Аспарагін

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Аспарагін
Mol2D.L.Asparagine.png
Якщо не зазначено інше, дані приведені для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Аспарагі́н (прийняті скорочення: Асн, Asn, N) — амід аспарагінової кислоти (2-аміно-бутанамід-4-ова кислота), одна із двадцяти амінокислот, що входять до складу білків. У мРНК аспарагін кодується триплетами нуклеотидів AAU і AAC. Ця амінокислота бере участь у синтезі сечовини й піримідинових основ і переамінуванні амінокислот.[1]

Із двадцяти амінокислот, що кодуються генетичним кодом, аспарагін був відкритий першим у 1806 році. Його назва походить від слова asparagus, оскільки його виділили із спаржі (Asparagus officinalis)[2].

Аспарагін не є незамінною амінокислотою для людини, він може бути синтезований із глутаміну у реакції, каталізованій ферментом аспарагінсинтазою. Проте, рівень цього ферменту дуже низький у клітинах гострої лімфобластної лейкемії, через що вони є ауксотрофними за аспрагіном. Це дозволяє використовувати фермент аспарагіназу, що розщеплює аспарагін у сироватці крові до аспарагінової кислоти і аміаку, для знешкодження цих клітин. Така терапія госторої лімфобластної лейкемії успішно використовується вже близько 40 років[3].

Під час приготування їжі, при нагріванні може відбуватися реакція між аспарагіном і редукованими цукрами, в наслідок якої в їжі х'являється акриламід. Так акриламід з'являється в смаженій картоплі, чіпсах і смажених тостах з хлібу.

Історія відкриття[ред.ред. код]

Вперше аспарагін виділено в 1806 році французькими хіміками Louis Nicolas Vauquelin and Pierre Jean Robiquet з соку спаржі (лат. Asparagus), на честь якої амінокислота і отримала свою назву. Це була перша амінокислота, яку вченим вдалося виділити.

У 1809, Pierre Jean Robiquet виділив з кореня локриці речовину, яку охарактерихував, як дуже схожу на аспарагін. Plisson у 1828 виявив, що ця речовина насправді також була аспарагіном.

Структурна функція аспарагіну в білках[ред.ред. код]

За рахунок того, що бічна частина аспарагіна може утворювати водневі зв'язки, ця амінокислота бере участь в утворенні вторинної структури білків. Наприклад, її часто виявляють на початку альфа-спіралей, а також у бета-складчатих листах.

Аспарагін також є амінокислотою, по якій відбувається модифікація білків шляхом N-глікозилювання. До цієї амінокислоти приєднується вуглеводний ланцюг. Зазвичай вуглеводний ланцюг може бути приєднаним до залишків аспарагіну, якщо останній знаходиться на С-кінці поруч з послідовністю Х-серін або Х-треонін, де Х- будь-яка аміноксилота, за винятком проліну.

Примітки[ред.ред. код]

  1. Товстуха Є. С. Фітотерапія. — К.: Здоров'я, 1990.-304 с., іл., 6,55 арк. іл. ISBN 5-311-00418-5
  2. Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. с. 72. ISBN 978-0-7167-7108-1. 
  3. Graham ML (2003). Pegaspargase: a review of clinical studies. Adv Drug Deliv Rev 55. с. 1293—302. PMID 14499708. doi:10.1016/S0169-409X(03)00110-8. 

Джерела[ред.ред. код]