Фактор фон Віллебранда

фактор фон Віллебранда
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1AO3, 1ATZ, 1AUQ, 1FE8, 1FNS, 1IJB, 1IJK, 1M10, 1OAK, 1U0N, 2ADF, 3GXB, 3HXO, 3HXQ, 3PPV, 3PPW, 3PPX, 3PPY, 3ZQK, 4DMU, 1UEX, 2MHP, 2MHQ, 4C29, 4C2A, 4C2B, 4NT5, 5BV8
Ідентифікатори
Символи	VWF, F8VWD, von Willebrand factor
Зовнішні ІД	OMIM: 613160 MGI: 98941 HomoloGene: 466 GeneCards: VWF
Пов'язані генетичні захворювання
von willebrand disease type 2B, von Willebrand's disease 1, von Willebrand's disease 2
Онтологія гена Молекулярна функція • chaperone binding • protein homodimerization activity • collagen binding • protein N-terminus binding • immunoglobulin binding • protease binding • integrin binding • identical protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • extracellular matrix structural constituent Клітинна компонента • platelet alpha granule • Weibel-Palade body • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • екзосома • platelet alpha granule lumen • GO:0005578 Позаклітинна матриця • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • гемостаз • blood coagulation, intrinsic pathway • platelet degranulation • extracellular matrix organization • зсідання крові • cell-substrate adhesion • адгезія клітин • response to wounding • protein homooligomerization • platelet activation Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7450	22371
Ensembl	ENSG00000110799	ENSMUSG00000001930
UniProt	P04275	Q8CIZ8
RefSeq (мРНК)	NM_000552	NM_011708
RefSeq (білок)	NP_000543	NP_035838
Локус (UCSC)	Хр. 12: 5.95 – 6.12 Mb	Хр. 6: 125.52 – 125.66 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Фактор фон Віллебранда (англ. Von Willebrand factor, VWF) — білок, який кодується геном VWF, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 813 амінокислот, а молекулярна маса — 309 265.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MIPARFAGVL		LALALILPGT		LCAEGTRGRS		STARCSLFGS		DFVNTFDGSM
YSFAGYCSYL		LAGGCQKRSF		SIIGDFQNGK		RVSLSVYLGE		FFDIHLFVNG
TVTQGDQRVS		MPYASKGLYL		ETEAGYYKLS		GEAYGFVARI		DGSGNFQVLL
SDRYFNKTCG		LCGNFNIFAE		DDFMTQEGTL		TSDPYDFANS		WALSSGEQWC
ERASPPSSSC		NISSGEMQKG		LWEQCQLLKS		TSVFARCHPL		VDPEPFVALC
EKTLCECAGG		LECACPALLE		YARTCAQEGM		VLYGWTDHSA		CSPVCPAGME
YRQCVSPCAR		TCQSLHINEM		CQERCVDGCS		CPEGQLLDEG		LCVESTECPC
VHSGKRYPPG		TSLSRDCNTC		ICRNSQWICS		NEECPGECLV		TGQSHFKSFD
NRYFTFSGIC		QYLLARDCQD		HSFSIVIETV		QCADDRDAVC		TRSVTVRLPG
LHNSLVKLKH		GAGVAMDGQD		VQLPLLKGDL		RIQHTVTASV		RLSYGEDLQM
DWDGRGRLLV		KLSPVYAGKT		CGLCGNYNGN		QGDDFLTPSG		LAEPRVEDFG
NAWKLHGDCQ		DLQKQHSDPC		ALNPRMTRFS		EEACAVLTSP		TFEACHRAVS
PLPYLRNCRY		DVCSCSDGRE		CLCGALASYA		AACAGRGVRV		AWREPGRCEL
NCPKGQVYLQ		CGTPCNLTCR		SLSYPDEECN		EACLEGCFCP		PGLYMDERGD
CVPKAQCPCY		YDGEIFQPED		IFSDHHTMCY		CEDGFMHCTM		SGVPGSLLPD
AVLSSPLSHR		SKRSLSCRPP		MVKLVCPADN		LRAEGLECTK		TCQNYDLECM
SMGCVSGCLC		PPGMVRHENR		CVALERCPCF		HQGKEYAPGE		TVKIGCNTCV
CQDRKWNCTD		HVCDATCSTI		GMAHYLTFDG		LKYLFPGECQ		YVLVQDYCGS
NPGTFRILVG		NKGCSHPSVK		CKKRVTILVE		GGEIELFDGE		VNVKRPMKDE
THFEVVESGR		YIILLLGKAL		SVVWDRHLSI		SVVLKQTYQE		KVCGLCGNFD
GIQNNDLTSS		NLQVEEDPVD		FGNSWKVSSQ		CADTRKVPLD		SSPATCHNNI
MKQTMVDSSC		RILTSDVFQD		CNKLVDPEPY		LDVCIYDTCS		CESIGDCACF
CDTIAAYAHV		CAQHGKVVTW		RTATLCPQSC		EERNLRENGY		ECEWRYNSCA
PACQVTCQHP		EPLACPVQCV		EGCHAHCPPG		KILDELLQTC		VDPEDCPVCE
VAGRRFASGK		KVTLNPSDPE		HCQICHCDVV		NLTCEACQEP		GGLVVPPTDA
PVSPTTLYVE		DISEPPLHDF		YCSRLLDLVF		LLDGSSRLSE		AEFEVLKAFV
VDMMERLRIS		QKWVRVAVVE		YHDGSHAYIG		LKDRKRPSEL		RRIASQVKYA
GSQVASTSEV		LKYTLFQIFS		KIDRPEASRI		TLLLMASQEP		QRMSRNFVRY
VQGLKKKKVI		VIPVGIGPHA		NLKQIRLIEK		QAPENKAFVL		SSVDELEQQR
DEIVSYLCDL		APEAPPPTLP		PDMAQVTVGP		GLLGVSTLGP		KRNSMVLDVA
FVLEGSDKIG		EADFNRSKEF		MEEVIQRMDV		GQDSIHVTVL		QYSYMVTVEY
PFSEAQSKGD		ILQRVREIRY		QGGNRTNTGL		ALRYLSDHSF		LVSQGDREQA
PNLVYMVTGN		PASDEIKRLP		GDIQVVPIGV		GPNANVQELE		RIGWPNAPIL
IQDFETLPRE		APDLVLQRCC		SGEGLQIPTL		SPAPDCSQPL		DVILLLDGSS
SFPASYFDEM		KSFAKAFISK		ANIGPRLTQV		SVLQYGSITT		IDVPWNVVPE
KAHLLSLVDV		MQREGGPSQI		GDALGFAVRY		LTSEMHGARP		GASKAVVILV
TDVSVDSVDA		AADAARSNRV		TVFPIGIGDR		YDAAQLRILA		GPAGDSNVVK
LQRIEDLPTM		VTLGNSFLHK		LCSGFVRICM		DEDGNEKRPG		DVWTLPDQCH
TVTCQPDGQT		LLKSHRVNCD		RGLRPSCPNS		QSPVKVEETC		GCRWTCPCVC
TGSSTRHIVT		FDGQNFKLTG		SCSYVLFQNK		EQDLEVILHN		GACSPGARQG
CMKSIEVKHS		ALSVELHSDM		EVTVNGRLVS		VPYVGGNMEV		NVYGAIMHEV
RFNHLGHIFT		FTPQNNEFQL		QLSPKTFASK		TYGLCGICDE		NGANDFMLRD
GTVTTDWKTL		VQEWTVQRPG		QTCQPILEEQ		CLVPDSSHCQ		VLLLPLFAEC
HKVLAPATFY		AICQQDSCHQ		EQVCEVIASY		AHLCRTNGVC		VDWRTPDFCA
MSCPPSLVYN		HCEHGCPRHC		DGNVSSCGDH		PSEGCFCPPD		KVMLEGSCVP
EEACTQCIGE		DGVQHQFLEA		WVPDHQPCQI		CTCLSGRKVN		CTTQPCPTAK
APTCGLCEVA		RLRQNADQCC		PEYECVCDPV		SCDLPPVPHC		ERGLQPTLTN
PGECRPNFTC		ACRKEECKRV		SPPSCPPHRL		PTLRKTQCCD		EYECACNCVN
STVSCPLGYL		ASTATNDCGC		TTTTCLPDKV		CVHRSTIYPV		GQFWEEGCDV
CTCTDMEDAV		MGLRVAQCSQ		KPCEDSCRSG		FTYVLHEGEC		CGRCLPSACE
VVTGSPRGDS		QSSWKSVGSQ		WASPENPCLI		NECVRVKEEV		FIQQRNVSCP
QLEVPVCPSG		FQLSCKTSAC		CPSCRCERME		ACMLNGTVIG		PGKTVMIDVC
TTCRCMVQVG		VISGFKLECR		KTTCNPCPLG		YKEENNTGEC		CGRCLPTACT
IQLRGGQIMT		LKRDETLQDG		CDTHFCKVNE		RGEYFWEKRV		TGCPPFDEHK
CLAEGGKIMK		IPGTCCDTCE		EPECNDITAR		LQYVKVGSCK		SEVEVDIHYC
QGKCASKAMY		SIDINDVQDQ		CSCCSPTRTE		PMQVALHCTN		GSVVYHEVLN
AMECKCSPRK		CSK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, зсідання крові, гемостаз. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Пов'язаний із VIII фактором зсідання крові.

