NIFK

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
NIFK
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи NIFK, MKI67IP, Nopp34, nucleolar protein interacting with the FHA domain of MKI67
Зовнішні ІД OMIM: 611970 MGI: 1915199 HomoloGene: 49862 GeneCards: NIFK
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_032390
NM_026472
RefSeq (білок)
NP_115766
NP_080748
Локус (UCSC) Хр. 2: 121.73 – 121.74 Mb Хр. 1: 118.25 – 118.26 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

NIFK (англ. Nucleolar protein interacting with the FHA domain of MKI67) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 293 амінокислот, а молекулярна маса — 34 222[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MATFSGPAGPILSLNPQEDVEFQKEVAQVRKRITQRKKQEQLTPGVVYVR
HLPNLLDETQIFSYFSQFGTVTRFRLSRSKRTGNSKGYAFVEFESEDVAK
IVAETMNNYLFGERLLECHFMPPEKVHKELFKDWNIPFKQPSYPSVKRYN
RNRTLTQKLRMEERFKKKERLLRKKLAKKGIDYDFPSLILQKTESISKTN
RQTSTKGQVLRKKKKKVSGTLDTPEKTVDSQGPTPVCTPTFLERRKSQVA
ELNDDDKDDEIVFKQPISCVKEEIQETQTPTHSRKKRRRSSNQ

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі, хромосомах.

Література

[ред. | ред. код]
  • Takagi M., Sueishi M., Saiwaki T., Kametaka A., Yoneda Y. (2001). A novel nucleolar protein, NIFK, interacts with the forkhead associated domain of Ki-67 antigen in mitosis. J. Biol. Chem. 276: 25386—25391. PMID 11342549 DOI:10.1074/jbc.M102227200
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Li H., Byeon I.-J., Ju Y., Tsai M.-D. (2004). Structure of human Ki67 FHA domain and its binding to a phosphoprotein fragment from hNIFK reveal unique recognition sites and new views to the structural basis of FHA domain functions. J. Mol. Biol. 335: 371—381. PMID 14659764 DOI:10.1016/j.jmb.2003.10.032
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
  • Byeon I.-J., Li H., Song H., Gronenborn A.M., Tsai M.-D. (2005). Sequential phosphorylation and multisite interactions characterize specific target recognition by the FHA domain of Ki67. Nat. Struct. Mol. Biol. 12: 987—993. PMID 16244663 DOI:10.1038/nsmb1008

Примітки

[ред. | ред. код]
  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17838 (англ.) . Процитовано 29 серпня 2017.
  4. UniProt, Q9BYG3 (англ.) . Архів оригіналу за 7 вересня 2017. Процитовано 29 серпня 2017.

Див. також

[ред. | ред. код]