TGFB1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
TGFB1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи TGFB1, CED, DPD1, LAP, TGFB, TGFbeta, transforming growth factor beta 1, IBDIMDE, TGF-beta1
Зовнішні ІД OMIM: 190180 MGI: 98725 HomoloGene: 540 GeneCards: TGFB1
Пов'язані генетичні захворювання
Camurati-Engelmann disease[1]
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000660
NM_011577
RefSeq (білок)
NP_000651
NP_035707
Локус (UCSC) Хр. 19: 41.3 – 41.35 Mb Хр. 7: 25.39 – 25.4 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

TGFB1 (англ. Transforming growth factor beta 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 390 амінокислот, а молекулярна маса — 44 341[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MPPSGLRLLLLLLPLLWLLVLTPGRPAAGLSTCKTIDMELVKRKRIEAIR
GQILSKLRLASPPSQGEVPPGPLPEAVLALYNSTRDRVAGESAEPEPEPE
ADYYAKEVTRVLMVETHNEIYDKFKQSTHSIYMFFNTSELREAVPEPVLL
SRAELRLLRLKLKVEQHVELYQKYSNNSWRYLSNRLLAPSDSPEWLSFDV
TGVVRQWLSRGGEIEGFRLSAHCSCDSRDNTLQVDINGFTTGRRGDLATI
HGMNRPFLLLMATPLERAQHLQSSRHRRALDTNYCFSSTEKNCCVRQLYI
DFRKDLGWKWIHEPKGYHANFCLGPCPYIWSLDTQYSKVLALYNQHNPGA
SAAPCCVPQALEPLPIVYYVGRKPKVEQLSNMIVRSCKCS

Кодований геном білок за функціями належить до факторів росту, мітогенів. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

  • Derynck R., Rhee L., Chen E.Y., van Tilburg A. (1987). Intron-exon structure of the human transforming growth factor-beta precursor gene. Nucleic Acids Res. 15: 3188—3189. PMID 3470709 DOI:10.1093/nar/15.7.3188
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Okamoto O., Fujiwara S., Abe M., Sato Y. (1999). Dermatopontin interacts with transforming growth factor beta and enhances its biological activity. Biochem. J. 337: 537—541. PMID 9895299 DOI:10.1042/bj3370537
  • Shur I., Lokiec F., Bleiberg I., Benayahu D. (2001). Differential gene expression of cultured human osteoblasts. J. Cell. Biochem. 83: 547—553. PMID 11746498 DOI:10.1002/jcb.1249
  • Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200
  • Suzuki S., Kulkarni A.B. (2010). Extracellular heat shock protein HSP90beta secreted by MG63 osteosarcoma cells inhibits activation of latent TGF-beta1. Biochem. Biophys. Res. Commun. 398: 525—531. PMID 20599762 DOI:10.1016/j.bbrc.2010.06.112

Примітки

Див. також