Folding@home

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Folding@home
F@H Logo 2012.png
ACBP MSM from Folding@home.tiff
Тип Програмне забезпечення моделювання[1]
Ґрід і Розподілені обчислення
Автор(и) Vijay Pande
Розробники Pande laboratory, Sony, Nvidia, ATI, Cauldron Development
Перший випуск 1 листопада 2000
Стабільний випуск 7.3.6 (18 лютого, 2013; 7 років тому (2013-02-18))
Платформа Багатоплатформність
Операційна система Microsoft Windows, Mac OS X, Linux
Ліцензія пропрієтарне програмне забезпечення
Вебсайт folding.stanford.edu

CMNS: Folding@home у Вікісховищі

Folding@Home — проєкт розподілених обчислень, що проводиться під егідою Стенфордського університету. Суть проєкту полягає в моделюванні процесу згортання білків з метою виявлення потенційних помилок у природній конформації. Помилки конформації спричиняють ряд клінічних синдромів, серед яких: хвороба Альцгеймера, хвороба Паркінсона, діабет типу II, хвороба скрепі, Хвороба Кройцфельда—Якоба, коров'ячий сказ, склероз і деякі типи раку. Розуміння механізмів виникнення дефектів на молекулярному рівні допоможе з'ясувати точну картину виникнення даних захворювань і дозволить розробити методи протидії їм.

Загальна інформація[ред. | ред. код]

Подібно до інших відомих проєктів (SETI@Home, distributed.net, Find-a-Drug, World Community Grid), в Folding@Home беруть участь сотні тисяч власників персональних комп'ютерів, на яких виконуються невеличкі порції-завдання. Обчислення проводяться в фоновому режимі з мінімальним пріоритетом, тому не заважають нормальній роботі з комп'ютером. Інтернет потрібен лише для отримання завдань і відправки результатів в автоматичному режимі без участі користувача. Типові завдання мають розмір порядку 100 КБ, а результати — до 1 МБ на один білок, при тому, що на обрахування одного білка в Folding@Home йде від 2 до 10 робочих днів. Вимоги до ПК — Duron/Celeron або вище, 10-20 МБ пам'яті для роботи.

Ведеться статистика для кожного учасника. Учасники можуть об'єднуватися в команди за країнами, містами чи спільними уподобаннями.

Чому саме розподілені обчислення?[ред. | ред. код]

Сучасні суперкомп'ютери складаються з сотень або тисяч процесорів, іноді ця кількість сягає 10000 процесорів (які окремо взяті часто повільніші від сучасних десктопних процесорів), поєднаних швидкісними з'єднаннями. Саме ці з'єднання роблять суперкомп'ютер єдиним комп'ютером, а не кластером з окремих комп'ютерів, і є чи не найдорожчими його компонентами.

Так от, специфіка обчислювальних алгоритмів, які використовуються Folding@Home в тому, що швидкісні з'єднання між процесорами не потрібні, а потрібна максимізація швидкості кожного процесора. Тому навіть якби в розпорядженні проєкту був суперкомп'ютер з 1000 процесорів, то він би видавав результати не швидше, ніж 1000 окремих комп'ютерів з такими ж процесорами.

Але для отримання вагомих результатів в Folding@Home потрібні не тисячі процесорів, а сотні тисяч. Тому розрахунки, які проводять учасники проєкту, неможливі будь-якими іншими засобами на даному етапі розвитку обчислювальної техніки, і ще довго не будуть можливі.

Для довідки, станом на 01.03.2010 активними є 438183 процесорів: http://vspx27.stanford.edu/cgi-bin/main.py?qtype=osstats[недоступне посилання з червня 2019]. Це робить кластер, який формують учасники проєкту, одним з найбільших у світі, здатним виконувати приблизно 3996 ТераФлопс.

Вимоги до комп'ютера для участі в Folding@Home[ред. | ред. код]

Будь-який персональний комп'ютер підходить для участі в проєкті, але якщо він випущений більш, ніж 3-4 роки тому і його процесор має частоту менше 1 ГГц, то є імовірність, що він не встигатиме повертати завдання до встановленого крайнього терміну. В такому випадку можна налаштувати клієнтську програму приймати лише завдання, які не мають визначеного кінцевого терміну.

Таким чином, підходить будь-який процесор Pentium, Athlon, Duron, Sempron, Celeron, Power PC. Клієнтські програми існують для Windows, Linux, Mac OS. Також можуть брати участь комп'ютери з FreeBSD або OpenBSD.

