HSP90B1

HSP90B1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4NH9
Ідентифікатори
Символи	HSP90B1, ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, heat shock protein 90kDa beta family member 1, heat shock protein 90 beta family member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 191175 MGI: 98817 HomoloGene: 2476 GeneCards: HSP90B1
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • calcium ion binding • unfolded protein binding • low-density lipoprotein particle receptor binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA binding • protein phosphatase binding • ATP binding Клітинна компонента • гіалоплазма • endocytic vesicle lumen • endoplasmic reticulum lumen • endoplasmic reticulum membrane • мембрана • focal adhesion • GO:0005578 Позаклітинна матриця • Меланосома • клітинна мембрана • endoplasmic reticulum chaperone complex • extracellular region • midbody • ендоплазматичний ретикулум • perinuclear region of cytoplasm • екзосома • клітинне ядро • GO:0009327 protein-containing complex • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • response to hypoxia • response to stress • protein folding in endoplasmic reticulum • negative regulation of apoptotic process • рецептор-опосередкований ендоцитоз • response to endoplasmic reticulum stress • toll-like receptor signaling pathway • regulation of phosphoprotein phosphatase activity • ATF6-mediated unfolded protein response • actin rod assembly • retrograde protein transport, ER to cytosol • sequestering of calcium ion • згортання білків • ubiquitin-dependent ERAD pathway • protein transport • cellular response to ATP • посттрансляційна модифікація • cytokine-mediated signaling pathway Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7184	22027
Ensembl	ENSG00000166598	ENSMUSG00000020048
UniProt	P14625	P08113
RefSeq (мРНК)	NM_003299	NM_011631
RefSeq (білок)	NP_003290	NP_035761
Локус (UCSC)	Хр. 12: 103.93 – 103.95 Mb	Хр. 10: 86.53 – 86.54 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HSP90B1 (англ. Heat shock protein 90 beta family member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 803 амінокислот, а молекулярна маса — 92 469.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MRALWVLGLC		CVLLTFGSVR		ADDEVDVDGT		VEEDLGKSRE		GSRTDDEVVQ
REEEAIQLDG		LNASQIRELR		EKSEKFAFQA		EVNRMMKLII		NSLYKNKEIF
LRELISNASD		ALDKIRLISL		TDENALSGNE		ELTVKIKCDK		EKNLLHVTDT
GVGMTREELV		KNLGTIAKSG		TSEFLNKMTE		AQEDGQSTSE		LIGQFGVGFY
SAFLVADKVI		VTSKHNNDTQ		HIWESDSNEF		SVIADPRGNT		LGRGTTITLV
LKEEASDYLE		LDTIKNLVKK		YSQFINFPIY		VWSSKTETVE		EPMEEEEAAK
EEKEESDDEA		AVEEEEEEKK		PKTKKVEKTV		WDWELMNDIK		PIWQRPSKEV
EEDEYKAFYK		SFSKESDDPM		AYIHFTAEGE		VTFKSILFVP		TSAPRGLFDE
YGSKKSDYIK		LYVRRVFITD		DFHDMMPKYL		NFVKGVVDSD		DLPLNVSRET
LQQHKLLKVI		RKKLVRKTLD		MIKKIADDKY		NDTFWKEFGT		NIKLGVIEDH
SNRTRLAKLL		RFQSSHHPTD		ITSLDQYVER		MKEKQDKIYF		MAGSSRKEAE
SSPFVERLLK		KGYEVIYLTE		PVDEYCIQAL		PEFDGKRFQN		VAKEGVKFDE
SEKTKESREA		VEKEFEPLLN		WMKDKALKDK		IEKAVVSQRL		TESPCALVAS
QYGWSGNMER		IMKAQAYQTG		KDISTNYYAS		QKKTFEINPR		HPLIRDMLRR
IKEDEDDKTV		LDLAVVLFET		ATLRSGYLLP		DTKAYGDRIE		RMLRLSLNID
PDAKVEEEPE		EEPEETAEDT		TEDTEQDEDE		EMDVGTDEEE		ETAKESTAEK
DEL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іоном кальцію. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Maki R.G., Old L.J., Srivastava P.K. (1990). Human homologue of murine tumor rejection antigen gp96: 5'-regulatory and coding regions and relationship to stress-induced proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 5658—5662. PMID 2377606 DOI:10.1073/pnas.87.15.5658
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Chang S.C., Erwin A.E., Lee A.S. (1989). Glucose-regulated protein (GRP94 and GRP78) genes share common regulatory domains and are coordinately regulated by common trans-acting factors. Mol. Cell. Biol. 9: 2153—2162. PMID 2546060 DOI:10.1128/MCB.9.5.2153
• Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311
• Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
• Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200

Див. також

• Хромосома 12