CTSK

CTSK
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MEM, 3KWB, 3KX1, 4X6J, 1AYW, 3KW9, 1YT7, 1AU2, 4X6H, 1Q6K, 1YK7, 1ATK, 3C9E, 1AYV, 1BGO, 4N8W, 7PCK, 4DMX, 4X6I, 1NL6, 1TU6, 3O0U, 1AU4, 3OVZ, 3KWZ, 2ATO, 3O1G, 1AU0, 1BY8, 1SNK, 2AUZ, 4DMY, 4N79, 1AYU, 1U9X, 1YK8, 1AU3, 1U9V, 2BDL, 1VSN, 1U9W, 2AUX, 2R6N, 3H7D, 1NLJ, 5J94, 4YVA, 4YV8
Ідентифікатори
Символи	CTSK, CTS02, CTSO, CTSO1, CTSO2, PKND, PYCD, cathepsin K
Зовнішні ІД	OMIM: 601105 MGI: 107823 HomoloGene: 68053 GeneCards: CTSK
Пов'язані генетичні захворювання
	pycnodysostosis
Реагує на сполуку
	odanacatib, odanacatib, balicatib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• fibronectin binding; • cysteine-type peptidase activity; • collagen binding; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • cysteine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity; • proteoglycan binding; • serine-type endopeptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • extracellular region; • endolysosome lumen; • лізосома; • міжклітинний простір; • нуклеоплазма; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • lysosomal lumen;
Біологічний процес	• intramembranous ossification; • positive regulation of protein targeting to mitochondrion; • extracellular matrix disassembly; • кісткова резорбція; • протеоліз; • toll-like receptor signaling pathway; • regulation of autophagy of mitochondrion; • collagen catabolic process; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • regulation of keratinocyte differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1513
	13038
	ENSG00000143387
	ENSMUSG00000028111
	P43235
	P55097
	NM_000396
	NM_007802
	NP_000387
	NP_031828
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CTSK (англ. Cathepsin K) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 329 амінокислот, а молекулярна маса — 36 966^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWGLKVLLLP	VVSFALYPEE	ILDTHWELWK	KTHRKQYNNK	VDEISRRLIW
EKNLKYISIH	NLEASLGVHT	YELAMNHLGD	MTSEEVVQKM	TGLKVPLSHS
RSNDTLYIPE	WEGRAPDSVD	YRKKGYVTPV	KNQGQCGSCW	AFSSVGALEG
QLKKKTGKLL	NLSPQNLVDC	VSENDGCGGG	YMTNAFQYVQ	KNRGIDSEDA
YPYVGQEESC	MYNPTGKAAK	CRGYREIPEG	NEKALKRAVA	RVGPVSVAID
ASLTSFQFYS	KGVYYDESCN	SDNLNHAVLA	VGYGIQKGNK	HWIIKNSWGE
NWGNKGYILM	ARNKNNACGI	ANLASFPKM

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз. Локалізований у лізосомі.

Література[ред. | ред. код]

Broemme D., Okamoto K. (1995). Human cathepsin O2, a novel cysteine protease highly expressed in osteoclastomas and ovary molecular cloning, sequencing and tissue distribution. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 376: 379—384. PMID 7576232 DOI:10.1515/bchm3.1995.376.6.379
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
McGrath M.E., Klaus J.L., Barnes M.G., Bromme D. (1997). Crystal structure of human cathepsin K complexed with a potent inhibitor. Nat. Struct. Biol. 4: 105—109. PMID 9033587 DOI:10.1038/nsb0297-105
Sivaraman J., Lalumiere M., Menard R., Cygler M. (1999). Crystal structure of wild-type human procathepsin K. Protein Sci. 8: 283—290. PMID 10048321 DOI:10.1110/ps.8.2.283
Gelb B.D., Shi G.-P., Chapman H.A., Desnick R.J. (1996). Pycnodysostosis, a lysosomal disease caused by cathepsin K deficiency. Science. 273: 1236—1238. PMID 8703060 DOI:10.1126/science.273.5279.1236
Haagerup A., Hertz J.M., Christensen M.F., Binderup H., Kruse T.A. (2000). Cathepsin K gene mutations and 1q21 haplotypes in at patients with pycnodysostosis in an outbred population. Eur. J. Hum. Genet. 8: 431—436. PMID 10878663 DOI:10.1038/sj.ejhg.5200481