При роботі програма використовує типово 10-20 МБ пам'яті, в залежності від розміру білкової молекули і складності розрахунків. Є завдання, які потребують значно більше пам'яті, але їх отримують лише ті учасники, які спеціально цього захотіли.

При роботі клієнтської програми використовуються 100 % ресурсів процесора, але оскільки пріоритет даного процесу є найнижчим можливим, то на нормальній роботі з комп'ютером це не позначається, і ніякого уповільнення реакції на натиснення клавіш чи чогось подібного не спостерігається. Проте можна і зменшити навантаження на процесор до іншого відсотку (задається в конфігурації), якщо, наприклад, процесор перегрівається або працює нестабільно з таким навантаженням.

Взагалі, машини, які працюють нестабільно при повному завантаженні процесора (причинами можуть бути надмірний розгін або неякісні компоненти, передусім пам'ять) краще до проєкту не підключати, поки не будуть виправлені всі несправності і не буде доведена здатність роботи при повному навантаженні.

Ще однією обов'язковою умовою участі в проєкті є використання комп'ютерів, які належать особисто Вам, або Ви маєте згоду власника на запуск програм Folding@Home на них. Це оговорено в ліцензійній угоді на програми Folding@Home. А так ці програми є безкоштовними, більше того, компоненти, які виконують безпосередні розрахунки, базуються на відкритому коді.

Інформація про поточні проєкти[ред. | ред. код]

Англійська версія — http://fah-web.stanford.edu/cgi-bin/allprojects . На 22 квітня 2020 року останній номер проєкту дорівнював 16804.

Проєкт 100[ред. | ред. код]

Проєкт 100 аналізує згортання headpiece Віллін. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення: [1]

Проєкт 101[ред. | ред. код]

[2][недоступне посилання з червня 2019] 1HRW: [3]
[4][недоступне посилання з червня 2019] 1HRX: [5]
[6][недоступне посилання з червня 2019] 1HSO: [7]

Цей проєкт створений для перевірки методів симуляцій на трьох подібних системах. Так як вони малі і тому піддатливі для розрахунків, ці штучно створені поліпептиди мають бути стабільнішими у їхній природній формі, ніж інші малі бета-«петлі».

Для подальшої інформації дивіться: Trptophan zippers: Stable, monomeric Beta-hairpins

Andrea G. Cochran, Nicholas J. Skelton, and Melissa A. Starovasnik

[Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 98, Issue 10, 5578-5583, May 8, 2001:http://www.pnas.org/cgi/content/full/98/10/5578]

Проєкт 103[ред. | ред. код]

Проєкт 103 розглядає згортання Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Докладніша інформація і малюнки будуть незабаром.

Проєкт 105[ред. | ред. код]

Проєкт 105 також аналізує згортання villin headpiece. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення: [8]

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проєкт 106[ред. | ред. код]

Проєкт 106 аналізує розгортання villin headpiece (проєкт 105 працює над згортанням). The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення: [9]

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проєкт 107[ред. | ред. код]

Проєкт 107 є важливим контролем проєкту «Віллін» (див. вище проєкти 105 і 106). Тут симулюються змішані послідовності амінокислот Вілліна, тобто присутні всі амінокислоти, які є у Віллні, але вони розташовані у хибному порядку. Таким чином перевіряється, наскільки результати з реальною структурою Вілліна є результатом явного збігу, і скільки вони пов'язані з самою молекулою Вілліна, і наскільки — з послідовностями амінокислот. Контроль, подібний до цього дуже важливий в науці і є джерелом важливої інформації. Зображення: [10]

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проєкт 110[ред. | ред. код]

Почалися деякі симуляції білка Alzheimer Amyloid бета(28-42). Вважається, що саме цей білок є відповідальний за токсичність Альцгеймерів. Досліджується його згортання у співпраці з експериментальною роботою, запропонованою співробітниками. Обчислення відіграють особливо важливу роль, так уможливлюють симулювання аспектів, які не можуть бути перевірені експериментально (через різнорідність зразків). Цей проєкт був перевіркою методів. Буде проведено трохи більше випробувань, щоб переконатися, що немає жодних проблем, and then jump in with some major Folding@Home power …

Проєкт 111[ред. | ред. код]

Проєкти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджується згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча експерименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення: [11]

Проєкт 112[ред. | ред. код]

Проєкти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджується згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча експерименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення: [12]

Проєкт 113[ред. | ред. код]

Проєкти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджується згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча експерименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення: [13]

Проєкт 114[ред. | ред. код]

Проєкти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджується згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча експерименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення: [14]

Проєкти 115—126[ред. | ред. код]

До більших білків! Спершу деякі тести, починаючи з згорнутого стану, разом з симуляціями розгортання. Позначені pdb кодами (2SPZ, 2ABD, 1APS, 1UBQ, 1I6C, 1SHF), аналізуються різноманітні білками з відмінними архітектурами (всі альфа, альфа/бета, всі бета).

