TNFAIP3

TNFAIP3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2EQF, 2EQG, 2VFJ, 3DKB, 3OJ3, 3OJ4, 3VUW, 3VUX, 3VUY, 3ZJD, 3ZJE, 3ZJF, 3ZJG, 4ZRH, 4ZS5
Ідентифікатори
Символи	TNFAIP3, A20, OTUD7C, TNFA1P2, AISBL, TNF alpha induced protein 3, AIFBL1
Зовнішні ІД	OMIM: 191163 MGI: 1196377 HomoloGene: 4582 GeneCards: TNFAIP3
Пов'язані генетичні захворювання
	системний червоний вовчак, Псоріаз
Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding; • cysteine-type peptidase activity; • zinc ion binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity; • protease binding; • protein self-association; • GO:0070122 peptidase activity; • ligase activity; • kinase binding; • K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding; • ubiquitin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • каталітична активність; • thiol-dependent deubiquitinase; • hydrolase activity; • identical protein binding; • Lys63-specific deubiquitinase activity; • transferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • лізосома; • екзосома; • клітинне ядро; • внутрішньоклітинна мембранна органела;
Біологічний процес	• regulation of germinal center formation; • positive regulation of hepatocyte proliferation; • negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • negative regulation of interleukin-1 beta production; • negative regulation of smooth muscle cell proliferation; • regulation of vascular wound healing; • B-1 B cell homeostasis; • protein K48-linked deubiquitination; • GO:1903364 positive regulation of protein catabolic process; • negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity; • regulation of defense response to virus by host; • protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process; • negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway; • negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway; • regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • negative regulation of interleukin-6 production; • negative regulation of B cell activation; • negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway; • tolerance induction to lipopolysaccharide; • response to muramyl dipeptide; • negative regulation of chronic inflammatory response; • negative regulation of cell death; • negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • протеоліз; • establishment of protein localization to vacuole; • protein deubiquitination; • negative regulation of protein ubiquitination; • protein K48-linked ubiquitination; • protein K63-linked deubiquitination; • negative regulation of CD40 signaling pathway; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; • protein complex oligomerization; • protein K11-linked deubiquitination; • regulation of inflammatory response; • negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway; • negative regulation of innate immune response; • negative regulation of osteoclast proliferation; • negative regulation of tumor necrosis factor production; • negative regulation of type I interferon production; • обмін речовин; • inflammatory response; • response to molecule of bacterial origin; • negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • negative regulation of interleukin-2 production; • negative regulation of inflammatory response; • negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway; • nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway; • cellular response to lipopolysaccharide; • negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway; • negative regulation of bone resorption; • cellular response to hydrogen peroxide; • GO:0097285 апоптоз; • Убіквітин-залежний протеоліз; • cytoskeleton organization; • cell migration; • positive regulation of Wnt signaling pathway; • protein K29-linked deubiquitination; • protein K33-linked deubiquitination;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	7128
	21929
	ENSG00000118503
	ENSMUSG00000019850
	P21580
	Q60769
	NM_001270507; NM_001270508; NM_006290
	NM_001166402; NM_009397
	NP_001257436; NP_001257437; NP_006281
	NP_001159874; NP_033423
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TNFAIP3 (англ. TNF alpha induced protein 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 790 амінокислот, а молекулярна маса — 89 614^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAEQVLPQAL	YLSNMRKAVK	IRERTPEDIF	KPTNGIIHHF	KTMHRYTLEM
FRTCQFCPQF	REIIHKALID	RNIQATLESQ	KKLNWCREVR	KLVALKTNGD
GNCLMHATSQ	YMWGVQDTDL	VLRKALFSTL	KETDTRNFKF	RWQLESLKSQ
EFVETGLCYD	TRNWNDEWDN	LIKMASTDTP	MARSGLQYNS	LEEIHIFVLC
NILRRPIIVI	SDKMLRSLES	GSNFAPLKVG	GIYLPLHWPA	QECYRYPIVL
GYDSHHFVPL	VTLKDSGPEI	RAVPLVNRDR	GRFEDLKVHF	LTDPENEMKE
KLLKEYLMVI	EIPVQGWDHG	TTHLINAAKL	DEANLPKEIN	LVDDYFELVQ
HEYKKWQENS	EQGRREGHAQ	NPMEPSVPQL	SLMDVKCETP	NCPFFMSVNT
QPLCHECSER	RQKNQNKLPK	LNSKPGPEGL	PGMALGASRG	EAYEPLAWNP
EESTGGPHSA	PPTAPSPFLF	SETTAMKCRS	PGCPFTLNVQ	HNGFCERCHN
ARQLHASHAP	DHTRHLDPGK	CQACLQDVTR	TFNGICSTCF	KRTTAEASSS
LSTSLPPSCH	QRSKSDPSRL	VRSPSPHSCH	RAGNDAPAGC	LSQAARTPGD
RTGTSKCRKA	GCVYFGTPEN	KGFCTLCFIE	YRENKHFAAA	SGKVSPTASR
FQNTIPCLGR	ECGTLGSTMF	EGYCQKCFIE	AQNQRFHEAK	RTEEQLRSSQ
RRDVPRTTQS	TSRPKCARAS	CKNILACRSE	ELCMECQHPN	QRMGPGAHRG
EPAPEDPPKQ	RCRAPACDHF	GNAKCNGYCN	ECFQFKQMYG

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, лігаз, тіолових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, запальна відповідь, убіквітинування білків, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, лізосомі.

Література[ред. | ред. код]

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Song H.Y., Rothe M., Goeddel D.V. (1996). The tumor necrosis factor-inducible zinc finger protein A20 interacts with TRAF1/TRAF2 and inhibits NF-kappaB activation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93: 6721—6725. PMID 8692885 DOI:10.1073/pnas.93.13.6721
Li L., Soetandyo N., Wang Q., Ye Y. (2009). The zinc finger protein A20 targets TRAF2 to the lysosomes for degradation. Biochim. Biophys. Acta. 1793: 346—353. PMID 18952128 DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.09.013
Shembade N., Parvatiyar K., Harhaj N.S., Harhaj E.W. (2009). The ubiquitin-editing enzyme A20 requires RNF11 to downregulate NF-kappaB signalling. EMBO J. 28: 513—522. PMID 19131965 DOI:10.1038/emboj.2008.285
Komander D., Barford D. (2008). Structure of the A20 OTU domain and mechanistic insights into deubiquitination. Biochem. J. 409: 77—85. PMID 17961127 DOI:10.1042/BJ20071399
Opipari A.W. Jr., Boguski M.S., Dixit V.M. (1990). The A20 cDNA induced by tumor necrosis factor alpha encodes a novel type of zinc finger protein. J. Biol. Chem. 265: 14705—14708. PMID 2118515