CYP2B6

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
CYP2B6
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CYP2B6, CPB6, CYP2B, CYP2B7, CYP2B7P, CYPIIB6, EFVM, IIB1, P450, cytochrome P450 family 2 subfamily B member 6, Cytochrome P450 2B6
Зовнішні ІД OMIM: 123930 MGI: 88598 HomoloGene: 73894 GeneCards: CYP2B6
Реагує на сполуку
Тиклопідин[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000767
NM_009999
RefSeq (білок)
NP_000758
н/д
Локус (UCSC) Хр. 19: 40.99 – 41.02 Mb Хр. 7: 25.6 – 25.63 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

CYP2B6 (англ. Cytochrome P450 family 2 subfamily B member 6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 491 амінокислот, а молекулярна маса — 56 278[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MELSVLLFLALLTGLLLLLVQRHPNTHDRLPPGPRPLPLLGNLLQMDRRG
LLKSFLRFREKYGDVFTVHLGPRPVVMLCGVEAIREALVDKAEAFSGRGK
IAMVDPFFRGYGVIFANGNRWKVLRRFSVTTMRDFGMGKRSVEERIQEEA
QCLIEELRKSKGALMDPTFLFQSITANIICSIVFGKRFHYQDQEFLKMLN
LFYQTFSLISSVFGQLFELFSGFLKYFPGAHRQVYKNLQEINAYIGHSVE
KHRETLDPSAPKDLIDTYLLHMEKEKSNAHSEFSHQNLNLNTLSLFFAGT
ETTSTTLRYGFLLMLKYPHVAERVYREIEQVIGPHRPPELHDRAKMPYTE
AVIYEIQRFSDLLPMGVPHIVTQHTSFRGYIIPKDTEVFLILSTALHDPH
YFEKPDAFNPDHFLDANGALKKTEAFIPFSLGKRICLGEGIARAELFLFF
TTILQNFSMASPVAPEDIDLTPQECGVGKIPPTYQIRFLPR

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом, НАДФ. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, мікросомах.

Література

  • Miles J.S., McLaren A.W., Wolf C.R. (1989). Alternative splicing in the human cytochrome P450IIB6 gene generates a high level of aberrant messages. Nucleic Acids Res. 17: 8241—8255. PMID 2813061 DOI:10.1093/nar/17.20.8241
  • Thum T., Borlak J. (2000). Gene expression in distinct regions of the heart. Lancet. 355: 979—983. PMID 10768437 DOI:10.1016/S0140-6736(00)99016-0
  • Miyazawa M., Shindo M., Shimada T. (2001). Roles of cytochrome P450 3A enzymes in the 2-hydroxylation of 1,4-cineole, a monoterpene cyclic ether, by rat and human liver microsomes. Xenobiotica. 31: 713—723. PMID 11695850 DOI:10.1080/00498250110065595
  • Shah M.B., Pascual J., Zhang Q., Stout C.D., Halpert J.R. (2011). Structures of cytochrome P450 2B6 bound to 4-benzylpyridine and 4-(4-nitrobenzyl)pyridine: insight into inhibitor binding and rearrangement of active site side chains. Mol. Pharmacol. 80: 1047—1055. PMID 21875942 DOI:10.1124/mol.111.074427
  • Carr D.F., la Porte C.J., Pirmohamed M., Owen A., Cortes C.P. (2010). Haplotype structure of CYP2B6 and association with plasma efavirenz concentrations in a Chilean HIV cohort. J. Antimicrob. Chemother. 65: 1889—1893. PMID 20639527 DOI:10.1093/jac/dkq260
  • Ariyoshi N., Miyazaki M., Toide K., Sawamura Y.I., Kamataki T. (2001). A single nucleotide polymorphism of CYP2b6 found in Japanese enhances catalytic activity by autoactivation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 281: 1256—1260. PMID 11243870 DOI:10.1006/bbrc.2001.4524

Примітки

Див. також