Проєкти 127—128[ред. | ред. код]

Ці два проєкти є першими тестами ділянки WW. Це цікавий білок, як з точки зору згортання, так і з точки зору біології, медицини і хвороб. Ви можете знайти більше інформації в хорошій, не стендфордській сторінці [15].

Проєкти 131—136[ред. | ред. код]

До більших білків! Після деяких тестів, які починалися з згорнутого стану, досліджується згортання більших білків. Позначені pdb кодами (2SPZ, 2ABD, 1APS, 1UBQ, 1I6C, 1SHF), аналізуються різноманітні білками з відмінними архітектурами (всі альфа, альфа/бета, всі бета).

Проєкти 137—144[ред. | ред. код]

Проводиться певна робота для вивчення залежності згортання білків від різноманітності зовнішніх властивостей. Опрацьовується один і той же білок у різних проєктах з відмінностями в умовах вирішення.

Проєкти 145—157[ред. | ред. код]

Проводиться певна робота для вивчення залежності згортання білків від різноманітності зовнішніх властивостей. Опрацьовується один і той же білок у різних проєктах з відмінностями в умовах вирішення. WU з проєкту 146 вийшли з файлами .xyz, позначеними як проєкт 145. Це було особливо нещасливим, адже завдання з проєкту 146 були в 10 раз більшими (і приносили в 10 раз більше кредитів), ніж з 145-го.

Проєкти 160—172[ред. | ред. код]

Проєкти 160—172 також аналізують згортання headpiece Вілліна. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення: [16]

Проєкт повернувся до Вілліна, щоб випробувати нову техніку, яка випробовувалася внутрішньо для використання даних F@H для прогнозування структури. Як відрізняються різні проєкти? Вони мають однакові умови (послідовності, температуру, і т. д.), але починаються з відмінних початкових умов. Це є важливою перевіркою, як відрізняються отримані результати. Для результатів (які є важливі), ми повинні знати, наскільки вони є відновлюваними, і як вони залежать від таких речей, як початкові умови. Без подібної інформації важко зробити висновок, чи результати є анекдотичними, чи дійсно мають сенс.

Цим «ставляться всі крапки над і». Це вже не питання «чи F@H працює», зараз доводиться — так, працює, і працює в здоровій манері.

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проєкти 180—182[ред. | ред. код]

Проєкти 180—182 розглядають згортання нових мутантів Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Вважається, що вони залучені до багатьох захворювань, зокрема багатьох раків. Це більший і складніший білок, ніж попередні, і, що найважливіше, має багато експериментальних даних для порівняння. Проєкти 180 і 181 використовують відмінні техніки симуляцій, а Проєкт 182 проводиться при новій температурі, з метою порівняння з експериментальними даними.

Для детальнішої інформації перегляньте ці посилання: [17] [18].

Проєкт 183[ред. | ред. код]

Проєкт 183 досліджує високотемпературне розгортання все-бета 1I6C. Цей білок є ізомеразою — ензимом, який допомагає іншим білкам змінювати їхню структуру. Мета досліджень — спостереження поведінки білка після того, як його піддали високій температурі (600 К).

Проєкти 184—185[ред. | ред. код]

Проєкти 184—185 досліджують поведінку у рівновазі згорнутих структур Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Вважається, що вона залучена до багатьох захворювань, зокрема багатьох раків. Це більший і складніший білок, ніж попередні, і, що найважливіше, має багато експериментальних даних для порівняння. Проєкт 184 проводиться при кімнатній температурі, а Проєкт 185 — при трохи збільшеній, для обох доступні експериментальні дані.

Для детальнішої інформації перегляньте ці чудові посилання: [19] [20].

Проєкти 186—190[ред. | ред. код]

Проєкти 186—190 and 211—213 досліджують згортання і поведінку у стані рівноваги синтезованого міні-білка 1FSV. Цей білок за структурою подібний до BBA5 (білок, про який є багато інформації), і який служить як важливий контроль праці.

Проєкти 186-190_211_213[ред. | ред. код]

Проєкти 186—190, 211 і 213 досліджують згортання і поведінку у стані рівноваги синтезованого міні-білка 1FSV. Цей білок за структурою подібний до BBA5 (білок, про який є багато інформації), і який служить як важливий контроль праці.

