Амідна гідролаза жирних кислот

FAAH
Ідентифікатори
Символи	FAAH, fatty acid amide hydrolase, FAAH-1, PSAB
Зовнішні ІД	OMIM: 602935 MGI: 109609 HomoloGene: 68184 GeneCards: FAAH
Реагує на сполуку
pf-04457845, URB597
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • acylglycerol lipase activity • GO:0103073, GO:0102077 fatty acid amide hydrolase activity • amidase activity Клітинна компонента • цитоплазма • organelle membrane • integral component of membrane • Цитоскелет • endoplasmic reticulum membrane • система ендомембран • мембрана Біологічний процес • arachidonic acid metabolic process • fatty acid catabolic process • monoacylglycerol catabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2166	14073
Ensembl	ENSG00000117480	ENSMUSG00000034171
UniProt	O00519	O08914
RefSeq (мРНК)	NM_001441	NM_010173
RefSeq (білок)	NP_001432	NP_034303
Локус (UCSC)	Хр. 1: 46.39 – 46.41 Mb	Хр. 4: 115.82 – 115.88 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

FAAH (англ. Fatty acid amide hydrolase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 579 амінокислот, а молекулярна маса — 63 066.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MVQYELWAAL		PGASGVALAC		CFVAAAVALR		WSGRRTARGA		VVRARQRQRA
GLENMDRAAQ		RFRLQNPDLD		SEALLALPLP		QLVQKLHSRE		LAPEAVLFTY
VGKAWEVNKG		TNCVTSYLAD		CETQLSQAPR		QGLLYGVPVS		LKECFTYKGQ
DSTLGLSLNE		GVPAECDSVV		VHVLKLQGAV		PFVHTNVPQS		MFSYDCSNPL
FGQTVNPWKS		SKSPGGSSGG		EGALIGSGGS		PLGLGTDIGG		SIRFPSSFCG
ICGLKPTGNR		LSKSGLKGCV		YGQEAVRLSV		GPMARDVESL		ALCLRALLCE
DMFRLDPTVP		PLPFREEVYT		SSQPLRVGYY		ETDNYTMPSP		AMRRAVLETK
QSLEAAGHTL		VPFLPSNIPH		ALETLSTGGL		FSDGGHTFLQ		NFKGDFVDPC
LGDLVSILKL		PQWLKGLLAF		LVKPLLPRLS		AFLSNMKSRS		AGKLWELQHE
IEVYRKTVIA		QWRALDLDVV		LTPMLAPALD		LNAPGRATGA		VSYTMLYNCL
DFPAGVVPVT		TVTAEDEAQM		EHYRGYFGDI		WDKMLQKGMK		KSVGLPVAVQ
CVALPWQEEL		CLRFMREVER		LMTPEKQSS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до гідролаз. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані.

Література

• Giang D.K., Cravatt B.F. (1997). Molecular characterization of human and mouse fatty acid amide hydrolases. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 2238—2242. PMID 9122178 DOI:10.1073/pnas.94.6.2238
• Wan M., Cravatt B.F., Ring H.Z., Zhang X., Francke U. (1998). Conserved chromosomal location and genomic structure of human and mouse fatty-acid amide hydrolase genes and evaluation of clasper as a candidate neurological mutation. Genomics. 54: 408—414. PMID 9878243 DOI:10.1006/geno.1998.5597
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Wei B.Q., Mikkelsen T.S., McKinney M.K., Lander E.S., Cravatt B.F. (2006). A second fatty acid amide hydrolase with variable distribution among placental mammals. J. Biol. Chem. 281: 36569—36578. PMID 17015445 DOI:10.1074/jbc.M606646200
• Sipe J.C., Chiang K., Gerber A.L., Beutler E., Cravatt B.F. (2002). A missense mutation in human fatty acid amide hydrolase associated with problem drug use. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 8394—8399. PMID 12060782 DOI:10.1073/pnas.082235799
• Chiang K.P., Gerber A.L., Sipe J.C., Cravatt B.F. (2004). Reduced cellular expression and activity of the P129T mutant of human fatty acid amide hydrolase: evidence for a link between defects in the endocannabinoid system and problem drug use. Hum. Mol. Genet. 13: 2113—2119. PMID 15254019 DOI:10.1093/hmg/ddh216

Див. також

• Хромосома 1