Морталін

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Морталін
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HSPA9, CSA, GRP-75, GRP75, HEL-S-124m, HSPA9B, MOT, MOT2, MTHSP75, PBP74, CRP40, EVPLS, SAAN, SIDBA4, heat shock protein family A (Hsp70) member 9
Зовнішні ІД OMIM: 600548 MGI: 96245 HomoloGene: 39452 GeneCards: HSPA9
Пов'язані генетичні захворювання
autosomal dominant sideroblastic anemia[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004134
NM_010481
RefSeq (білок)
NP_004125
NP_034611
Локус (UCSC) Хр. 5: 138.55 – 138.58 Mb Хр. 18: 35.07 – 35.09 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Морталін (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 9) – білок, який кодується геном HSPA9, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 679 амінокислот, а молекулярна маса — 73 680[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MISASRAAAARLVGAAASRGPTAARHQDSWNGLSHEAFRLVSRRDYASEA
IKGAVVGIDLGTTNSCVAVMEGKQAKVLENAEGARTTPSVVAFTADGERL
VGMPAKRQAVTNPNNTFYATKRLIGRRYDDPEVQKDIKNVPFKIVRASNG
DAWVEAHGKLYSPSQIGAFVLMKMKETAENYLGHTAKNAVITVPAYFNDS
QRQATKDAGQISGLNVLRVINEPTAAALAYGLDKSEDKVIAVYDLGGGTF
DISILEIQKGVFEVKSTNGDTFLGGEDFDQALLRHIVKEFKRETGVDLTK
DNMALQRVREAAEKAKCELSSSVQTDINLPYLTMDSSGPKHLNMKLTRAQ
FEGIVTDLIRRTIAPCQKAMQDAEVSKSDIGEVILVGGMTRMPKVQQTVQ
DLFGRAPSKAVNPDEAVAIGAAIQGGVLAGDVTDVLLLDVTPLSLGIETL
GGVFTKLINRNTTIPTKKSQVFSTAADGQTQVEIKVCQGEREMAGDNKLL
GQFTLIGIPPAPRGVPQIEVTFDIDANGIVHVSAKDKGTGREQQIVIQSS
GGLSKDDIENMVKNAEKYAEEDRRKKERVEAVNMAEGIIHDTETKMEEFK
DQLPADECNKLKEEISKMRELLARKDSETGENIRQAASSLQQASLKLFEM
AYKKMASEREGSGSSGTGEQKEDQKEEKQ

Цей білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ядрі, мітохондрії.

Література[ред. | ред. код]

  • Domanico S.Z., Denagel D.C., Dahlseid J.N., Green J.M., Pierce S.K. (1993). Cloning of the gene encoding peptide-binding protein 74 shows that it is a new member of the heat shock protein 70 family.. Mol. Cell. Biol. 13: 3598 — 3610.  PMID 7684501 DOI:10.1128/MCB.13.6.3598
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Giometti C.S., Tollaksen S.L., Chubb C., Williams C., Huberman E. (1995). Analysis of proteins from human breast epithelial cells using two-dimensional gel electrophoresis.. Electrophoresis. 16: 1215 — 1224.  PMID 7498169 DOI:10.1002/elps.11501601202
  • Shan Y., Napoli E., Cortopassi G. (2007). Mitochondrial frataxin interacts with ISD11 of the NFS1/ISCU complex and multiple mitochondrial chaperones.. Hum. Mol. Genet. 16: 929 — 941.  PMID 17331979 DOI:10.1093/hmg/ddm038
  • Uhrigshardt H., Singh A., Kovtunovych G., Ghosh M., Rouault T.A. (2010). Characterization of the human HSC20, an unusual DnaJ type III protein, involved in iron-sulfur cluster biogenesis.. Hum. Mol. Genet. 19: 3816 — 3834.  PMID 20668094 DOI:10.1093/hmg/ddq301
  • Ahmad Y., Boisvert F.M., Lundberg E., Uhlen M., Lamond A.I. (2012). Systematic analysis of protein pools, isoforms, and modifications affecting turnover and subcellular localization.. Mol. Cell. Proteomics. 11: M111.013680.01 — M111.013680.15.  PMID 22002106 DOI:10.1074/mcp.M111.013680

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]