Проєкт 191[ред. | ред. код]

Проєкт 191 досліджує поведінку малого, 7-и амінокислотного пептиду у явному розчиннику. Він використовується для перевірки нових методологій при залученні явної присутності води, і щоб спробувати щось дізнатися про поведінку основних частин структури білка. Це завдання таке велике тому, що тут стимулюється не тільки білок, але і сотні молекул води навколо нього. Так що, навіть якщо білок сам по собі малий, загальна кількість атомів у симуляції велика.

Проєкт 192[ред. | ред. код]

Проєкт 192 досліджує поведінку малого, 7-и амінокислотного пептиду у явному розчиннику. Він використовується для перевірки нових методологій при залученні явної присутності води, і щоб спробувати щось дізнатися про поведінку основних частин структури білка. Це завдання таке велике тому, що тут стимулюється не тільки білок, але і сотні молекул води навколо нього. Так що, навіть якщо білок сам по собі малий, загальна кількість атомів у симуляції велика.

Проєкт 200[ред. | ред. код]

Як і Проєкт 105, Проєкт 200 також аналізує згортання Віллін headpiece. Проєкт повернувся до Вілліна, щоб випробувати деякі нові техніки на вже відомих величинах. Якщо нові методи будуть ефективніші для Вілліна, вони будуть випробувані на інших білках. Аналіз розпочанеться з відомих величин, щоб знати, чи ці методи кращі. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів. Зображення: [21]

Проєкти 201—210[ред. | ред. код]

Як і Проєкт 105, Проєкт 200 також аналізує згортання Віллін headpiece. Проєкт повернувся до Вілліна, щоб зробити деякі дуже важливі перевірки — переконатися, що те, що ми гадаємо, що відбувається, є дійсно те, що відбувається насправді. Хоча перевірки не виглядають надто захоплюючими, вони є критичною частиною науки. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення: [22]

Проєкти 212_214-216_230-231_233-234_243-246_1605[ред. | ред. код]

Ці проєкти аналізують «розгортання» Віллін headpiece. Розгортання тривимірної структури Вілліна виникає при додаванні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться Віллін. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільність білків і надає розуміння хвороб, пов'язаних з розгорнутими або misfolded білками. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення: [23]

Проєкти 217-220_235-238_247-249_1600[ред. | ред. код]

Проєкти 217 — 220 аналізують «розгортання» ділянки C2 білка Кіназа C. Розгортання виникає при додаванні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться C2. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільність білків і надає розуміння хвороб, пов'язаних з розгорнутими або misfolded білками. Ділянка C2 знайдена у багатьох білках і вона часто залучена у чутливості до кальцію і закріпленні мембран.

Проєкти 221_223_224_227_239-242_1601-1604[ред. | ред. код]

Проєкти 221, 223, 224 і 227 аналізують «розгортання» ділянки N-закінчення рибосомального білка L9 (NTL9). Розгортання виникає при додаванні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться білок. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільність білків і надає розуміння хвороб, пов'язаних з розгорнутими або misfolded білками. Зображення: [24]

Проєкти 250—269[ред. | ред. код]

Проєкт 250—269 є першим з серії нових проєктів, які стосуються серій 340—387, перелічених нижче, і застосовує нову методологію дослідження згортання малих РНК. Зображення: [25]

Для конкретнішої інформації зверніться: Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [26]

Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande

Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

Проєкт 270[ред. | ред. код]

Це бета проєкт для перевірки роботи клієнтів і серверів. Тут «згортається» малий, штучно синтезований білок (що само по собі є цікавим). Зображення: [27]

Проєкт 271[ред. | ред. код]

Ще один бета проєкт для перевірки роботи клієнтів і серверів. Це також малий, штучно синтезований білок. Зображення: [28]

Проєкти 273—293[ред. | ред. код]

Ці проєкти будуть вивчати транспорт малої молекули через клітинні мембрани. Будуть побудовані профілі вільної енергії при проходженні води і для кожної з двадцяти природних амінокислот, надаючи гармонічний потенціал для проштовхування їх в/через подвійний шар ліпідів. Зображення: [29]

Проєкти 295—299[ред. | ред. код]

Ці WU є безпосередніми дослідженнями білків, які присутні при хворобі Гантінгтона (HD). Проводиться у співпраці з експериментаторами, щоб краще зрозуміти, як ці білки спричиняють HD і, зрештою, вивчити, як перешкодити скупченню білка, що цьому сприяє. Зображення: [30]

Проєкти 301—319[ред. | ред. код]

