FST

FST
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3HH2, 2B0U, 2P6A
Ідентифікатори
Символи	FST, FS, follistatin
Зовнішні ІД	OMIM: 136470 MGI: 95586 HomoloGene: 7324 GeneCards: FST
Онтологія гена Молекулярна функція • heparan sulfate proteoglycan binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • signal transducer activity • activin binding • activin receptor antagonist activity Клітинна компонента • extracellular region Біологічний процес • positive regulation of hair follicle development • negative regulation of activin receptor signaling pathway • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • hematopoietic progenitor cell differentiation • GO:0072468 сигнальна трансдукція Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10468	14313
Ensembl	ENSG00000134363	ENSMUSG00000021765
UniProt	P19883	P47931
RefSeq (мРНК)	NM_006350 NM_013409	NM_008046 NM_001301373 NM_001301375
RefSeq (білок)	NP_006341 NP_037541	NP_001288302 NP_001288304 NP_032072
Локус (UCSC)	Хр. 5: 53.48 – 53.49 Mb	Хр. 13: 114.59 – 114.6 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

FST (англ. Follistatin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 344 амінокислот, а молекулярна маса — 38 007.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVRARHQPGG		LCLLLLLLCQ		FMEDRSAQAG		NCWLRQAKNG		RCQVLYKTEL
SKEECCSTGR		LSTSWTEEDV		NDNTLFKWMI		FNGGAPNCIP		CKETCENVDC
GPGKKCRMNK		KNKPRCVCAP		DCSNITWKGP		VCGLDGKTYR		NECALLKARC
KEQPELEVQY		QGRCKKTCRD		VFCPGSSTCV		VDQTNNAYCV		TCNRICPEPA
SSEQYLCGND		GVTYSSACHL		RKATCLLGRS		IGLAYEGKCI		KAKSCEDIQC
TGGKKCLWDF		KVGRGRCSLC		DELCPDSKSD		EPVCASDNAT		YASECAMKEA
ACSSGVLLEV		KHSGSCNSIS		EDTEEEEEDE		DQDYSFPISS		ILEW

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Секретований назовні.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
• Schneyer A.L., Wang Q., Sidis Y., Sluss P.M. (2004). Differential distribution of follistatin isoforms: application of a new FS315-specific immunoassay. J. Clin. Endocrinol. Metab. 89: 5067—5075. PMID 15472207 DOI:10.1210/jc.2004-0162
• Thompson T.B., Lerch T.F., Cook R.W., Woodruff T.K., Jardetzky T.S. (2005). The structure of the follistatin:activin complex reveals antagonism of both type I and type II receptor binding. Dev. Cell. 9: 535—543. PMID 16198295 DOI:10.1016/j.devcel.2005.09.008
• Lerch T.F., Shimasaki S., Woodruff T.K., Jardetzky T.S. (2007). Structural and biophysical coupling of heparin and activin binding to follistatin isoform functions. J. Biol. Chem. 282: 15930—15939. PMID 17409095 DOI:10.1074/jbc.M700737200
• Cash J.N., Rejon C.A., McPherron A.C., Bernard D.J., Thompson T.B. (2009). The structure of myostatin:follistatin 288: insights into receptor utilization and heparin binding. EMBO J. 28: 2662—2676. PMID 19644449 DOI:10.1038/emboj.2009.205

Див. також

• Хромосома 5