Перейти до вмісту

Гістидин

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Версія від 14:52, 20 березня 2021, створена 128.124.61.81 (обговорення) (Біологічна роль: Виправлено орфографічні неточності)
L-Гістидин
Назва за IUPAC Гістидин (His або H)
Інші назви 2-Аміно-3-(1H-імідазол-4-іл)пропанова кислота
Ідентифікатори
Номер CAS 71-00-1
PubChem 773
Номер EINECS 200-745-3
DrugBank DB00117
KEGG D00032
Назва MeSH D12.125.072.329 і D12.125.142.308
ChEBI 57595
SMILES O=C(O)[C@@H](N)Cc1cncn1
InChI 1/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1
Номер Бельштейна 84088
Номер Гмеліна 663322
Властивості
Молекулярна формула C6H9N3O2
Розчинність (вода) 4,19 г/100 г при 25 °C [1]
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Гістидин (Кодони: CAU, CAC) — одна з двадцяти стандартних амінокислот, що входять до складу білків.

З гістидину в організмі синтезується нейромедіатор гістамін, що є сигнальною сполукою в алергічних процесах.


Біологічна роль

У молекулі гістидину залишок імідазолу містить два атоми азоту, один з яких у водних розчинах має кислотні властивості, а інший — основні, аналогічно до азоту піридину. Така двоїстість хімічних функцій імідазольного рою проявляється в тому, що залишки гістидину у білку можуть утворювати іонні зв'язки як із кислотними групами білка, так й з металами; декотрі з них є обов'язковими компонентами багатьох ферментів. Кислотні групи, які беруть участь в утворенні іонних зв'язків, представлені C-кінцевими карбоксильними групами поліпептидних ланцюжків й вільними карбоксильними групами залишків аспарагінової й глутамінової кислот.

Інше

Джерела

Примітки