FAP (ген)

FAP
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1Z68
Ідентифікатори
Символи	FAP, DPPIV, FAPA, SIMP, fibroblast activation protein alpha, FAPalpha
Зовнішні ІД	OMIM: 600403 MGI: 109608 HomoloGene: 48282 GeneCards: FAP
шифр КФ	3.4.14.5
Онтологія гена Молекулярна функція • protein dimerization activity • protein homodimerization activity • endopeptidase activity • protease binding • integrin binding • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • serine-type peptidase activity • metalloendopeptidase activity • serine-type endopeptidase activity • hydrolase activity • dipeptidyl-peptidase activity Клітинна компонента • цитоплазма • integral component of membrane • cell projection • мембрана • focal adhesion • basal part of cell • клітинна мембрана • apical part of cell • ruffle membrane • extracellular region • cell surface • міжклітинні контакти • lamellipodium membrane • lamellipodium • міжклітинний простір Біологічний процес • positive regulation of execution phase of apoptosis • regulation of collagen catabolic process • melanocyte apoptotic process • negative regulation of extracellular matrix disassembly • negative regulation of extracellular matrix organization • протеоліз • адгезія клітин • negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition • Ангіогенез • melanocyte proliferation • proteolysis involved in cellular protein catabolic process • regulation of fibrinolysis • endothelial cell migration • GO:0097285 апоптоз Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2191	14089
Ensembl	ENSG00000078098	ENSMUSG00000000392
UniProt	Q12884	P97321
RefSeq (мРНК)	NM_001291807 NM_004460	NM_007986
RefSeq (білок)	NP_001278736 NP_004451	NP_032012
Локус (UCSC)	Хр. 2: 162.17 – 162.25 Mb	Хр. 2: 62.33 – 62.4 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

FAP (англ. Fibroblast activation protein alpha) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 760 амінокислот, а молекулярна маса — 87 713.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MKTWVKIVFG		VATSAVLALL		VMCIVLRPSR		VHNSEENTMR		ALTLKDILNG
TFSYKTFFPN		WISGQEYLHQ		SADNNIVLYN		IETGQSYTIL		SNRTMKSVNA
SNYGLSPDRQ		FVYLESDYSK		LWRYSYTATY		YIYDLSNGEF		VRGNELPRPI
QYLCWSPVGS		KLAYVYQNNI		YLKQRPGDPP		FQITFNGREN		KIFNGIPDWV
YEEEMLATKY		ALWWSPNGKF		LAYAEFNDTD		IPVIAYSYYG		DEQYPRTINI
PYPKAGAKNP		VVRIFIIDTT		YPAYVGPQEV		PVPAMIASSD		YYFSWLTWVT
DERVCLQWLK		RVQNVSVLSI		CDFREDWQTW		DCPKTQEHIE		ESRTGWAGGF
FVSTPVFSYD		AISYYKIFSD		KDGYKHIHYI		KDTVENAIQI		TSGKWEAINI
FRVTQDSLFY		SSNEFEEYPG		RRNIYRISIG		SYPPSKKCVT		CHLRKERCQY
YTASFSDYAK		YYALVCYGPG		IPISTLHDGR		TDQEIKILEE		NKELENALKN
IQLPKEEIKK		LEVDEITLWY		KMILPPQFDR		SKKYPLLIQV		YGGPCSQSVR
SVFAVNWISY		LASKEGMVIA		LVDGRGTAFQ		GDKLLYAVYR		KLGVYEVEDQ
ITAVRKFIEM		GFIDEKRIAI		WGWSYGGYVS		SLALASGTGL		FKCGIAVAPV
SSWEYYASVY		TERFMGLPTK		DDNLEHYKNS		TVMARAEYFR		NVDYLLIHGT
ADDNVHFQNS		AQIAKALVNA		QVDFQAMWYS		DQNHGLSGLS		TNHLYTHMTH
FLKQCFSLSD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, клітинна адгезія, ангіогенез, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках. Також секретований назовні.

Література

• Goldstein L.A., Chen W.-T. (2000). Identification of an alternatively spliced seprase mRNA that encodes a novel intracellular isoform. J. Biol. Chem. 275: 2554—2559. PMID 10644713 DOI:10.1074/jbc.275.4.2554
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Lee K.N., Jackson K.W., Christiansen V.J., Chung K.H., McKee P.A. (2004). A novel plasma proteinase potentiates alpha2-antiplasmin inhibition of fibrin digestion. Blood. 103: 3783—3788. PMID 14751930 DOI:10.1182/blood-2003-12-4240
• Aoyama A., Chen W.T. (1990). A 170-kDa membrane-bound protease is associated with the expression of invasiveness by human malignant melanoma cells. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 8296—8300. PMID 2172980 DOI:10.1073/pnas.87.21.8296
• Artym V.V., Kindzelskii A.L., Chen W.T., Petty H.R. (2002). Molecular proximity of seprase and the urokinase-type plasminogen activator receptor on malignant melanoma cell membranes: dependence on beta1 integrins and the cytoskeleton. Carcinogenesis. 23: 1593—1601. PMID 12376466 DOI:10.1093/carcin/23.10.1593
• Wang X.M., Yu D.M., McCaughan G.W., Gorrell M.D. (2005). Fibroblast activation protein increases apoptosis, cell adhesion, and migration by the LX-2 human stellate cell line. Hepatology. 42: 935—945. PMID 16175601 DOI:10.1002/hep.20853

Див. також

• Хромосома 2