HADHA

HADHA
Ідентифікатори
Символи	HADHA, hydroxyacyl-CoA dehydrogenase/3-ketoacyl-CoA thiolase/enoyl-CoA hydratase (trifunctional protein), alpha subunit, ECHA, GBP, HADH, LCEH, LCHAD, MTPA, TP-ALPHA, hydroxyacyl-CoA dehydrogenase trifunctional multienzyme complex subunit alpha
Зовнішні ІД	OMIM: 600890 MGI: 2135593 HomoloGene: 152 GeneCards: HADHA
Онтологія гена Молекулярна функція • fatty-acyl-CoA binding • acetyl-CoA C-acyltransferase activity • GO:0032403 protein-containing complex binding • NAD binding • enoyl-CoA hydratase activity • acetyl-CoA C-acetyltransferase activity • long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • каталітична активність • lyase activity • oxidoreductase activity • long-chain-enoyl-CoA hydratase activity • 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity Клітинна компонента • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана • mitochondrial nucleoid • mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex • GO:0005578 Позаклітинна матриця Біологічний процес • lipid metabolism • fatty acid metabolic process • response to insulin • fatty acid beta-oxidation • обмін речовин • cardiolipin acyl-chain remodeling Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3030	97212
Ensembl	ENSG00000084754	ENSMUSG00000025745
UniProt	P40939	Q8BMS1
RefSeq (мРНК)	NM_000182	NM_178878
RefSeq (білок)	NP_000173	NP_849209
Локус (UCSC)	Хр. 2: 26.19 – 26.24 Mb	Хр. 5: 30.32 – 30.36 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HADHA (англ. Hydroxyacyl-CoA dehydrogenase/3-ketoacyl-CoA thiolase/enoyl-CoA hydratase (trifunctional protein), alpha subunit) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 763 амінокислот, а молекулярна маса — 83 000.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVACRAIGIL		SRFSAFRILR		SRGYICRNFT		GSSALLTRTH		INYGVKGDVA
VVRINSPNSK		VNTLSKELHS		EFSEVMNEIW		ASDQIRSAVL		ISSKPGCFIA
GADINMLAAC		KTLQEVTQLS		QEAQRIVEKL		EKSTKPIVAA		INGSCLGGGL
EVAISCQYRI		ATKDRKTVLG		TPEVLLGALP		GAGGTQRLPK		MVGVPAALDM
MLTGRSIRAD		RAKKMGLVDQ		LVEPLGPGLK		PPEERTIEYL		EEVAITFAKG
LADKKISPKR		DKGLVEKLTA		YAMTIPFVRQ		QVYKKVEEKV		RKQTKGLYPA
PLKIIDVVKT		GIEQGSDAGY		LCESQKFGEL		VMTKESKALM		GLYHGQVLCK
KNKFGAPQKD		VKHLAILGAG		LMGAGIAQVS		VDKGLKTILK		DATLTALDRG
QQQVFKGLND		KVKKKALTSF		ERDSIFSNLT		GQLDYQGFEK		ADMVIEAVFE
DLSLKHRVLK		EVEAVIPDHC		IFASNTSALP		ISEIAAVSKR		PEKVIGMHYF
SPVDKMQLLE		IITTEKTSKD		TSASAVAVGL		KQGKVIIVVK		DGPGFYTTRC
LAPMMSEVIR		ILQEGVDPKK		LDSLTTSFGF		PVGAATLVDE		VGVDVAKHVA
EDLGKVFGER		FGGGNPELLT		QMVSKGFLGR		KSGKGFYIYQ		EGVKRKDLNS
DMDSILASLK		LPPKSEVSSD		EDIQFRLVTR		FVNEAVMCLQ		EGILATPAEG
DIGAVFGLGF		PPCLGGPFRF		VDLYGAQKIV		DRLKKYEAAY		GKQFTPCQLL
ADHANSPNKK		FYQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у мітохондрії.

Література

• Kamijo T., Aoyama T., Komiyama A., Hashimoto T. (1994). Structural analysis of cDNAs for subunits of human mitochondrial fatty acid beta-oxidation trifunctional protein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 199: 818—825. PMID 8135828 DOI:10.1006/bbrc.1994.1302
• Zhang Q.X., Baldwin G.S. (1994). Structures of the human cDNA and gene encoding the 78 kDa gastrin-binding protein and of a related pseudogene. Biochim. Biophys. Acta. 1219: 567—575. PMID 7918661 DOI:10.1016/0167-4781(94)90091-4
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Ijlst L., Wanders R.J.A., Ushikubo S., Kamijo T., Hashimoto T. (1994). Molecular basis of long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of the major disease-causing mutation in the alpha-subunit of the mitochondrial trifunctional protein. Biochim. Biophys. Acta. 1215: 347—350. PMID 7811722 DOI:10.1016/0005-2760(94)90064-7
• Ijlst L., Ruiter J.P.N., Hoovers J.M.N., Jakobs M.E., Wanders R.J.A. (1996). Common missense mutation G1528C in long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency. Characterization and expression of the mutant protein, mutation analysis on genomic DNA and chromosomal localization of the mitochondrial trifunctional protein alpha subunit gene. J. Clin. Invest. 98: 1028—1033. PMID 8770876 DOI:10.1172/JCI118863
• Ijlst L., Oostheim W., Ruiter J.P.N., Wanders R.J.A. (1997). Molecular basis of long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of two new mutations. J. Inherit. Metab. Dis. 20: 420—422. PMID 9266371 DOI:10.1023/A:1005310903004

Див. також

• Хромосома 2