«Петля» GNRA — це мала вторинна частина РНК, яка містить те, що дехто називає «незвичайно стабільною» чотирьохкільцевою ділянкою, яка сполучає два ланцюга, які формують спіральну «петлю». Раніше характеризувалася короткочасова динаміка і термічне розгортання «петлі» і з того часу здійснюються численні пов'язані дослідження in silico: розгортання при біологічно відповідній температурі, безпосереднє згортання, оцінка термодинамічної рівноваги цієї «петлі» РНК via replica exchange stochastic dynamics, і розрахунки імовірності згортання для малого ансамблю структур (Pfold), що дозволяє досліджувати перехідний стан процесу згортання. Зображення: [31]

Ці серії проєктів завершені, і є відправною точкою для нових серій 340—385, які будуть використовувати витонченіші алгоритми, щоб збільшити отриману точність і дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання.

Для конкретнішої інформації зверніться:

1) RNA Simulations: Probing Hairpin Unfolding and the Dynamics of a GNRA Tetraloop [32]

Eric J. Sorin, Mark A. Engelhardt, Daniel Herschlag, & Vijay S. Pande

Journal of Molecular Biology (2002), 317(4).

2) Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [33]

Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande

Biophysical Journal (2003), In Press.

3) Protein Data Bank entry for GCAA tetraloop hairpin 1ZIH [34]

Проєкти 320—339[ред. | ред. код]

Пептид Fs є добре вивченою спіраллю поліаланіну з трьома вставленими стабілізуючими залишками Аргініну. Проєкти 320—339 уможливлять характеризацію динаміки рівноважного згортання і розгортання цієї простої вторинної структури, так само як і вплив води на ці процеси, та природу процесів стабілізації залишків ARG (Аргініну). Ці серії проєктів завершені. Зображення: [35]

Проєкти 340—349[ред. | ред. код]

Серії 340—387 є продовженням перших серій РНК-проєктів (301—319), з використанням витонченіших алгоритмів для збільшення отриманої точності. Ці проєкти, які використовують нове ядро F@H Gromacs, дозволяють дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання, так само як і ефект полярності води, використовуючи три (TIP) моделі зростаючої складності. Ці серії проєктів завершені. Приклад: [36]

Для конкретнішої інформації:

  • Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [37]
  • Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

Проєкти 350—359[ред. | ред. код]

Пептид Fs є добре вивченою спіраллю поліаланіну з трьома вставленими стабілізуючими залишками аргініну. Проєкти 350—353 уможливлять характеризацію динаміки рівноважного згортання і розгортання цієї простої вторинної структури, так само як і вплив води на ці процеси, та природу процесів стабілізації залишків ARG (аргініну). Проєкти 354—359 фокусуються на чистому аналозі поліаланіну Fs пептиду. Ці серії проєктів завершені. Приклад: [38]

Проєкти 360—387[ред. | ред. код]

Серії 340—387 є продовженням перших серій РНК-проєктів (301—319), з використанням витонченіших алгоритмів для збільшення отриманої точності. Ці проєкти, які використовують нове ядро F@H Gromacs, дозволяють дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання, так само як і ефект полярності води, використовуючи три (TIP) моделі зростаючої складності. Ці серії проєктів завершені. Приклад: [39]

Для конкретнішої інформації:

  • Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [40]
  • Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

Проєкти 388—396[ред. | ред. код]

РНК, так як і білки, може згортатися у точні тривимірні структури з метою функціонування, цей процес за аналогією називається «Згортанням РНК». Почалися дослідження самоорганізації більших різновидів РНК, симулюючи повний процес згортання транспортної РНК (т-РНК), життєво важливого «гравця» у внутрішньоклітинній організації білків. Для досягнення мети, використовуються атомістична модель і зміщуючі потенціали. Ці серії проєктів завершені. Зображення: дріжджова т-РНКphe (pdb code: 6tna[41]), [42]

Проєкти 400—499[ред. | ред. код]

Ці захоплюючі нові проєкти є намаганням зрозуміти, як добре працюють поточні моделі білків. Будуть симулюватися бокові ланцюги амінокислот (молекул, з яких утворені білки), оточених водою, щоб виміряти властивості цих моделей амінокислот. Розуміння, як поводяться поточні моделі амінокислот, може допомогти у розробці нових і кращих моделей для симуляції білків.

Ці проєкти потребують трохи більше пам'яті (тому що симулюються багато молекул води) і (як мінімум, часу, за який будуть опрацьовані нові результати) тривають менше часу. Крайній термін для цих завдань коротший — 18 годин. Цей час буде збільшений, якщо виявиться, що багато завдань будуть втрачатися. Зображення: [43]

Посилання[ред. | ред. код]

  1. а б http://folding.stanford.edu/home/faq/faq-simulation/