMMEMFGLVE		KDFSSVEGVS
MEPGTFNVFP		CYQLHKDALV		SQPTRYLHPE		GLPSDYTISF		LFRILPDTPQ
EPFALWEILN		KNSDPLVGVI		LDNGGKTLTY		FNYDQSGDFQ		TVTFEGPEIR
KIFYGSFHKL		HIVVSETLVK		VVIDCKQVGE		KAMNASANIT		SDGVEVLGKM
VRSRGPGGNS		APFQLQMFDI		VCSTSWANTD		KCCELPGLRD		DESCPDLPHS
CSCSETNEVA		LGPAGPPGGP		GLRGPKGQQG		EPGPKGPDGP		RGEIGLPGPQ
GPPGPQGPSG		LSIQGMPGMP		GEKGEKGDTG		LPGPQGIPGG		VGSPGRDGSP
GQRGLPGKDG		SSGPPGPPGP		IGIPGTPGVP		GITGSMGPQG		ALGPPGVPGA
KGERGERGDL		QSQAMVRSVA		RQVCEQLIQS		HMARYTAILN		QIPSHSSSIR
TVQGPPGEPG		RPGSPGAPGE		QGPPGTPGFP		GNAGVPGTPG		ERGLTGIKGE
KGNPGVGTQG		PRGPPGPAGP		SGESRPGSPG		PPGSPGPRGP		PGHLGVPGPQ
GPSGQPGYCD		PSSCSAYGVR		APHPDQPEFT		PVQDELEAME		LWGPGV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, альтернативний сплайсинг. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Bauer M., Dieterich W., Ehnis T., Schuppan D. (1997). Complete primary structure of human collagen type XIV (undulin). Biochim. Biophys. Acta. 1354: 183—188. PMID 9427527 DOI:10.1016/S0167-4781(97)00131-0
• Brown J.C., Golbik R., Mann K., Timpl R. (1994). Structure and stability of the triple-helical domains of human collagen XIV. Matrix Biol. 14: 287—295. PMID 7827751 DOI:10.1016/0945-053X(94)90194-5

Див. також

• Хромосома 8