Див. також

• Хромосома 12
• Зсідання крові

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Bonthron D., Orkin S.H. (1988). The human von Willebrand factor gene. Structure of the 5' region. Eur. J. Biochem. 171: 51—57. PMID 2828057 DOI:10.1111/j.1432-1033.1988.tb13757.x
• Shelton-Inloes B.B., Broze G.J. Jr., Miletich J.P., Sadler J.E. (1987). Evolution of human von Willebrand factor: cDNA sequence polymorphisms, repeated domains, and relationship to von Willebrand antigen II. Biochem. Biophys. Res. Commun. 144: 657—665. PMID 3495266 DOI:10.1016/S0006-291X(87)80016-5
• Shelton-Inloes B.B., Titani K., Sadler J.E. (1986). cDNA sequences for human von Willebrand factor reveal five types of repeated domains and five possible protein sequence polymorphisms. Biochemistry. 25: 3164—3171. PMID 3488076 DOI:10.1021/bi00359a014
• Marti T., Rosselet S.J., Titani K., Walsh K.A. (1987). Identification of disulfide-bridged substructures within human von Willebrand factor. Biochemistry. 26: 8099—8109. PMID 3502076 DOI:10.1021/bi00399a013
• Saenko E.L., Scandella D. (1997). The acidic region of the factor VIII light chain and the C2 domain together form the high affinity binding site for von Willebrand factor. J. Biol. Chem. 272: 18007—18014. PMID 9218428 DOI:10.1074/jbc.272.29.18007