Бета-глюкоцереброзидаза

GBA
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1OGS, 1Y7V, 2F61, 2J25, 2NSX, 2NT0, 2NT1, 2V3D, 2V3E, 2V3F, 2VT0, 2WCG, 2WKL, 2XWD, 2XWE, 3GXD, 3GXF, 3GXI, 3GXM, 3KE0, 3KEH, 3RIK, 3RIL
Ідентифікатори
Символи	GBA, GBA1, GCB, GLUC, glucosylceramidase beta, Glucocerebrosidase
Зовнішні ІД	OMIM: 606463 MGI: 95665 HomoloGene: 68040 GeneCards: GBA
Пов'язані генетичні захворювання
хвороба Гоше, хвороба Паркінсона, Gaucher disease-ophthalmoplegia-cardiovascular calcification syndrome, Gaucher's disease type I, Gaucher's disease type II, Gaucher's disease type III
Реагує на сполуку
afegostat
Онтологія гена Молекулярна функція • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • signaling receptor binding • glucosylceramidase activity Клітинна компонента • мембрана • лізосома • екзосома • lysosomal lumen • lysosomal membrane • міжклітинний простір Біологічний процес • termination of signal transduction • skin morphogenesis • glycosphingolipid metabolic process • positive regulation of protein dephosphorylation • lipid metabolism • response to testosterone • cellular response to starvation • negative regulation of interleukin-6 production • response to thyroid hormone • ceramide biosynthetic process • cellular response to tumor necrosis factor • sphingosine biosynthetic process • positive regulation of proteolysis involved in cellular protein catabolic process • regulation of water loss via skin • response to estrogen • glucosylceramide catabolic process • negative regulation of MAP kinase activity • response to pH • обмін речовин • negative regulation of inflammatory response • regulation of macroautophagy • sphingolipid metabolic process • mitochondrion organization • neuron projection development • GO:0051199 regulation of cellular protein metabolic process • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • negative regulation of protein homooligomerization • cell death in response to oxidative stress • positive regulation of protein-containing complex disassembly • regulation of protein metabolic process • negative regulation of neuron death • positive regulation of protein lipidation • positive regulation of neuronal action potential • positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization • autophagosome organization • regulation of lysosomal protein catabolic process • beta-glucoside catabolic process • response to dexamethasone Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2629	14466
Ensembl	ENSG00000262446 ENSG00000177628	ENSMUSG00000028048
UniProt	P04062	P17439
RefSeq (мРНК)	NM_000157 NM_001005741 NM_001005742 NM_001005749 NM_001005750 NM_001171811 NM_001171812	NM_001077411 NM_008094
RefSeq (білок)	NP_000148 NP_001005741 NP_001005742 NP_001165282 NP_001165283	NP_001070879 NP_032120
Локус (UCSC)	Хр. 1: 155.23 – 155.24 Mb	Хр. 3: 89.11 – 89.12 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

GBA (англ. Glucosylceramidase beta) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 536 амінокислот, а молекулярна маса — 59 716.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEFSSPSREE		CPKPLSRVSI		MAGSLTGLLL		LQAVSWASGA		RPCIPKSFGY
SSVVCVCNAT		YCDSFDPPTF		PALGTFSRYE		STRSGRRMEL		SMGPIQANHT
GTGLLLTLQP		EQKFQKVKGF		GGAMTDAAAL		NILALSPPAQ		NLLLKSYFSE
EGIGYNIIRV		PMASCDFSIR		TYTYADTPDD		FQLHNFSLPE		EDTKLKIPLI
HRALQLAQRP		VSLLASPWTS		PTWLKTNGAV		NGKGSLKGQP		GDIYHQTWAR
YFVKFLDAYA		EHKLQFWAVT		AENEPSAGLL		SGYPFQCLGF		TPEHQRDFIA
RDLGPTLANS		THHNVRLLML		DDQRLLLPHW		AKVVLTDPEA		AKYVHGIAVH
WYLDFLAPAK		ATLGETHRLF		PNTMLFASEA		CVGSKFWEQS		VRLGSWDRGM
QYSHSIITNL		LYHVVGWTDW		NLALNPEGGP		NWVRNFVDSP		IIVDITKDTF
YKQPMFYHLG		HFSKFIPEGS		QRVGLVASQK		NDLDAVALMH		PDGSAVVVVL
NRSSKDVPLT		IKDPAVGFLE		TISPGYSIHT		YLWRRQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Задіяний у такому біологічному процесі як метаболізм ліпідів. Локалізований у мембрані, лізосомі.

Література

• Sorge J., West C., Westwood B., Beutler E. (1985). Molecular cloning and nucleotide sequence of human glucocerebrosidase cDNA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 7289—7293. PMID 3864160 DOI:10.1073/pnas.82.21.7289
• Beutler E., West C., Gelbart T. (1992). Polymorphisms in the human glucocerebrosidase gene. Genomics. 12: 795—800. PMID 1572652 DOI:10.1016/0888-7543(92)90311-F
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Reiner O., Wigderson M., Horowitz M. (1988). Structural analysis of the human glucocerebrosidase genes. DNA. 7: 107—116. PMID 3359914 DOI:10.1089/dna.1988.7.107
• Salvioli R., Tatti M., Ciaffoni F., Vaccaro A.M. (2000). Further studies on the reconstitution of glucosylceramidase activity by Sap C and anionic phospholipids. FEBS Lett. 472: 17—21. PMID 10781797 DOI:10.1016/S0014-5793(00)01417-4
• Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827

Див. також

• Хромосома 1