ERAP1

ERAP1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2YD0, 3MDJ, 3QNF, 3RJO
Ідентифікатори
Символи	ERAP1, A-LAP, ALAP, APPILS, ARTS-1, ARTS1, ERAAP, ERAAP1, PILS-AP, PILSAP, endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 606832 MGI: 1933403 HomoloGene: 140581 GeneCards: ERAP1
Пов'язані генетичні захворювання
анкілозуючий спондилоартрит
Онтологія гена Молекулярна функція • interleukin-6 receptor binding • пептидний зв'язок • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • interleukin-1, type II receptor binding • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • aminopeptidase activity • metalloexopeptidase activity • hydrolase activity • metallopeptidase activity • endopeptidase activity • metalloaminopeptidase activity Клітинна компонента • цитоплазма • integral component of membrane • гіалоплазма • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • екзосома • міжклітинний простір • endoplasmic reticulum lumen • клітинна мембрана Біологічний процес • regulation of innate immune response • адаптивна імунна відповідь • response to bacterium • процес імунної системи • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I • протеоліз • positive regulation of angiogenesis • membrane protein ectodomain proteolysis • Ангіогенез • fat cell differentiation • peptide catabolic process • antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I • regulation of blood pressure • GO:0072468 сигнальна трансдукція • cell-cell signaling Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	51752	80898
Ensembl	ENSG00000164307	ENSMUSG00000021583
UniProt	Q9NZ08	Q9EQH2
RefSeq (мРНК)	NM_001040458 NM_001198541 NM_016442 NM_001349244	NM_030711
RefSeq (білок)	NP_001035548 NP_001185470 NP_057526 NP_001336173	NP_109636
Локус (UCSC)	Хр. 5: 96.76 – 96.81 Mb	Хр. 13: 74.79 – 74.84 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ERAP1 (англ. Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 941 амінокислот, а молекулярна маса — 107 235.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVFLPLKWSL		ATMSFLLSSL		LALLTVSTPS		WCQSTEASPK		RSDGTPFPWN
KIRLPEYVIP		VHYDLLIHAN		LTTLTFWGTT		KVEITASQPT		STIILHSHHL
QISRATLRKG		AGERLSEEPL		QVLEHPRQEQ		IALLAPEPLL		VGLPYTVVIH
YAGNLSETFH		GFYKSTYRTK		EGELRILAST		QFEPTAARMA		FPCFDEPAFK
ASFSIKIRRE		PRHLAISNMP		LVKSVTVAEG		LIEDHFDVTV		KMSTYLVAFI
ISDFESVSKI		TKSGVKVSVY		AVPDKINQAD		YALDAAVTLL		EFYEDYFSIP
YPLPKQDLAA		IPDFQSGAME		NWGLTTYRES		ALLFDAEKSS		ASSKLGITMT
VAHELAHQWF		GNLVTMEWWN		DLWLNEGFAK		FMEFVSVSVT		HPELKVGDYF
FGKCFDAMEV		DALNSSHPVS		TPVENPAQIR		EMFDDVSYDK		GACILNMLRE
YLSADAFKSG		IVQYLQKHSY		KNTKNEDLWD		SMASICPTDG		VKGMDGFCSR
SQHSSSSSHW		HQEGVDVKTM		MNTWTLQKGF		PLITITVRGR		NVHMKQEHYM
KGSDGAPDTG		YLWHVPLTFI		TSKSDMVHRF		LLKTKTDVLI		LPEEVEWIKF
NVGMNGYYIV		HYEDDGWDSL		TGLLKGTHTA		VSSNDRASLI		NNAFQLVSIG
KLSIEKALDL		SLYLKHETEI		MPVFQGLNEL		IPMYKLMEKR		DMNEVETQFK
AFLIRLLRDL		IDKQTWTDEG		SVSERMLRSQ		LLLLACVHNY		QPCVQRAEGY
FRKWKESNGN		LSLPVDVTLA		VFAVGAQSTE		GWDFLYSKYQ		FSLSSTEKSQ
IEFALCRTQN		KEKLQWLLDE		SFKGDKIKTQ		EFPQILTLIG		RNPVGYPLAW
QFLRKNWNKL		VQKFELGSSS		IAHMVMGTTN		QFSTRTRLEE		VKGFFSSLKE
NGSQLRCVQQ		TIETIEENIG		WMDKNFDKIR		VWLQSEKLER		M

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, амінопептидаз, металопротеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як адаптивний імунітет, імунітет, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Hattori A., Matsumoto H., Mizutani S., Tsujimoto M. (1999). Molecular cloning of adipocyte-derived leucine aminopeptidase highly related to placental leucine aminopeptidase/oxytocinase. J. Biochem. 125: 931—938. PMID 10220586 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022371
• Hattori A., Matsumoto K., Mizutani S., Tsujimoto M. (2001). Genomic organization of the human adipocyte-derived leucine aminopeptidase gene and its relationship to the placental leucine aminopeptidase/oxytocinase gene. J. Biochem. 130: 235—241. PMID 11481040 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002977
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Chang S.-C., Momburg F., Bhutani N., Goldberg A.L. (2005). The ER aminopeptidase, ERAP1, trims precursors to lengths of MHC class I peptides by a 'molecular ruler' mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 17107—17112. PMID 16286653 DOI:10.1073/pnas.0500721102

Див. також

• Хромосома 5