Глутатіонредуктаза

GSR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1BWC, 1DNC, 1GRA, 1GRB, 1GRE, 1GRF, 1GRG, 1GRH, 1GRT, 1GSN, 1K4Q, 1XAN, 2AAQ, 2GH5, 2GRT, 3DJG, 3DJJ, 3DK4, 3DK8, 3DK9, 3GRS, 3GRT, 4GR1, 4GRT, 5GRT, 1ALG, 3SQP
Ідентифікатори
Символи	GSR, HEL-75, HEL-S-122m, glutathione reductase, glutathione-disulfide reductase, GR, GSRD
Зовнішні ІД	OMIM: 138300 MGI: 95804 HomoloGene: 531 GeneCards: GSR
Реагує на сполуку
	oxiglutatione
Онтологія гена
Молекулярна функція	• flavin adenine dinucleotide binding; • glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity; • NADP binding; • oxidoreductase activity; • oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, NAD(P) as acceptor; • electron transfer activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • мітохондріальний матрикс; • мітохондрія; • екзосома; • external side of plasma membrane;
Біологічний процес	• nucleobase-containing small molecule interconversion; • glutathione metabolic process; • cell redox homeostasis; • cellular oxidant detoxification; • cellular response to oxidative stress; • Електронтранспортний ланцюг;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2936
	14782
	ENSG00000104687
	ENSMUSG00000031584
	P00390
	P47791
	NM_001195104; NM_000637; NM_001195102; NM_001195103
	NM_010344
	NP_000628; NP_001182031; NP_001182032; NP_001182033
	NP_034474
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

GSR (англ. Glutathione-disulfide reductase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 522 амінокислот, а молекулярна маса — 56 257^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MALLPRALSA	GAGPSWRRAA	RAFRGFLLLL	PEPAALTRAL	SRAMACRQEP
QPQGPPPAAG	AVASYDYLVI	GGGSGGLASA	RRAAELGARA	AVVESHKLGG
TCVNVGCVPK	KVMWNTAVHS	EFMHDHADYG	FPSCEGKFNW	RVIKEKRDAY
VSRLNAIYQN	NLTKSHIEII	RGHAAFTSDP	KPTIEVSGKK	YTAPHILIAT
GGMPSTPHES	QIPGASLGIT	SDGFFQLEEL	PGRSVIVGAG	YIAVEMAGIL
SALGSKTSLM	IRHDKVLRSF	DSMISTNCTE	ELENAGVEVL	KFSQVKEVKK
TLSGLEVSMV	TAVPGRLPVM	TMIPDVDCLL	WAIGRVPNTK	DLSLNKLGIQ
TDDKGHIIVD	EFQNTNVKGI	YAVGDVCGKA	LLTPVAIAAG	RKLAHRLFEY
KEDSKLDYNN	IPTVVFSHPP	IGTVGLTEDE	AIHKYGIENV	KTYSTSFTPM
YHAVTKRKTK	CVMKMVCANK	EEKVVGIHMQ	GLGCDEMLQG	FAVAVKMGAT
KADFDNTVAI	HPTSSEELVT	LR

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАДФ, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у цитоплазмі, мітохондрії.

Література[ред. | ред. код]

Tutic M., Lu X.A., Schirmer R.H., Werner D. (1990). Cloning and sequencing of mammalian glutathione reductase cDNA. Eur. J. Biochem. 188: 523—528. PMID 2185014 DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15431.x
Kelner M.J., Montoya M.A. (2000). Structural organization of the human glutathione reductase (GSR) gene: determination of correct cDNA sequence and identification of a mitochondrial leader sequence. Biochem. Biophys. Res. Commun. 269: 366—368. PMID 10708558 DOI:10.1006/bbrc.2000.2267
Satoh N., Watanabe N., Kanda A., Sugaya-Fukazawa M., Hisatomi H. (2010). Expression of glutathione reductase splice variants in human tissues. Biochem. Genet. 48: 816—821. PMID 20628807 DOI:10.1007/s10528-010-9362-z
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Krohne-Ehrich G., Schirmer R.H., Untucht-Grau R. (1977). Glutathione reductase from human erythrocytes. Isolation of the enzyme and sequence analysis of the redox-active peptide. Eur. J. Biochem. 80: 65—71. PMID 923580 DOI:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11856.x
Thieme R., Pai E.F., Schirmer R.H., Schulz G.E. (1981). Three-dimensional structure of glutathione reductase at 2-A resolution. J. Mol. Biol. 152: 763—782. PMID 7334521 DOI:10.1016/0022-2836(81)90126-1